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- PDB-3lst: Crystal Structure of CalO1, Methyltransferase in Calicheamicin Bi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3lst
タイトルCrystal Structure of CalO1, Methyltransferase in Calicheamicin Biosynthesis, SAH bound form
要素CalO1 Methyltransferase
キーワードTRANSFERASE / Calicheamicin / Methyltransferase / CalO1 / enediyne / SAH / Structural Genomics / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Center for Eukaryotic Structural Genomics / CESG
機能・相同性
機能・相同性情報


O-methyltransferase activity / protein dimerization activity
類似検索 - 分子機能
Plant methyltransferase dimerisation / Plant O-methyltransferase dimerisation domain / O-methyltransferase domain / O-methyltransferase COMT-type / O-methyltransferase domain / SAM-dependent O-methyltransferase class II-type profile. / Vaccinia Virus protein VP39 / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / Winged helix DNA-binding domain superfamily ...Plant methyltransferase dimerisation / Plant O-methyltransferase dimerisation domain / O-methyltransferase domain / O-methyltransferase COMT-type / O-methyltransferase domain / SAM-dependent O-methyltransferase class II-type profile. / Vaccinia Virus protein VP39 / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / CalO1
類似検索 - 構成要素
生物種Micromonospora echinospora (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Chang, A. / Singh, S. / Bingman, C.A. / Thorson, J.S. / Phillips Jr., G.N. / Center for Eukaryotic Structural Genomics (CESG)
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2011
タイトル: Structural characterization of CalO1: a putative orsellinic acid methyltransferase in the calicheamicin-biosynthetic pathway.
著者: Chang, A. / Singh, S. / Bingman, C.A. / Thorson, J.S. / Phillips, G.N.
履歴
登録2010年2月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年3月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_site
Item: _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.type ..._chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.type / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CalO1 Methyltransferase
B: CalO1 Methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,7656
ポリマ－75,8722
非ポリマー8934
水3,261181
1
A: CalO1 Methyltransferase
ヘテロ分子

A: CalO1 Methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,7656
ポリマ－75,8722
非ポリマー8934
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_566x,-y+1,-z+11
Buried area8500 Å2
ΔGint-53 kcal/mol
Surface area26120 Å2
手法PISA
2
B: CalO1 Methyltransferase
ヘテロ分子

B: CalO1 Methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,7656
ポリマ－75,8722
非ポリマー8934
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z+1/21
Buried area8920 Å2
ΔGint-51 kcal/mol
Surface area25980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.515, 93.603, 240.971
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-398-

HOH

21B-429-

HOH

詳細The biological unit is a dimer. There are half of 2 biological units in the asymmetric unit. The dimer generated from the monomer in the asymmetric unit by the operations: x, -y,-z and -x, y,-z+1/2

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要素

#1: タンパク質 CalO1 Methyltransferase


分子量: 37936.082 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Micromonospora echinospora (バクテリア)
遺伝子: calO1 / プラスミド: pET16b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834 P(RARE2) / 参照: UniProt: Q8KNE5
#2: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


分子量: 384.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 181 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.89 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: Protein Solution 20mg/ml CalO1 protein, 20mM Tris pH 8, mixed in a 1:1 ratio with the well solution 20% MEPEG 5K, 0.2M Glycine, 0.1M BTP pH 7.0. Cryoprotected with 20% ethylene glycol, 20% ...詳細: Protein Solution 20mg/ml CalO1 protein, 20mM Tris pH 8, mixed in a 1:1 ratio with the well solution 20% MEPEG 5K, 0.2M Glycine, 0.1M BTP pH 7.0. Cryoprotected with 20% ethylene glycol, 20% MEPEG 5K, 0.2M Glycine, 0.1M BTP pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 0.9794, 0.9641
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年7月6日 / 詳細: Adjustable focusing mirrors in K-B geometry
放射モノクロメーター: Si(111) Double Crystal Monochromater
プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97941
20.96411
Reflection冗長度: 12.3 % / Av σ(I) over netI: 22.53 / 数: 344828 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Χ2: 1.39 / D res high: 2.4 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 28057 / % possible obs: 97.7
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
6.515099.810.0723.33713.4
5.176.5110010.0882.03513.8
4.525.1710010.0841.57113.5
4.14.5210010.0881.31413.1
3.814.199.910.0851.27913
3.583.8110010.0931.23613.1
3.413.5810010.1111.19213
3.263.4110010.131.10412.9
3.133.2610010.1561.17213.1
3.023.1310010.1911.18512.8
2.933.0210010.2081.2613
2.852.9310010.2431.15112.9
2.772.8510010.2921.20412.6
2.72.7710010.3331.18312.4
2.642.799.210.3691.09211.5
2.592.6497.610.4041.12811.1
2.532.5995.210.4041.15510.3
2.492.5391.210.4371.13410.1
2.442.4987.710.5131.1079.5
2.42.4483.410.5251.0519
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. obs: 28057 / % possible obs: 97.7 % / 冗長度: 12.3 % / Rmerge(I) obs: 0.12 / Χ2: 1.387 / Net I/σ(I): 9.7
反射 シェル解像度: 2.4→2.44 Å / 冗長度: 9 % / Rmerge(I) obs: 0.525 / Num. unique all: 1182 / Χ2: 1.051 / % possible all: 83.4

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散
Phasing MADD res high: 2.4 Å / D res low: 48.17 Å / FOM acentric: 0.462 / FOM centric: 0.305 / Reflection acentric: 25104 / Reflection centric: 2856
Phasing MAD set
IDR cullis acentricR cullis centric最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)Reflection acentricReflection centric
ISO_1002.448.17251042856
ISO_20.8730.8652.448.17244682820
ANO_10.64802.448.17246800
ANO_20.86502.448.17239120
Phasing MAD set shell
ID解像度 (Å)R cullis acentricR cullis centricReflection acentricReflection centric
ISO_110.49-48.1700253142
ISO_17.51-10.4900492149
ISO_16.15-7.5100650142
ISO_15.34-6.1500787136
ISO_14.78-5.3400884152
ISO_14.37-4.7800986148
ISO_14.05-4.37001085141
ISO_13.79-4.05001170154
ISO_13.57-3.79001274141
ISO_13.39-3.57001328151
ISO_13.23-3.39001404144
ISO_13.1-3.23001456156
ISO_12.97-3.1001523137
ISO_12.87-2.97001590153
ISO_12.77-2.87001666144
ISO_12.68-2.77001704146
ISO_12.6-2.68001762147
ISO_12.53-2.6001725142
ISO_12.46-2.53001694109
ISO_12.4-2.46001671122
ANO_110.49-48.170.20802530
ANO_17.51-10.490.19104920
ANO_16.15-7.510.206500
ANO_15.34-6.150.26307870
ANO_14.78-5.340.31108840
ANO_14.37-4.780.40909860
ANO_14.05-4.370.453010840
ANO_13.79-4.050.466011700
ANO_13.57-3.790.546012740
ANO_13.39-3.570.6013280
ANO_13.23-3.390.696014040
ANO_13.1-3.230.733014560
ANO_12.97-3.10.782015230
ANO_12.87-2.970.845015900
ANO_12.77-2.870.879016640
ANO_12.68-2.770.91016880
ANO_12.6-2.680.942017220
ANO_12.53-2.60.959016560
ANO_12.46-2.530.965015770
ANO_12.4-2.460.975014920
ISO_210.49-48.170.590.676253142
ISO_27.51-10.490.6670.849492149
ISO_26.15-7.510.7070.69650142
ISO_25.34-6.150.7570.793787136
ISO_24.78-5.340.7560.773884152
ISO_24.37-4.780.7870.808986148
ISO_24.05-4.370.8070.8331085141
ISO_23.79-4.050.8460.8791169154
ISO_23.57-3.790.8550.8311274141
ISO_23.39-3.570.8530.8761327151
ISO_23.23-3.390.8610.8361404144
ISO_23.1-3.230.8650.91456156
ISO_22.97-3.10.8770.8611520137
ISO_22.87-2.970.8980.9431587153
ISO_22.77-2.870.8970.931665143
ISO_22.68-2.770.9230.941687146
ISO_22.6-2.680.9540.9711706137
ISO_22.53-2.60.9671.0231603135
ISO_22.46-2.530.9881.0261506100
ISO_22.4-2.460.9420.9851427113
ANO_210.49-48.170.24202530
ANO_27.51-10.490.25304920
ANO_26.15-7.510.28306500
ANO_25.34-6.150.37807870
ANO_24.78-5.340.42608840
ANO_24.37-4.780.56109860
ANO_24.05-4.370.605010850
ANO_23.79-4.050.675011690
ANO_23.57-3.790.775012740
ANO_23.39-3.570.809013270
ANO_23.23-3.390.893014040
ANO_23.1-3.230.918014560
ANO_22.97-3.10.939015200
ANO_22.87-2.970.959015870
ANO_22.77-2.870.976016550
ANO_22.68-2.770.981016800
ANO_22.6-2.680.986016300
ANO_22.53-2.60.99014630
ANO_22.46-2.530.994013570
ANO_22.4-2.460.995012530
Phasing MAD set site
IDCartn x (Å)Cartn y (Å)Cartn z (Å)Atom type symbolB isoOccupancy
111.584-10.507-109.343SE31.730.8
220.946-14.61-121.932SE45.760.86
36.052-6.327-113.361SE60.460.96
429.513-31.974-234.832SE49.10.93
513.234-15.18-106.682SE57.080.87
69.9-8.256-113.346SE45.070.95
712.072-0.981-25.832SE39.40.87
829.118-39.933-129.084SE70.020.88
927.999-12.541-51.622SE82.190.98
1028.837-8.642-49.804SE43.560.84
1114.908-23.274-87.555SE69.290.91
1225.496-5.275-40.249SE71.80.81
1326.902-20.95-50.362SE58.680.8
1421.364-12.286-45.572SE60.320.86
1530.704-16.175-76.251SE44.40.71
1626.112-37.974-225.473SE791.01
1724.143-2.438-167.756SE43.810.63
1830.69-29.678-230.421SE67.330.72
1923.911-23.059-54.566SE62.30.71
204.751-1.959-9.237SE76.430.87
2129.967-17.543-40.136SE98.660.64
2226.151-6.473-46.189SE40.510.42
2326.8279.71646.509SE64.360.45
241.0049.473169.403SE10.05
Phasing MAD shell
解像度 (Å)FOM acentricFOM centricReflection acentricReflection centric
10.49-48.170.8890.652253142
7.51-10.490.8720.632492149
6.15-7.510.8530.568650142
5.34-6.150.8040.508787136
4.78-5.340.760.456884152
4.37-4.780.6930.411986148
4.05-4.370.6680.361085141
3.79-4.050.6580.3111170154
3.57-3.790.6050.3111274141
3.39-3.570.5710.2821328151
3.23-3.390.5120.2591404144
3.1-3.230.4930.2091456156
2.97-3.10.4460.1821523137
2.87-2.970.4050.161590153
2.77-2.870.3530.1421666144
2.68-2.770.3130.1351704146
2.6-2.680.2580.1371762147
2.53-2.60.2320.1061725142
2.46-2.530.2080.0981694109
2.4-2.460.1770.1161671122

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHARP位相決定
PHENIX1.5_2精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.4→48.174 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.46 / SU ML: 0.38 / σ(F): 1.32 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射
Rfree0.251 1411 5.05 %
Rwork0.2 --
obs0.203 27959 97.75 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 40 Å2 / ksol: 0.334 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 210.78 Å2 / Biso mean: 51.029 Å2 / Biso min: 13.71 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.508 Å2-0 Å20 Å2
2---2.326 Å2-0 Å2
3---1.891 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→48.174 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5020 0 60 181 5261
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0045222
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7177098
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.049808
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002938
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.8931882
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.4-2.4860.3031220.2592280240286
2.486-2.5850.331440.2452503264793
2.585-2.7030.3311260.252639276599
2.703-2.8450.281590.22926712830100
2.845-3.0240.2851300.22227082838100
3.024-3.2570.291520.22826652817100
3.257-3.5850.2371310.21727432874100
3.585-4.1030.2351380.16927212859100
4.103-5.1690.2051420.14527712913100
5.169-48.1830.2041670.17328473014100

+
万見について

-
お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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