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万見
- PDB-3lpo: Crystal structure of the N-terminal domain of sucrase-isomaltase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3lpo
タイトルCrystal structure of the N-terminal domain of sucrase-isomaltase
要素Sucrase-isomaltase
キーワードHYDROLASE / Glycoside hydrolase family 31 / isomaltase / alpha-glucosidase / Cell membrane / Disease mutation / Disulfide bond / Glycoprotein / Glycosidase / Membrane / Multifunctional enzyme / Polymorphism / Signal-anchor / Sulfation / Transmembrane
機能・相同性
機能・相同性情報


sucrose alpha-glucosidase / Intestinal saccharidase deficiencies / oligo-1,6-glucosidase / alpha-1,4-glucosidase activity / oligo-1,6-glucosidase activity / polysaccharide digestion / sucrose alpha-glucosidase activity / sucrose catabolic process / Digestion of dietary carbohydrate / brush border ...sucrose alpha-glucosidase / Intestinal saccharidase deficiencies / oligo-1,6-glucosidase / alpha-1,4-glucosidase activity / oligo-1,6-glucosidase activity / polysaccharide digestion / sucrose alpha-glucosidase activity / sucrose catabolic process / Digestion of dietary carbohydrate / brush border / carbohydrate binding / apical plasma membrane / Golgi apparatus / extracellular exosome / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Spasmolytic Protein, domain 1 / Spasmolytic Protein; domain 1 / P-type trefoil, conserved site / P-type 'Trefoil' domain signature. / Trefoil (P-type) domain / P-type trefoil domain / P-type trefoil domain superfamily / P-type 'Trefoil' domain profile. / P or trefoil or TFF domain ...: / Spasmolytic Protein, domain 1 / Spasmolytic Protein; domain 1 / P-type trefoil, conserved site / P-type 'Trefoil' domain signature. / Trefoil (P-type) domain / P-type trefoil domain / P-type trefoil domain superfamily / P-type 'Trefoil' domain profile. / P or trefoil or TFF domain / Glycosyl hydrolases family 31, conserved site / Glycosyl hydrolases family 31 signature 2. / glycosyl hydrolase (family 31) / Glycosyl hydrolases family 31, active site / Glycosyl hydrolases family 31 active site. / Glycoside hydrolase family 31, N-terminal domain / Glycosyl hydrolase 31 N-terminal galactose mutarotase-like domain / : / Glycosyl hydrolase family 31 C-terminal domain / Glycoside hydrolase family 31 / Glycosyl hydrolases family 31 TIM-barrel domain / Galactose mutarotase-like domain superfamily / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta / Few Secondary Structures / Irregular / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Sucrase-isomaltase, intestinal
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Sim, L. / Rose, D.R.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: Structural basis for substrate selectivity in human maltase-glucoamylase and sucrase-isomaltase N-terminal domains.
著者: Sim, L. / Willemsma, C. / Mohan, S. / Naim, H.Y. / Pinto, B.M. / Rose, D.R.
履歴
登録2010年2月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年3月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software
Item: _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_asym_id / _software.classification ..._pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_asym_id / _software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_asym_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_seq_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_asym_id / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sucrase-isomaltase
B: Sucrase-isomaltase
C: Sucrase-isomaltase
D: Sucrase-isomaltase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)415,24513
ポリマ－411,4694
非ポリマー3,7769
水00
1
A: Sucrase-isomaltase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,4244
ポリマ－102,8671
非ポリマー1,5563
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Sucrase-isomaltase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,0882
ポリマ－102,8671
非ポリマー2211
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Sucrase-isomaltase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,4244
ポリマ－102,8671
非ポリマー1,5563
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: Sucrase-isomaltase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,3103
ポリマ－102,8671
非ポリマー4422
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.344, 172.586, 343.874
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1111A28 - 65
2111B28 - 65
3111C28 - 65
4111D28 - 65
1211A67 - 898
2211B67 - 898
3211C67 - 898
4211D67 - 898

-
要素

#1: タンパク質
Sucrase-isomaltase / Sucrase / Isomaltase


分子量: 102867.148 Da / 分子数: 4 / 断片: N-terminal domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SI / プラスミド: pMT-TEVA / Cell (発現宿主): S2 cells
発現宿主: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
参照: UniProt: P14410, oligo-1,6-glucosidase
#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 910.823 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-3[DManpa1-6]DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,5,4/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3-3/a4-b1_b4-c1_c3-d1_c6-e1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}[(6+1)][a-D-Manp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.32 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7
詳細: 0.5M NaCl, 0.1M Bis-Tris propane, 18% PEG 4000, pH 7.0, vapor diffusion, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1 / 波長: 0.9175 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2008年11月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9175 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→50 Å / Num. obs: 76095 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.181 / Net I/σ(I): 6.8
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obs% possible all
3.2-3.314.10.576100
3.31-3.454.10.4299.9
3.45-3.64.10.327100
3.6-3.794.10.27499.9
3.79-4.034.10.22699.9
4.03-4.344.20.181100
4.34-4.784.20.15299.8
4.78-5.474.30.14299.7
5.47-6.894.30.13299.5
6.89-504.20.08398.2

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.2→45.83 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.893 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.877 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 22.772 / SU ML: 0.381 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.507 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.251 3802 5 %RANDOM
Rwork0.22531 ---
obs0.2266 72039 99.68 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 48.195 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.06 Å20 Å20 Å2
2---0.05 Å20 Å2
3----0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→45.83 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数27420 0 248 0 27668
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.02228501
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3011.93638986
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.10653476
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.47724.1861376
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.433154125
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.10615138
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0890.24271
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0222265
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2070.211617
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3160.219365
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1360.2596
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2010.255
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1010.23
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4131.517666
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.741228044
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.84312457
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.4514.510942
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 6710 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1Atight positional0.040.05
2Btight positional0.040.05
3Ctight positional0.040.05
4Dtight positional0.040.05
1Atight thermal0.070.5
2Btight thermal0.080.5
3Ctight thermal0.060.5
4Dtight thermal0.060.5
LS精密化 シェル解像度: 3.2→3.283 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.321 275 -
Rwork0.307 5216 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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