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- PDB-3m59: SET7/9 Y245A in complex with TAF10-K189me2 peptide and AdoHcy -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3m59
タイトルSET7/9 Y245A in complex with TAF10-K189me2 peptide and AdoHcy
要素
  • Histone-lysine N-methyltransferase SETD7
  • TAF10-K189me2 Peptide
キーワードTRANSFERASE / TERNARY COMPLEX / SET DOMAIN / METHYLTRANSFERASE / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / TAF10 PEPTIDE / N-DIMETHYLLYSINE / Chromatin regulator / Chromosomal protein / Nucleus / S-adenosyl-L-methionine / Transcription / Transcription regulation
機能・相同性
機能・相同性情報


SAGA complex assembly / lateral mesodermal cell differentiation / allantois development / peptidyl-lysine monomethylation / heterochromatin organization / peptidyl-lysine dimethylation / [histone H3]-lysine4 N-methyltransferase / histone H3K4 monomethyltransferase activity / transcription factor TFTC complex / hepatocyte differentiation ...SAGA complex assembly / lateral mesodermal cell differentiation / allantois development / peptidyl-lysine monomethylation / heterochromatin organization / peptidyl-lysine dimethylation / [histone H3]-lysine4 N-methyltransferase / histone H3K4 monomethyltransferase activity / transcription factor TFTC complex / hepatocyte differentiation / protein-lysine N-methyltransferase activity / RNA polymerase binding / limb development / SAGA complex / transcription preinitiation complex / histone H3 methyltransferase activity / RNA polymerase II general transcription initiation factor activity / transcription factor TFIID complex / histone methyltransferase activity / HIV Transcription Initiation / RNA Polymerase II HIV Promoter Escape / Transcription of the HIV genome / RNA Polymerase II Promoter Escape / RNA Polymerase II Transcription Pre-Initiation And Promoter Opening / RNA Polymerase II Transcription Initiation / RNA Polymerase II Transcription Initiation And Promoter Clearance / regulation of RNA splicing / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / embryonic placenta development / somitogenesis / regulation of DNA repair / RNA polymerase II preinitiation complex assembly / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / male germ cell nucleus / nuclear estrogen receptor binding / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / DNA-templated transcription initiation / promoter-specific chromatin binding / mRNA transcription by RNA polymerase II / multicellular organism growth / PKMTs methylate histone lysines / G1/S transition of mitotic cell cycle / p53 binding / chromatin organization / HATs acetylate histones / chromosome / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / response to ethanol / transcription by RNA polymerase II / Ub-specific processing proteases / chromatin remodeling / apoptotic process / DNA damage response / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / DNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Histone H3 K4-specific methyltransferase SET7/9 N-terminal domain / Histone H3 K4-specific methyltransferase SET7/9 N-terminal domain / Histone-lysine N-methyltransferase, SET / SETD7, SET domain / : / Histone H3 K4-specific methyltransferase SET7 N-terminal / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / MORN motif / MORN repeat / Transcription initiation factor TFIID 23-30kDa subunit ...Histone H3 K4-specific methyltransferase SET7/9 N-terminal domain / Histone H3 K4-specific methyltransferase SET7/9 N-terminal domain / Histone-lysine N-methyltransferase, SET / SETD7, SET domain / : / Histone H3 K4-specific methyltransferase SET7 N-terminal / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / MORN motif / MORN repeat / Transcription initiation factor TFIID 23-30kDa subunit / Transcription initiation factor TFIID, 23-30kDa subunit / Beta-clip-like / SET domain / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / Single Sheet / Beta Complex / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Transcription initiation factor TFIID subunit 10 / Histone-lysine N-methyltransferase SETD7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Del Rizzo, P.A. / Couture, J.-F. / Roiko, M.S. / Strunk, B.S. / Brunzelle, J.S. / Dirk, L.M. / Houtz, R.L. / Trievel, R.C.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: SET7/9 catalytic mutants reveal the role of active site water molecules in lysine multiple methylation.
著者: Del Rizzo, P.A. / Couture, J.F. / Dirk, L.M. / Strunk, B.S. / Roiko, M.S. / Brunzelle, J.S. / Houtz, R.L. / Trievel, R.C.
履歴
登録2010年3月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年7月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年11月14日Group: Database references
改定 1.32017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42021年10月6日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase SETD7
B: TAF10-K189me2 Peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,16310
ポリマ－30,2342
非ポリマー9308
水4,270237
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2880 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area11860 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.497, 83.497, 95.718
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-459-

HOH

21A-464-

HOH

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase SETD7 / Histone H3-K4 methyltransferase SETD7 / H3-K4-HMTase SETD7 / SET domain-containing protein 7 / ...Histone H3-K4 methyltransferase SETD7 / H3-K4-HMTase SETD7 / SET domain-containing protein 7 / SET7/9 / Lysine N-methyltransferase 7


分子量: 28951.236 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 110-366 / 変異: Y245A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 株: 9606 / 遺伝子: KIAA1717, KMT7, SET7, SET9, SETD7 / プラスミド: pHIS2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)Rosetta2 / 参照: UniProt: Q8WTS6, histone-lysine N-methyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド TAF10-K189me2 Peptide


分子量: 1282.511 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q12962*PLUS

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非ポリマー , 4種, 245分子

#3: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#4: 化合物 ChemComp-CO / COBALT (II) ION


分子量: 58.933 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Co
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 237 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.39 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.4
詳細: 1.9 M Ammonium Sulfate, 0.1 M Bis-Tris pH 6.4, 0.005 M CoCl2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.9786 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年8月2日
放射モノクロメーター: C(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9786 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→40 Å / Num. obs: 40597 / % possible obs: 95 % / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.055 / Χ2: 1.394 / Net I/σ(I): 15.1
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.7-1.763.30.52737070.911188.1
1.76-1.835.10.45741010.884197.5
1.83-1.916.10.32241210.885197.9
1.91-2.026.30.22641530.934197.7
2.02-2.146.40.14141300.99197.1
2.14-2.316.40.140941.098196.7
2.31-2.546.50.08440931.381196
2.54-2.916.50.06240621.683195.1
2.91-3.666.60.04140711.991194
3.66-406.50.03140652.707190.3

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation3.5 Å36.16 Å
Translation3.5 Å36.16 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2F69

2f69


解像度: 1.7→36.16 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.958 / WRfactor Rfree: 0.211 / WRfactor Rwork: 0.188 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / FOM work R set: 0.872 / SU B: 1.733 / SU ML: 0.057 / SU R Cruickshank DPI: 0.092 / SU Rfree: 0.089 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.092 / ESU R Free: 0.089 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.206 2034 5 %RANDOM
Rwork0.187 ---
obs0.188 40595 95.09 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 102.66 Å2 / Biso mean: 27.057 Å2 / Biso min: 11.76 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.1 Å20.05 Å20 Å2
2--0.1 Å20 Å2
3----0.15 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→36.16 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1955 0 53 237 2245
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0222115
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5221.982888
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0335272
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.48124.08693
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.64115319
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.261510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1190.2314
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0211622
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1091.51298
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.99622099
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.663817
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.3354.5778
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.747 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.372 145 -
Rwork0.357 2525 -
all-2670 -
obs--85.88 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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