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万見
- PDB-3lnb: Crystal Structure Analysis of Arylamine N-acetyltransferase C fro... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3lnb
タイトルCrystal Structure Analysis of Arylamine N-acetyltransferase C from Bacillus anthracis
要素N-acetyltransferase family protein
キーワードTRANSFERASE / arylamine N-acetyltransferase / nat / acetyltransferase / Acyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


acetyltransferase activity
類似検索 - 分子機能
Arylamine N-acetyltransferase fold - #20 / : / Arylamine N-acetyltransferase fold / Arylamine N-acetyltransferase / N-acetyltransferase / Papain-like cysteine peptidase superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COENZYME A / FORMIC ACID / N-acetyltransferase family protein / N-acetyltransferase family protein
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus anthracis (炭疽菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.01 Å
データ登録者Li de la Sierra-Gallay, I. / Pluvinage, B. / Rodrigues-Lima, F.
引用ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2011
タイトル: The Bacillus anthracis arylamine N-acetyltransferase ((BACAN)NAT1) that inactivates sulfamethoxazole, reveals unusual structural features compared with the other NAT isoenzymes.
著者: Pluvinage, B. / Li de la Sierra-Gallay, I. / Kubiak, X. / Xu, X. / Dairou, J. / Dupret, J.M. / Rodrigues-Lima, F.
履歴
登録2010年2月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年1月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年2月3日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-acetyltransferase family protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,1624
ポリマ－35,3021
非ポリマー8603
水2,468137
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.990, 53.990, 172.440
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 N-acetyltransferase family protein / arylamine N-acetyltransferase


分子量: 35302.488 Da / 分子数: 1 / 変異: Y38F / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus anthracis (炭疽菌) / 株: Strain Sterne (RTC50) / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q81R98, UniProt: A0A6L7HKL6*PLUS, arylamine N-acetyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-COA / COENZYME A / CoA


分子量: 767.534 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H36N7O16P3S
#3: 化合物 ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 137 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.779778 Å3/Da / 溶媒含有率: 30.890238 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法
詳細: 1.8-1.9M Ammonium sulfate, 0.17M-0.2M potassium nitrate, VAPOR DIFFUSION, temperature 294K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.92 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2008年11月21日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Silicon 1 1 1 channel / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. all: 18116 / Num. obs: 17034 / % possible obs: 94 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.68 % / Biso Wilson estimate: 24.85 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Rsym value: 0.063 / Net I/σ(I): 20.45
反射 シェル解像度: 2→2.2 Å / 冗長度: 4.24 % / Rmerge(I) obs: 0.202 / Mean I/σ(I) obs: 7.91 / Num. unique all: 4366 / Rsym value: 0.177 / % possible all: 75.7

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRCor.coef. Fo:Fc: 0.69 / Packing: 0.682
最高解像度最低解像度手法Reflection percentσ(F)
Rotation4 Å15 Åfast direct97.1 0
Translation4 Å15 Ågeneral97.1 0

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNS精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
MxCuBEデータ収集
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
CNS1.2位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1E2T

1e2t


解像度: 2.01→45.76 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / Data cutoff high absF: 2205494 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.244 852 5 %RANDOM
Rwork0.203 ---
all-18116 --
obs-17034 96 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 39.02 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 44.33 Å2 / Biso mean: 19.19 Å2 / Biso min: 8.73 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.5 Å20 Å20 Å2
2---4.5 Å20 Å2
3---9.01 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.27 Å0.23 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.17 Å0.13 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.01→45.76 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2055 0 54 137 2246
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.84
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.081.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.62
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.82
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.562.5
LS精密化 シェル解像度: 2.01→2.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.022 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.226 104 5 %
Rwork0.2 1981 -
all-2085 -
obs--70.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2ligands.paramligands.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater_rep.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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