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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3lpo | |||||||||
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タイトル | Crystal structure of the N-terminal domain of sucrase-isomaltase | |||||||||
![]() | Sucrase-isomaltase | |||||||||
![]() | HYDROLASE / Glycoside hydrolase family 31 / isomaltase / alpha-glucosidase / Cell membrane / Disease mutation / Disulfide bond / Glycoprotein / Glycosidase / Membrane / Multifunctional enzyme / Polymorphism / Signal-anchor / Sulfation / Transmembrane | |||||||||
機能・相同性 | ![]() sucrose alpha-glucosidase / Intestinal saccharidase deficiencies / oligo-1,6-glucosidase / alpha-1,4-glucosidase activity / oligo-1,6-glucosidase activity / polysaccharide digestion / sucrose alpha-glucosidase activity / sucrose catabolic process / Digestion of dietary carbohydrate / brush border ...sucrose alpha-glucosidase / Intestinal saccharidase deficiencies / oligo-1,6-glucosidase / alpha-1,4-glucosidase activity / oligo-1,6-glucosidase activity / polysaccharide digestion / sucrose alpha-glucosidase activity / sucrose catabolic process / Digestion of dietary carbohydrate / brush border / carbohydrate binding / apical plasma membrane / Golgi apparatus / extracellular exosome / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Sim, L. / Rose, D.R. | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Structural basis for substrate selectivity in human maltase-glucoamylase and sucrase-isomaltase N-terminal domains. 著者: Sim, L. / Willemsma, C. / Mohan, S. / Naim, H.Y. / Pinto, B.M. / Rose, D.R. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 669.7 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 547.7 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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3 | ![]()
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4 | ![]()
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単位格子 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCSドメイン:
NCSドメイン領域:
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 102867.148 Da / 分子数: 4 / 断片: N-terminal domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: P14410, oligo-1,6-glucosidase #2: 多糖 | #3: 多糖 | #4: 糖 | ChemComp-NAG / |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.32 % |
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結晶化 | 温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7 詳細: 0.5M NaCl, 0.1M Bis-Tris propane, 18% PEG 4000, pH 7.0, vapor diffusion, temperature 298K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2008年11月25日 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 | 波長: 0.9175 Å / 相対比: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 | 解像度: 3.2→50 Å / Num. obs: 76095 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.181 / Net I/σ(I): 6.8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル |
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-位相決定
位相決定 | 手法: ![]() |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]()
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 48.195 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 3.2→45.83 Å
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拘束条件 |
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Refine LS restraints NCS | Ens-ID: 1 / 数: 6710 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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LS精密化 シェル | 解像度: 3.2→3.283 Å / Total num. of bins used: 20
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