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万見
- PDB-3m1h: Crystal Structure Analysis of the K3 Cleaved Adhesin Domain of Ly... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3m1h
タイトルCrystal Structure Analysis of the K3 Cleaved Adhesin Domain of Lys-gingipain (Kgp) from Porphyromonas gingivalis w83
要素Lysine specific cysteine protease
キーワードCELL INVASION / beta jelly roll barrel / cleaved adhesin family / lys-gingipain / hemagglutination domain / carbohydrate binding / Protease
機能・相同性
機能・相同性情報


gingipain K / hemolysis in another organism / cysteine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / proteolysis / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Cleaved adhesin / Peptidase C25, gingipain, C-terminal / Cleaved Adhesin Domain / Domain of unknown function (DUF2436) / Peptidase C25, Ig-like domain / Gingipain propeptide / Gingipain, N-terminal superfamily / Gingipain propeptide superfamily / Gingipain, N-terminal / Peptidase family C25, C terminal ig-like domain ...Cleaved adhesin / Peptidase C25, gingipain, C-terminal / Cleaved Adhesin Domain / Domain of unknown function (DUF2436) / Peptidase C25, Ig-like domain / Gingipain propeptide / Gingipain, N-terminal superfamily / Gingipain propeptide superfamily / Gingipain, N-terminal / Peptidase family C25, C terminal ig-like domain / Propeptide_C25 / Gingipain / Peptidase family C25 / Caspase-like domain superfamily / Jelly Rolls - #200 / Jelly Rolls / Immunoglobulin-like fold / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Lys-gingipain W83 / Lys-gingipain W83
類似検索 - 構成要素
生物種Porphyromonas gingivalis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.56 Å
データ登録者Li, N. / Collyer, C.A. / Hunter, N.
引用
ジャーナル: Mol Microbiol / 年: 2011
タイトル: The modular structure of haemagglutinin/adhesin regions in gingipains of Porphyromonas gingivalis.
著者: Nan Li / Peter Yun / Cy M Jeffries / David Langley / Roland Gamsjaeger / W Bret Church / Neil Hunter / Charles A Collyer /
要旨: High-molecular-weight arginine- and lysine-specific (Kgp) gingipains are essential virulence factors expressed by the oral pathogen Porphyromonas gingivalis. Haemagglutinin/adhesin (HA) regions of ...High-molecular-weight arginine- and lysine-specific (Kgp) gingipains are essential virulence factors expressed by the oral pathogen Porphyromonas gingivalis. Haemagglutinin/adhesin (HA) regions of these proteases have been implicated in targeting catalytic domains to biological substrates and in other adhesive functions. We now report the crystal structure of the K3 adhesin domain/module of Kgp, which folds into the distinct β-jelly roll sandwich topology previously observed for K2. A conserved structural feature of K3, previously observed in the Kgp K2 module, is the half-way point anchoring of the surface exposed loops via an arginine residue found in otherwise highly variable sequences. Small-angle X-ray scattering data for the recombinant construct K1K2K3 confirmed a structure comprising a tandem repeat of three homologous modules, K1, K2 and K3 while also indicating an unusual 'y'-shape arrangement of the modules connected by variable linker sequences. Only the K2 and K3 modules and a K1K2 construct were observed to be potently haemolytic. K2, K3 and the K1K2 construct showed preferential recognition of haem-albumin over albumin whereas only low affinity binding was detected for K1 and the K1K2K3 construct. The data indicate replication of some biological functions over the three adhesin domains of Kgp while other functions are restricted.
#1: ジャーナル: Eur J Microbiol Immunol / 年: 2011
タイトル: Gingipains from Porphyromonas gingivalis complex domain structures confer diverse functions.
著者: Li, N. / Collyer, C.A.
#2: ジャーナル: Eur J Microbiol Immunol / 年: 2013
タイトル: The lysine gingipain adhesin domains from porphyromonas gingivalis interact with erythrocytes and albumin: Structures correlate to function.
著者: Li, N. / Collyer, C.A.
履歴
登録2010年3月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22013年9月18日Group: Database references
改定 1.32017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lysine specific cysteine protease
B: Lysine specific cysteine protease
C: Lysine specific cysteine protease
D: Lysine specific cysteine protease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,44221
ポリマ－75,9144
非ポリマー52817
水14,862825
1
A: Lysine specific cysteine protease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,1286
ポリマ－18,9791
非ポリマー1495
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Lysine specific cysteine protease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,1286
ポリマ－18,9791
非ポリマー1495
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Lysine specific cysteine protease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,1055
ポリマ－18,9791
非ポリマー1264
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: Lysine specific cysteine protease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,0824
ポリマ－18,9791
非ポリマー1033
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.251, 123.131, 62.614
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 91.250, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Lysine specific cysteine protease


分子量: 18978.600 Da / 分子数: 4 / 断片: K3 cleaved adhesin domain, residues 1427-1602 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Porphyromonas gingivalis (バクテリア)
株: W83 / 遺伝子: kgp / プラスミド: pET32 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O52050, UniProt: Q51817*PLUS
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 825 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細SEQUENCE DISCREPANCY, H1448 AND H1479 IN ORIGINAL GENE BANK ENTRY ARE D1448 AND Y1479 RESPECTIVELY.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.98 % / Mosaicity: 0.471 °
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.2M Calcium acetate, 30% PEG 8000, 0.1M Na cacodylate, pH 6.5, vapor diffusion, sitting drop, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX1 / 波長: 0.95663 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2009年1月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95663 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.56→50 Å / Num. obs: 89782 / % possible obs: 96.7 % / 冗長度: 2.4 % / Biso Wilson estimate: 15.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.032 / Χ2: 1 / Net I/σ(I): 19.1
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.56-1.592.20.16134010.995173.2
1.59-1.622.40.15444351.009196.4
1.62-1.652.40.13544881.008196.5
1.65-1.682.40.11644670.996196.8
1.68-1.722.40.10645030.998196.9
1.72-1.762.40.09744601.001197
1.76-1.82.40.08545411.005197.1
1.8-1.852.40.07344851.007197.6
1.85-1.92.40.0645340.998197.4
1.9-1.972.40.0545680.992197.7
1.97-2.042.40.04445021197.9
2.04-2.122.40.03845400.995198.3
2.12-2.212.40.03745710.996198.2
2.21-2.332.40.03345610.992198.5
2.33-2.482.40.03145771198.6
2.48-2.672.40.02945941.007198.8
2.67-2.942.40.02546190.997199.1
2.94-3.362.40.02246350.995199.3
3.36-4.232.30.02146360.993199.4
4.23-502.30.02446651.009198.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
Blu-Iceデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3KM5

3km5


解像度: 1.56→23.24 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.954 / WRfactor Rfree: 0.203 / WRfactor Rwork: 0.169 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.896 / SU B: 1.379 / SU ML: 0.05 / SU R Cruickshank DPI: 0.08 / SU Rfree: 0.082 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.08 / ESU R Free: 0.082 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.191 4535 5.1 %RANDOM
Rwork0.158 ---
obs0.159 89740 97.29 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 52.21 Å2 / Biso mean: 18.413 Å2 / Biso min: 6.98 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.24 Å20 Å2-0.31 Å2
2---1.14 Å20 Å2
3---1.37 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.56→23.24 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5240 0 17 825 6082
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0225432
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023367
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5511.9177466
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.93438245
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.2815703
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.92225.451255
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg9.27315706
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.5991510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0920.2821
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0216304
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021114
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.92323465
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.65121418
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.75835567
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.32741967
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.65261892
LS精密化 シェル解像度: 1.563→1.604 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.241 313 -
Rwork0.183 5756 -
all-6069 -
obs-6069 88.77 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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