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- PDB-3lw8: Shigella IpgB2 in complex with human RhoA, GDP and Mg2+ (complex A) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3lw8
タイトルShigella IpgB2 in complex with human RhoA, GDP and Mg2+ (complex A)
要素
  • IpgB2
  • Transforming protein RhoA
キーワードSignaling Protein/RHOA-BINDING PROTEIN / IpgB2 / RhoA / GTPase / GEF / GEF-GTPase-complex / WxxxE / TTSS effector protein / bacterial GEF / cytoskeleton dynamics / Signaling Protein-RHOA-BINDING PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


alpha-beta T cell lineage commitment / aortic valve formation / mitotic cleavage furrow formation / positive regulation of lipase activity / bone trabecula morphogenesis / endothelial tube lumen extension / skeletal muscle satellite cell migration / positive regulation of vascular associated smooth muscle contraction / angiotensin-mediated vasoconstriction involved in regulation of systemic arterial blood pressure / SLIT2:ROBO1 increases RHOA activity ...alpha-beta T cell lineage commitment / aortic valve formation / mitotic cleavage furrow formation / positive regulation of lipase activity / bone trabecula morphogenesis / endothelial tube lumen extension / skeletal muscle satellite cell migration / positive regulation of vascular associated smooth muscle contraction / angiotensin-mediated vasoconstriction involved in regulation of systemic arterial blood pressure / SLIT2:ROBO1 increases RHOA activity / RHO GTPases Activate Rhotekin and Rhophilins / Roundabout signaling pathway / negative regulation of intracellular steroid hormone receptor signaling pathway / Axonal growth inhibition (RHOA activation) / Axonal growth stimulation / cleavage furrow formation / regulation of neural precursor cell proliferation / regulation of modification of postsynaptic actin cytoskeleton / regulation of osteoblast proliferation / forebrain radial glial cell differentiation / apical junction assembly / regulation of modification of postsynaptic structure / cell junction assembly / negative regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / cellular response to chemokine / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / beta selection / regulation of systemic arterial blood pressure by endothelin / negative regulation of oxidative phosphorylation / negative regulation of motor neuron apoptotic process / RHO GTPases Activate ROCKs / negative regulation of cell size / RHO GTPases activate CIT / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / PCP/CE pathway / RHO GTPases activate KTN1 / positive regulation of podosome assembly / apolipoprotein A-I-mediated signaling pathway / positive regulation of alpha-beta T cell differentiation / Sema4D mediated inhibition of cell attachment and migration / wound healing, spreading of cells / positive regulation of leukocyte adhesion to vascular endothelial cell / PI3K/AKT activation / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / odontogenesis / motor neuron apoptotic process / ossification involved in bone maturation / regulation of focal adhesion assembly / negative chemotaxis / apical junction complex / EPHA-mediated growth cone collapse / stress fiber assembly / androgen receptor signaling pathway / positive regulation of cytokinesis / myosin binding / RHOC GTPase cycle / regulation of neuron projection development / cellular response to cytokine stimulus / cerebral cortex cell migration / ERBB2 Regulates Cell Motility / cleavage furrow / semaphorin-plexin signaling pathway / ficolin-1-rich granule membrane / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / RHOA GTPase cycle / mitotic spindle assembly / negative regulation of cell-substrate adhesion / positive regulation of T cell migration / endothelial cell migration / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / skeletal muscle tissue development / Rho protein signal transduction / GPVI-mediated activation cascade / RHO GTPases activate PKNs / positive regulation of stress fiber assembly / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / cytoplasmic microtubule organization / EPHB-mediated forward signaling / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / positive regulation of neuron differentiation / substantia nigra development / substrate adhesion-dependent cell spreading / regulation of microtubule cytoskeleton organization / regulation of cell migration / secretory granule membrane / cell-matrix adhesion / small monomeric GTPase / cell periphery / regulation of actin cytoskeleton organization / kidney development / RHO GTPases Activate Formins / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / VEGFA-VEGFR2 Pathway / ruffle membrane / cytoplasmic side of plasma membrane / Ovarian tumor domain proteases / cell morphogenesis / neuron migration / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / cell junction
類似検索 - 分子機能
SopE-like GEF fold - #20 / Bacterial effector protein IpgB-like / IpaB/EvcA family / SopE-like GEF fold / Small GTPase Rho / Small GTPase Rho domain profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family ...SopE-like GEF fold - #20 / Bacterial effector protein IpgB-like / IpaB/EvcA family / SopE-like GEF fold / Small GTPase Rho / Small GTPase Rho domain profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Transforming protein RhoA / IpgB2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Shigella flexneri (フレクスナー赤痢菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Klink, B.U. / Barden, S. / Heidler, T.V. / Borchers, C. / Ladwein, M. / Stradal, T.E.B. / Rottner, K. / Heinz, D.W.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: Structure of Shigella IPGB2 in complex with human RhoA: Implications for the mechanism of bacterial GEF-mimicry
著者: Klink, B.U. / Barden, S. / Heidler, T.V. / Borchers, C. / Ladwein, M. / Stradal, T.E.B. / Rottner, K. / Heinz, D.W.
履歴
登録2010年2月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年3月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Transforming protein RhoA
B: Transforming protein RhoA
C: Transforming protein RhoA
D: Transforming protein RhoA
E: IpgB2
F: IpgB2
G: IpgB2
H: IpgB2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)172,60516
ポリマ－170,7358
非ポリマー1,8708
水31,8141766
1
A: Transforming protein RhoA
F: IpgB2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,1514
ポリマ－42,6842
非ポリマー4682
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2170 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area18530 Å2
手法PISA
2
B: Transforming protein RhoA
G: IpgB2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,1514
ポリマ－42,6842
非ポリマー4682
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2530 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area18450 Å2
手法PISA
3
C: Transforming protein RhoA
H: IpgB2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,1514
ポリマ－42,6842
非ポリマー4682
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2500 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area18520 Å2
手法PISA
4
D: Transforming protein RhoA
E: IpgB2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,1514
ポリマ－42,6842
非ポリマー4682
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2580 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area18110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.590, 101.600, 97.030
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 96.430, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
Transforming protein RhoA / H12


分子量: 20747.715 Da / 分子数: 4 / 断片: residues 2-181 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RHOA / プラスミド: pET-28c / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Tuner (DE3) / 参照: UniProt: P61586
#2: タンパク質
IpgB2 / IpgB2 / probably secreted by the Mxi-Spa secretion machinery


分子量: 21935.990 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Shigella flexneri (フレクスナー赤痢菌)
遺伝子: ipgB2 / プラスミド: pET-M 41 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Tuner (DE3) / 参照: UniProt: Q9AJW7
#3: 化合物
ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1766 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.09 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 20% (w/v) PEG 3350, pH 7.5, vapor diffusion, hanging drop, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.873 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年7月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.873 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→48.21 Å / Num. obs: 133487 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 26.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.052 / Net I/σ(I): 15.11
反射 シェル解像度: 1.85→1.9 Å / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.492 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. measured obs: 25173 / Num. unique all: 9777 / Num. unique obs: 9777 / % possible all: 97.8

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1S1C, partially refined structure of free IpgB2

1s1c


解像度: 1.85→48.2 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.939 / WRfactor Rfree: 0.24 / WRfactor Rwork: 0.183 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.842 / SU B: 7.155 / SU ML: 0.103 / SU R Cruickshank DPI: 0.148 / SU Rfree: 0.146 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.148 / ESU R Free: 0.146 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.233 6674 5 %RANDOM
Rwork0.177 ---
obs0.18 133481 98.42 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 109.74 Å2 / Biso mean: 21.609 Å2 / Biso min: 4.45 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.45 Å20 Å2-0.29 Å2
2--1.47 Å20 Å2
3----1.08 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→48.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11613 0 116 1766 13495
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.02212362
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4231.97816731
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.21751562
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.97324.778586
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.15152397
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.9791585
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1010.21846
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0219237
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7771.57479
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.361212205
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.15334883
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.454.54480
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.898 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.315 487 -
Rwork0.263 9262 -
all-9749 -
obs--97.74 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.911-0.4133-0.26530.96120.25821.1603-0.02960.0022-0.1513-0.045-0.00480.09970.137-0.14620.03450.0569-0.0214-0.01830.04260.01690.0942-4.4317.57455.834
21.39490.5448-0.74190.9215-0.58322.17940.0051-0.1060.0779-0.1235-0.04350.0336-0.1570.21340.03850.0824-0.00970.01270.0995-0.01380.030234.711-0.8896.636
30.9321-0.28540.12761.0643-0.34831.0506-0.0298-0.03090.1426-0.0572-0.0162-0.1139-0.11120.08650.04610.073-0.01890.01470.0391-0.0120.082634.72-0.46255.901
41.0936-0.00850.31211.27510.40251.72010.0772-0.0133-0.125-0.1461-0.0773-0.01590.1997-0.14220.00010.0598-0.0334-0.00930.14770.04630.032-3.93517.4836.329
50.7204-0.33410.64441.36070.4222.55420.0084-0.02190.10880.0885-0.0390.0247-0.08590.04250.03060.0365-0.02660.02430.1036-0.00060.07051.47336.21833.042
61.767-0.23620.06490.65010.12160.7090.03720.1568-0.0075-0.0604-0.0199-0.0780.0336-0.0194-0.01720.0851-0.02050.00970.1096-0.00690.068812.30728.58221.459
70.5052-0.52050.33582.99090.06551.6972-0.2119-0.29760.14540.10650.3221-0.2459-0.12740.0941-0.11020.09330.1245-0.06160.2583-0.11510.07641.32338.280.781
81.8483-0.73440.06020.59370.10370.7419-0.0079-0.2714-0.0361-0.00880.0957-0.06630.00950.0789-0.08790.063-0.0089-0.01020.08780.00250.106912.44430.15769.132
90.2879-0.2215-0.36141.3407-0.41982.53770.0234-0.0316-0.10210.0342-0.01420.1110.121-0.033-0.00930.0289-0.0189-0.00730.09540.00920.076428.691-19.70132.891
101.3515-0.1731-0.08230.745-0.08650.97230.03370.11730.0588-0.0835-0.06530.03470.0242-0.08620.03160.0836-0.00960.0110.09660.02370.057518.83-11.57621.988
111.0089-0.3432-0.49062.672-0.14553.0085-0.1331-0.0856-0.01540.04240.10730.14170.0741-0.01290.02580.07330.01560.01640.1150.04990.100329.468-23.91480.321
121.4057-0.41570.04110.667-0.08580.8413-0.0395-0.09730.05560.0230.0380.0644-0.0707-0.10340.00150.09650.00180.01250.07380.00790.081718.685-12.03370.203
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A-3 - 181
2X-RAY DIFFRACTION2B-3 - 179
3X-RAY DIFFRACTION3C-3 - 181
4X-RAY DIFFRACTION4D2 - 181
5X-RAY DIFFRACTION5E12 - 70
6X-RAY DIFFRACTION6E71 - 188
7X-RAY DIFFRACTION7F12 - 69
8X-RAY DIFFRACTION8F70 - 188
9X-RAY DIFFRACTION9G12 - 71
10X-RAY DIFFRACTION10G72 - 188
11X-RAY DIFFRACTION11H13 - 61
12X-RAY DIFFRACTION12H62 - 188

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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