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- PDB-3mcf: Crystal structure of human diphosphoinositol polyphosphate phosph... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3mcf
タイトルCrystal structure of human diphosphoinositol polyphosphate phosphohydrolase 3-alpha
要素Diphosphoinositol polyphosphate phosphohydrolase 3-alpha
キーワードHYDROLASE / DIPP3A / NUDT10 / APS2 / NUDIX / diphosphoinositol pentakisphosphate / SIGNAL TRANSDUCTION / STRUCTURAL GENOMICS / STRUCTURAL GENOMICS CONSORTIUM / SGC / SGC STOCKHOLM / Metal-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


diadenosine hexaphosphate hydrolase (AMP-forming) / bis(5'-adenosyl)-hexaphosphatase activity / diadenosine pentaphosphate catabolic process / diadenosine hexaphosphate catabolic process / adenosine 5'-(hexahydrogen pentaphosphate) catabolic process / endopolyphosphatase activity / diphosphoinositol polyphosphate metabolic process / diphosphoinositol-polyphosphate diphosphatase activity / bis(5'-adenosyl)-pentaphosphatase activity / Synthesis of pyrophosphates in the cytosol ...diadenosine hexaphosphate hydrolase (AMP-forming) / bis(5'-adenosyl)-hexaphosphatase activity / diadenosine pentaphosphate catabolic process / diadenosine hexaphosphate catabolic process / adenosine 5'-(hexahydrogen pentaphosphate) catabolic process / endopolyphosphatase activity / diphosphoinositol polyphosphate metabolic process / diphosphoinositol-polyphosphate diphosphatase activity / bis(5'-adenosyl)-pentaphosphatase activity / Synthesis of pyrophosphates in the cytosol / diphosphoinositol-polyphosphate diphosphatase / metal ion binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / NUDIX hydrolase, conserved site / Nudix box signature. / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / NUDIX domain / Nudix hydrolase domain profile. / NUDIX hydrolase domain / NUDIX hydrolase-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRATE ANION / Diphosphoinositol polyphosphate phosphohydrolase 3-alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Tresaugues, L. / Welin, M. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Bountra, C. / Collins, R. / Edwards, A.M. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. ...Tresaugues, L. / Welin, M. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Bountra, C. / Collins, R. / Edwards, A.M. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. / Hammarstrom, M. / Johansson, I. / Karlberg, T. / Kol, S. / Kotenyova, T. / Moche, M. / Nyman, T. / Persson, C. / Schuler, H. / Schutz, P. / Siponen, M.I. / Thorsell, A.G. / van der Berg, S. / Wahlberg, E. / Weigelt, J. / Wisniewska, M. / Nordlund, P. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of human diphosphoinositol polyphosphate phosphohydrolase 3-alpha
著者: Tresaugues, L. / Welin, M. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Bountra, C. / Collins, R. / Edwards, A.M. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. / Hammarstrom, M. / Johansson, I. / Karlberg, ...著者: Tresaugues, L. / Welin, M. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Bountra, C. / Collins, R. / Edwards, A.M. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. / Hammarstrom, M. / Johansson, I. / Karlberg, T. / Kol, S. / Kotenyova, T. / Moche, M. / Nyman, T. / Persson, C. / Schuler, H. / Schutz, P. / Siponen, M.I. / Thorsell, A.G. / van der Berg, S. / Wahlberg, E. / Weigelt, J. / Wisniewska, M. / Nordlund, P.
履歴
登録2010年3月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年4月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年10月6日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Diphosphoinositol polyphosphate phosphohydrolase 3-alpha
B: Diphosphoinositol polyphosphate phosphohydrolase 3-alpha
A: CITRATE ANION
B: CITRATE ANION
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,0465
ポリマ－31,5762
非ポリマー4703
水3,981221
1
A: Diphosphoinositol polyphosphate phosphohydrolase 3-alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,9772
ポリマ－15,7881
非ポリマー1891
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Diphosphoinositol polyphosphate phosphohydrolase 3-alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,0693
ポリマ－15,7881
非ポリマー2812
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.390, 79.549, 88.729
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Diphosphoinositol polyphosphate phosphohydrolase 3-alpha / DIPP-3-alpha / DIPP3-alpha / hDIPP3alpha / Diadenosine 5' / 5'''-P1 / P6-hexaphosphate hydrolase 3- ...DIPP-3-alpha / DIPP3-alpha / hDIPP3alpha / Diadenosine 5' / 5'''-P1 / P6-hexaphosphate hydrolase 3-alpha / Nucleoside diphosphate-linked moiety X motif 10 / Nudix motif 10 / hAps2


分子量: 15787.897 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 17 to 144 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: APS2, DIPP3A, NUDT10 / プラスミド: pNIC-CH2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 R3 pRARE
参照: UniProt: Q8NFP7, diphosphoinositol-polyphosphate diphosphatase, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用
#2: 化合物
ChemComp-FLC / CITRATE ANION / シトラ-ト


分子量: 189.100 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H5O7
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 221 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.97 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 19.8% PEG3000, 0.01M sodium acetate trihydrate pH 4.6, 0.1M tri-sodium citrate dihydrate pH 5.5, 0.12M tri-sodium citrate dihydrate unbuffered, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.91841 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2009年11月26日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si-111 crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→32.5 Å / Num. all: 27630 / Num. obs: 27499 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 7.1 % / Biso Wilson estimate: 22 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.085 / Rsym value: 0.085 / Net I/σ(I): 19.1
反射 シェル解像度: 2→2.11 Å / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 0.444 / Mean I/σ(I) obs: 5.1 / Num. unique all: 25993 / Rsym value: 0.444 / % possible all: 96.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2DUK

2duk


解像度: 2→32.503 Å / SU ML: 0.25 / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / σ(F): 1.35 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2172 1373 5 %RANDOM
Rwork0.1732 ---
obs0.1754 27450 99.35 %-
all-27630 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 44.948 Å2 / ksol: 0.378 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 28.78 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.5423 Å21.7306 Å2-1.1883 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→32.503 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2068 0 32 221 2321
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0052148
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9462903
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.207829
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.067303
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004375
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.0001-2.07160.30131280.21122435256394
2.0716-2.15450.28291360.185425752711100
2.1545-2.25260.20741360.179325762712100
2.2526-2.37130.25491350.162925632698100
2.3713-2.51980.21181380.184726212759100
2.5198-2.71430.24321360.184926012737100
2.7143-2.98720.22861380.176526182756100
2.9872-3.41910.19191380.156526312769100
3.4191-4.30610.18471410.138826632804100
4.3061-32.5070.18671470.17327942941100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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