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- PDB-3m5k: Crystal structure of Putative NADH dehydrogenase/NAD(P)H nitrored... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3m5k
タイトルCrystal structure of Putative NADH dehydrogenase/NAD(P)H nitroreductase (BDI_1728) from Parabacteroides distasonis ATCC 8503 at 1.86 A resolution
要素Putative NADH dehydrogenase/NAD(P)H nitroreductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2
機能・相同性
機能・相同性情報


oxidoreductase activity / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
: / NADH Oxidase / NADH Oxidase / Nitroreductase / Nitroreductase family / Nitroreductase-like / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN MONONUCLEOTIDE / Unknown ligand / Putative NADH dehydrogenase/NAD(P)H nitroreductase
類似検索 - 構成要素
生物種Parabacteroides distasonis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.86 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of Putative NADH dehydrogenase/NAD(P)H nitroreductase (BDI_1728) from Parabacteroides distasonis ATCC 8503 at 1.86 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2010年3月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年5月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Author supporting evidence / Refinement description / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence / software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.32019年7月17日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42023年2月1日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年10月9日Group: Data collection / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ncs_dom_lim
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id ..._pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative NADH dehydrogenase/NAD(P)H nitroreductase
B: Putative NADH dehydrogenase/NAD(P)H nitroreductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,9127
ポリマ－39,9642
非ポリマー9485
水6,593366
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9090 Å2
ΔGint-48 kcal/mol
Surface area12950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)149.639, 149.639, 149.639
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number212
Space group name H-MP4332
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-386-

HOH

21B-411-

HOH

31B-455-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン: (詳細: A) / NCSドメイン領域: (Refine code: 4 )
詳細STATIC LIGHT SCATTERING SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS A SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.

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要素

#1: タンパク質 Putative NADH dehydrogenase/NAD(P)H nitroreductase


分子量: 19982.137 Da / 分子数: 2 / 断片: sequence database residues 24-194 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Parabacteroides distasonis (バクテリア)
株: ATCC 8503 / DSM 20701 / NCTC 11152 / 遺伝子: BDI_1728 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: A6LCR1
#2: 化合物 ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE / FMN


分子量: 456.344 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P
#3: 化合物 ChemComp-UNL / UNKNOWN LIGAND


分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 366 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE CONSTRUCT (RESIDUES 24-194) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG ...THE CONSTRUCT (RESIDUES 24-194) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.79 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.47
詳細: 14.0000% polyethylene glycol 1000, 0.3000M sodium chloride, 0.1M Na/K phosphate pH 6.47, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.91837,0.97946,0.97932
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年11月6日 / 詳細: Flat collimating mirror, toroid focusing mirror
放射モノクロメーター: Double crystal monochromator / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.918371
20.979461
30.979321
反射解像度: 1.86→29.347 Å / Num. obs: 48462 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 10.669 % / Biso Wilson estimate: 25.884 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.086 / Net I/σ(I): 12.7
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
1.86-1.930.8212.153090944899.7
1.93-20.559347083825199.9
2-2.090.405451744903899.9
2.09-2.20.2745.852560914499.9
2.2-2.340.217.952131927899.7
2.34-2.520.15310.252388908999.9
2.52-2.780.1114.353743933899.9
2.78-3.180.07919.2516799024100
3.18-40.0532750394906999.9
4-29.3470.03832.951796913599.4

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位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0019精密化
PHENIX精密化
SHELX位相決定
MolProbity3beta29モデル構築
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.86→29.347 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.963 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / SU B: 2.007 / SU ML: 0.061 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.099 / ESU R Free: 0.092
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 3. FLAVIN MONONUCLEOTIDE COFACTOR (FMN) AND AN UNKNOWN LIGAND (UNL) ARE MODELED INTO THE PUTATIVE ACTIVE SITE ON EACH MONOMER. DURING THE REFINEMENT, THE FMN RESTRAINTS DICTIONARY WAS MODIFIED TO ALLOW BENDING OF THE ISOALLOXAZINE RING ALONG THE N5-N10 VIRTUAL AXIS RESULTING IN AN IMPROVED FIT BETWEEN THE FMN COORDINATES AND ELECTRON DENSITY. 4. CHLORIDE ION (CL) FROM CRYSTALLIZATION IS MODELED INTO THE STRUCTURE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.178 2446 5.1 %RANDOM
Rwork0.16 ---
obs0.161 48417 99.85 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 76.01 Å2 / Biso mean: 26.696 Å2 / Biso min: 10.66 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.86→29.347 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2676 0 79 366 3121
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0223152
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022188
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4341.9934330
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.98835344
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2925405
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.79523.233133
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.84315578
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.5341530
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.2467
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.023589
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02621
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2240.2672
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2060.22402
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.170.21539
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0840.21565
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1740.2269
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1660.211
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2860.239
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1830.228
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.95132121
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.5633738
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.50743157
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.38351395
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.65361173
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプWeight position
11A2612X-RAY DIFFRACTIONMEDIUM POSITIONAL0.5
11A2612X-RAY DIFFRACTIONMEDIUM THERMAL2
LS精密化 シェル解像度: 1.86→1.908 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.274 180 -
Rwork0.247 3329 -
all-3509 -
obs--99.86 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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