[日本語] English
- PDB-3lvg: Crystal structure of a clathrin heavy chain and clathrin light ch... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3lvg
タイトルCrystal structure of a clathrin heavy chain and clathrin light chain complex
要素
  • Clathrin heavy chain 1
  • Clathrin light chain B
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN (タンパク質) / self assembly (自己集合) / Coated pit / Cytoplasmic vesicle / Membrane (生体膜) / Calcium (カルシウム)
機能・相同性
機能・相同性情報


postsynaptic endocytic zone cytoplasmic component / Retrograde neurotrophin signalling / Recycling pathway of L1 / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / LDL clearance / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / clathrin vesicle coat ...postsynaptic endocytic zone cytoplasmic component / Retrograde neurotrophin signalling / Recycling pathway of L1 / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / LDL clearance / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / clathrin vesicle coat / RHOU GTPase cycle / RHOV GTPase cycle / clathrin coat of trans-Golgi network vesicle / Lysosome Vesicle Biogenesis / clathrin light chain binding / negative regulation of hyaluronan biosynthetic process / clathrin complex / clathrin coat / MHC class II antigen presentation / VLDLR internalisation and degradation / clathrin heavy chain binding / clathrin coat of coated pit / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / clathrin coat disassembly / clathrin coat assembly / clathrin-coated endocytic vesicle / membrane coat / Clathrin-mediated endocytosis / clathrin-dependent endocytosis / arrestin family protein binding / ciliary membrane / receptor-mediated endocytosis / intracellular protein transport / ゴルジ体 / synaptic vesicle membrane / オートファジー / spindle / disordered domain specific binding / メラノソーム / mitotic cell cycle / protein domain specific binding / 細胞分裂 / structural molecule activity / ミトコンドリア / extracellular exosome / identical protein binding / 細胞膜 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Clathrin light chain / Clathrin light chain signature 1. / Clathrin light chain signature 2. / Clathrin light chain / Clathrin-H-link / Clathrin, heavy chain, linker, core motif / Clathrin heavy chain, N-terminal / Clathrin, heavy chain / Clathrin, heavy chain, propeller repeat / Clathrin propeller repeat ...Clathrin light chain / Clathrin light chain signature 1. / Clathrin light chain signature 2. / Clathrin light chain / Clathrin-H-link / Clathrin, heavy chain, linker, core motif / Clathrin heavy chain, N-terminal / Clathrin, heavy chain / Clathrin, heavy chain, propeller repeat / Clathrin propeller repeat / Clathrin, heavy-chain linker / Region in Clathrin and VPS / Clathrin heavy chain repeat homology / Clathrin, heavy chain/VPS, 7-fold repeat / Clathrin heavy-chain (CHCR) repeat profile. / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Clathrin light chain B / Clathrin heavy chain 1
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 7.94 Å
データ登録者Wilbur, J.D. / Hwang, P.K. / Ybe, J.A. / Lane, M. / Sellers, B.D. / Jacobson, M.P. / Fletterick, R.J. / Brodsky, F.M.
引用ジャーナル: Dev.Cell / : 2010
タイトル: Conformation switching of clathrin light chain regulates clathrin lattice assembly.
著者: Wilbur, J.D. / Hwang, P.K. / Ybe, J.A. / Lane, M. / Sellers, B.D. / Jacobson, M.P. / Fletterick, R.J. / Brodsky, F.M.
履歴
登録2010年2月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年6月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年8月2日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.32017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42024年2月21日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Clathrin heavy chain 1
B: Clathrin heavy chain 1
C: Clathrin heavy chain 1
D: Clathrin light chain B
E: Clathrin light chain B
F: Clathrin light chain B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)273,9856
ポリマ-273,9856
非ポリマー00
0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)228.560, 228.560, 710.320
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number98
Space group name H-MI4122

-
要素

#1: タンパク質 Clathrin heavy chain 1


分子量: 72180.977 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: CLTC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P49951
#2: タンパク質 Clathrin light chain B / Lcb


分子量: 19147.379 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: CLTB, CLTLB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P04975
配列の詳細FULL-LENGTH CLATHRIN LIGHT CHAIN B WAS USED IN THE CRYSTALLIZATION EXPERIMENT (UNIPROT ID P04975, ...FULL-LENGTH CLATHRIN LIGHT CHAIN B WAS USED IN THE CRYSTALLIZATION EXPERIMENT (UNIPROT ID P04975, 228 RESIDUES).

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 200mM citrate, 16-22% glycerol, 2% trifluoroethanol, vapor diffusion, hanging drop, temperature 298K
PH範囲: 4.0-5.0

-
データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.017 Å
検出器検出器: CCD / 日付: 2002年3月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.017 Å / 相対比: 1
反射解像度: 7.9→250 Å / Num. obs: 10700 / 冗長度: 9 % / Rsym value: 0.075 / Net I/σ(I): 20
反射 シェル解像度: 7.9→8.55 Å / 冗長度: 9.7 % / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / Num. unique all: 2079 / Rsym value: 0.882

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
CNS精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 7.94→100 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / σ(F): 0
詳細: Due to the low resolution the side chain positions of UNK residues are undetermined though they were present in the phasing and refinement of the structure. Reflection data was processed ...詳細: Due to the low resolution the side chain positions of UNK residues are undetermined though they were present in the phasing and refinement of the structure. Reflection data was processed using multiple resolution cutoffs. Initially, the highest resolution was 8.3A. To determine the best resolution for structure determination, maps were calculated with molecular replacement phases and manually inspected for increased structural details. For this manual determination of the resolution data was processed up to 5A resolution in an attempt to gain the highest resolution possible. The reflection data used for structure refinement was cutoff at 7.9A. Reflection data processed to a variety of other high resolution cutoffs can be obtained by sending a request to the authors.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.425 556 5.2 %
Rwork0.419 --
obs-10601 99.6 %
溶媒の処理Bsol: 164.754 Å2
原子変位パラメータBiso max: 350.12 Å2 / Biso mean: 295.198 Å2 / Biso min: 232.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--17.909 Å20 Å20 Å2
2---17.909 Å20 Å2
3---35.818 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 7.94→100 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16504 0 0 0 16504
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.024
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d2.853
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: protein_rep.param

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る