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- PDB-3ln6: Crystal structure of a bifunctional glutathione synthetase from S... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ln6
タイトルCrystal structure of a bifunctional glutathione synthetase from Streptococcus agalactiae
要素Glutathione biosynthesis bifunctional protein gshAB
キーワードLIGASE / gamma-glutamyl cysteine ligase domain / ATP-grasp domain / hybrid enzyme / ATP-binding / Glutathione biosynthesis / Magnesium / Manganese / Metal-binding / Multifunctional enzyme / Nucleotide-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamate-cysteine ligase / glutamate-cysteine ligase activity / glutathione synthase / glutathione synthase activity / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Glutathione biosynthesis bifunctional protein GshAB / GshAB, ATP-grasp-like domain / ATP-grasp-like domain / Glutamate--cysteine ligase, monofunctional / Glutamate--cysteine ligase / Glutamate-cysteine ligase / Creatine Kinase; Chain A, domain 2 - #20 / Phosphoribosylglycinamide synthetase, ATP-grasp (A) domain / Phosphoribosylglycinamide synthetase, ATP-grasp (A) domain / Creatine Kinase; Chain A, domain 2 ...Glutathione biosynthesis bifunctional protein GshAB / GshAB, ATP-grasp-like domain / ATP-grasp-like domain / Glutamate--cysteine ligase, monofunctional / Glutamate--cysteine ligase / Glutamate-cysteine ligase / Creatine Kinase; Chain A, domain 2 - #20 / Phosphoribosylglycinamide synthetase, ATP-grasp (A) domain / Phosphoribosylglycinamide synthetase, ATP-grasp (A) domain / Creatine Kinase; Chain A, domain 2 / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile. / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutathione biosynthesis bifunctional protein GshAB
類似検索 - 構成要素
生物種Streptococcus agalactiae serogroup V (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散, 分子置換 / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2.95 Å
データ登録者Stout, J. / Vergauwen, B. / Savvides, S.N.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Structures of two bifunctional gamma-Glutamate-cysteine Ligase/Glutathione synthetases (GshF) reveal a novel hybrid ATP-grasp fold
著者: Stout, J. / De Vos, D. / Vergauwen, B. / Savvides, S.N.
履歴
登録2010年2月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年4月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutathione biosynthesis bifunctional protein gshAB
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,7902
ポリマ－85,6941
非ポリマー961
水63135
1
A: Glutathione biosynthesis bifunctional protein gshAB
ヘテロ分子

A: Glutathione biosynthesis bifunctional protein gshAB
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)171,5804
ポリマ－171,3882
非ポリマー1922
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_655-x+1,-y,z1
Buried area2220 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area61850 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)143.020, 143.020, 211.230
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number98
Space group name H-MI4122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-785-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Glutathione biosynthesis bifunctional protein gshAB / Gamma-GCS-GS / GCS-GS / Glutamate-cysteine ligase / Gamma-glutamylcysteine synthetase / Gamma-ECS / ...Gamma-GCS-GS / GCS-GS / Glutamate-cysteine ligase / Gamma-glutamylcysteine synthetase / Gamma-ECS / GCS / Glutathione synthetase / Glutathione synthase / GSH synthetase / GSH-S / GSHase / GS


分子量: 85693.984 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus agalactiae serogroup V (バクテリア)
株: BAA-811 / 遺伝子: gshAB, gshF, SAG1821 / プラスミド: pET11a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q8DXM9, glutamate-cysteine ligase, glutathione synthase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 35 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.97 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 1.6M (NH4)2SO4, 100mM Tris-HCl pH 8.5, 12% glycerol, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンEMBL/DESY, HAMBURG BW7A11.072
シンクロトロンESRF ID14-220.933
検出器
タイプID検出器日付
MAR CCD 165 mm1CCD2007年2月23日
ADSC QUANTUM 210r2CCD2008年7月12日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.0721
20.9331
Reflection数: 86169 / Rmerge(I) obs: 0.101 / D res high: 4 Å / Num. obs: 17647 / % possible obs: 99.7
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)Num. obs% possible obs (%)IDRmerge(I) obs
12.6417.8836499.710.03
10.3212.6447010010.034
8.9410.3255610010.036
88.9462999.510.045
7.3868510010.055
6.767.376599.710.08
6.326.7681110010.098
5.966.3285310010.119
5.655.9691810010.149
5.395.6597499.910.157
5.165.39100210010.154
4.965.16105410010.156
4.784.96107199.710.155
4.624.78111199.710.184
4.474.62117610010.206
4.344.47121210010.249
4.214.34123710010.292
4.14.21127610010.348
44.1130398.610.392
反射解像度: 2.9→20 Å / Num. obs: 24531 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 8.4 % / Biso Wilson estimate: 76.731 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.077 / Net I/σ(I): 23.9
反射 シェル解像度: 2.9→2.98 Å / 冗長度: 8.1 % / Rmerge(I) obs: 0.132 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. measured obs: 14292 / Num. unique all: 1765 / Num. unique obs: 1765 / % possible all: 98.1

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位相決定

位相決定手法: 単一同系置換・異常分散
Phasing MADD res high: 4.5 Å / D res low: 15 Å / FOM : 0.55 / 反射: 6310
Phasing MAD set site
IDAtom type symbolB isoFract xFract yFract zOccupancy
1HV1600.90.1410.1270.42
2HV1600.1760.3170.0720.472
3HV1600.4870.0320.1190.505
Phasing MAD shell
解像度 (Å)FOM 反射
11.6-150.56465
8.78-11.60.63593
7.34-8.780.64693
6.43-7.340.61773
5.8-6.430.57846
5.32-5.80.52915
4.94-5.320.49981
4.63-4.940.451044

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEdata processing
SOLVE2.13位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散, 分子置換
開始モデル: 1V4G, 1UC8

1v4g

1uc8


解像度: 2.95→20 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.25 / Isotropic thermal model: anisotropic (TLS) / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: mlhl maximum likelihood refinement procedure
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.286 1178 -RANDOM
Rwork0.253 ---
obs-23309 99.9 %-
原子変位パラメータBiso max: 494.08 Å2 / Biso mean: 95.45 Å2 / Biso min: 26.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.03 Å20 Å20 Å2
2---1.03 Å20 Å2
3---2.07 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.95→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5467 0 5 35 5507
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.512
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 6 / % reflection obs: 1 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection obs
2.95-3.080.4281530.3532717
3.08-3.250.4181450.3222732
3.25-3.450.3551420.32718
3.45-3.710.2731420.2742739
3.71-4.080.3161480.2472747
4.08-4.670.261450.2072757

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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