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- PDB-3lrk: Structure of alfa-galactosidase (MEL1) from Saccharomyces cerevisiae -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3lrk
タイトルStructure of alfa-galactosidase (MEL1) from Saccharomyces cerevisiae
要素Alpha-galactosidase 1
キーワードHYDROLASE / alpha-galactosidase / Tetramer / GH27 / Glycoprotein / Glycosidase
機能・相同性
機能・相同性情報


melibiose catabolic process / alpha-galactosidase / alpha-galactosidase activity / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Glycoside hydrolase, melibiase / Alpha galactosidase, C-terminal beta sandwich domain / Alpha galactosidase C-terminal beta sandwich domain / Alpha galactosidase A / Glycoside hydrolase, family 27 / Glycoside hydrolase family 27/36, conserved site / Alpha-galactosidase signature. / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta / Aldolase class I ...Glycoside hydrolase, melibiase / Alpha galactosidase, C-terminal beta sandwich domain / Alpha galactosidase C-terminal beta sandwich domain / Alpha galactosidase A / Glycoside hydrolase, family 27 / Glycoside hydrolase family 27/36, conserved site / Alpha-galactosidase signature. / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Alpha-galactosidase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Fernandez-Leiro, R. / Pereira-Rodriguez, A. / Cerdan, M.E. / Becerra, M. / Sanz-Aparicio, J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: Structural analysis of Saccharomyces cerevisiae alpha-galactosidase and its complexes with natural substrates reveals new insights into substrate specificity of GH27 glycosidases.
著者: Fernandez-Leiro, R. / Pereira-Rodriguez, A. / Cerdan, M.E. / Becerra, M. / Sanz-Aparicio, J.
履歴
登録2010年2月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年6月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12021年10月13日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 2.22023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 2.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alpha-galactosidase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,37012
ポリマ－53,1281
非ポリマー2,24211
水7,819434
1
A: Alpha-galactosidase 1
ヘテロ分子

A: Alpha-galactosidase 1
ヘテロ分子

A: Alpha-galactosidase 1
ヘテロ分子

A: Alpha-galactosidase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)221,47948
ポリマ－212,5114
非ポリマー8,96944
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-x,-y+1,z1
crystal symmetry operation3_555-y+1/2,x+1/2,z1
crystal symmetry operation4_455y-1/2,-x+1/2,z1
Buried area24450 Å2
ΔGint54 kcal/mol
Surface area62630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)101.243, 101.243, 111.521
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number90
Space group name H-MP4212

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Alpha-galactosidase 1 / Alpha-D-galactoside galactohydrolase 1 / Melibiase 1


分子量: 53127.633 Da / 分子数: 1 / 変異: I181V / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: MEL1 / プラスミド: YEpFLAG1 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P04824, alpha-galactosidase

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糖 , 3種, 6分子

#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-3)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-3DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a3-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(3+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 4種, 439分子

#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#7: 化合物 ChemComp-BTB / 2-[BIS-(2-HYDROXY-ETHYL)-AMINO]-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / BIS-TRIS BUFFER / ビストリス


分子量: 209.240 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H19NO5 / コメント: pH緩衝剤*YM
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 434 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.27 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: Deglycosylated sample. 19% PEG3350, 0.1 M BisTris, 0.2 M SCNK, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年2月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→111.521 Å / Num. obs: 42919 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 10.6 % / Biso Wilson estimate: 27.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.067 / Rsym value: 0.067 / Net I/σ(I): 7.6
反射 シェル解像度: 1.95→2.06 Å / 冗長度: 12 % / Rmerge(I) obs: 0.457 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique all: 6150 / Rsym value: 0.457 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALA3.3.9データスケーリング
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1UAS

1uas


解像度: 1.95→111.52 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.928 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 3.435 / SU ML: 0.1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.166 / ESU R Free: 0.147 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.234 2163 5 %RANDOM
Rwork0.204 ---
obs0.205 42892 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 97.61 Å2 / Biso mean: 28.367 Å2 / Biso min: 13.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.2 Å20 Å20 Å2
2---0.2 Å20 Å2
3---0.4 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→111.52 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3518 0 145 434 4097
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0213766
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3721.9745104
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.85451
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.94724.778180
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.61815560
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.831517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0830.2544
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022870
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1930.21826
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3060.22558
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1630.2375
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1730.260
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1360.222
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5081.52235
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.84923566
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.54231615
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.1374.51537
LS精密化 シェル解像度: 1.95→2.001 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.313 156 -
Rwork0.275 2955 -
all-3111 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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