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万見
- PDB-3lms: Structure of human activated thrombin-activatable fibrinolysis in... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3lms
タイトルStructure of human activated thrombin-activatable fibrinolysis inhibitor, TAFIa, in complex with tick-derived funnelin inhibitor, TCI.
要素(Carboxypeptidase ...) x 2
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / fibrinolysis / cogaulation / funnelin / alpha-beta-hydrolase / metallopeptidase / Alternative splicing / Carboxypeptidase / Disulfide bond / Glycoprotein / Hydrolase / Metal-binding / Metalloprotease / Polymorphism / Protease / Secreted / Zinc / Zymogen / Blood coagulation / Metalloenzyme inhibitor / Metalloprotease inhibitor / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


carboxypeptidase U / positive regulation of extracellular matrix constituent secretion / acquisition of nutrients from host / negative regulation of hepatocyte proliferation / metalloendopeptidase inhibitor activity / negative regulation of plasminogen activation / enzyme inhibitor activity / negative regulation of fibrinolysis / Metabolism of Angiotensinogen to Angiotensins / metallocarboxypeptidase activity ...carboxypeptidase U / positive regulation of extracellular matrix constituent secretion / acquisition of nutrients from host / negative regulation of hepatocyte proliferation / metalloendopeptidase inhibitor activity / negative regulation of plasminogen activation / enzyme inhibitor activity / negative regulation of fibrinolysis / Metabolism of Angiotensinogen to Angiotensins / metallocarboxypeptidase activity / fibrinolysis / liver regeneration / Regulation of Complement cascade / cellular response to glucose stimulus / protein catabolic process / blood coagulation / toxin activity / response to xenobiotic stimulus / proteolysis / extracellular space / zinc ion binding / extracellular exosome / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Carboxypeptidase inhibitor, N-terminal domain / Carboxypeptidase inhibitor I68 / Carboxypeptidase inhibitor I68 / Carboxypeptidase B2 / Anthopleurin-A / Myotoxin/Anemone neurotoxin domain superfamily / Anthopleurin-A / ligand-binding face of the semaphorins, domain 2 / Carboxypeptidase, activation peptide / Metallocarboxypeptidase-like, propeptide ...Carboxypeptidase inhibitor, N-terminal domain / Carboxypeptidase inhibitor I68 / Carboxypeptidase inhibitor I68 / Carboxypeptidase B2 / Anthopleurin-A / Myotoxin/Anemone neurotoxin domain superfamily / Anthopleurin-A / ligand-binding face of the semaphorins, domain 2 / Carboxypeptidase, activation peptide / Metallocarboxypeptidase-like, propeptide / Carboxypeptidase activation peptide / Peptidase family M14 domain profile. / Zn_pept / Peptidase M14, carboxypeptidase A / Zinc carboxypeptidase / Zn peptidases / Single Sheet / Aminopeptidase / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLYCINE / : / Carboxypeptidase inhibitor / Carboxypeptidase B2
類似検索 - 構成要素
生物種Rhipicephalus bursa (ダニ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Sanglas, L. / Arolas, J.L. / Valnickova, Z. / Aviles, F.X. / Enghild, J.J. / Gomis-Ruth, F.X.
引用ジャーナル: J.Thromb.Haemost. / 年: 2010
タイトル: Insights into the molecular inactivation mechanism of human activated thrombin-activatable fibrinolysis inhibitor
著者: Sanglas, L. / Arolas, J.L. / Valnickova, Z. / Aviles, F.X. / Enghild, J.J. / Gomis-Ruth, F.X.
履歴
登録2010年2月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年2月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Carboxypeptidase B2
B: Carboxypeptidase inhibitor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,37614
ポリマ－43,6422
非ポリマー73312
水1,58588
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2110 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area15370 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)157.180, 157.180, 57.070
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

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Carboxypeptidase ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Carboxypeptidase B2 / TAFI / Carboxypeptidase U / CPU / Thrombin-activable fibrinolysis inhibitor / Plasma carboxypeptidase B / pCPB


分子量: 35835.441 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 組織: blood serum / 参照: UniProt: Q96IY4, carboxypeptidase U
#2: タンパク質 Carboxypeptidase inhibitor / tick-derived funnelin inhibitor / TCI


分子量: 7806.957 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rhipicephalus bursa (ダニ) / プラスミド: pBAT-4-OmpA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5EPH2

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非ポリマー , 7種, 100分子

#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-GLY / GLYCINE / グリシン


タイプ: peptide linking / 分子量: 75.067 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H5NO2
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#7: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#8: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 88 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 73.6 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.2M KBr, 0.1M cacodylate, 15% PEG 4000, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 1.0723 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2001年1月1日
放射モノクロメーター: Silicon (1 1 1) channel-cut / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0723 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→46.2 Å / Num. all: 28269 / Num. obs: 28241 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.8 % / Biso Wilson estimate: 64.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.109 / Rsym value: 0.109 / Net I/σ(I): 11.4
反射 シェル解像度: 2.5→2.64 Å / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.628 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / Rsym value: 0.628 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ProDCデータ収集
AMoRE位相決定
REFMAC5.5.0046精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3d4u

3d4u


解像度: 2.5→46.18 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.94 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 13.902 / SU ML: 0.141 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.217 / ESU R Free: 0.186 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21618 739 2.6 %RANDOM
Rwork0.18504 ---
all0.18584 27517 --
obs0.18584 27500 99.94 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 114.46 Å2 / Biso mean: 31.821 Å2 / Biso min: 28.89 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.83 Å20.41 Å20 Å2
2--0.83 Å20 Å2
3----1.24 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→46.18 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3066 0 36 88 3190
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0223190
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022188
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.281.9394306
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8635293
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.515381
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.6623.333147
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.37115526
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.2781518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0760.2442
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.023526
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02688
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6011.51905
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1671.5781
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.09923059
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.65931285
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.4914.51247
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.565 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.298 45 -
Rwork0.304 1993 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.184-0.2558-0.29851.22660.09721.70810.0305-0.1224-0.0450.18960.0155-0.28020.29370.4494-0.04590.08190.075-0.04870.12480.00760.110624.128781.092838.5996
22.1107-0.23320.54374.53750.00723.52440.0854-0.489-0.32080.90740.08560.0880.7175-0.0477-0.1710.4540.0170.03540.19510.07590.11837.578874.625860.2964
34.57981.75180.57193.1545-0.68416.44280.0762-0.0034-0.34150.4259-0.01680.1770.6782-0.1125-0.05940.2005-0.01270.02640.01930.02470.17052.620468.982338.7337
41.3571-0.1545-0.46180.74260.54471.0964-0.0409-0.1214-0.04470.1951-0.0542-0.05080.26660.15880.09510.12430.0356-0.0220.06870.04120.09413.82281.550740.9963
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A4 - 308
2X-RAY DIFFRACTION1A309
3X-RAY DIFFRACTION2B1 - 38
4X-RAY DIFFRACTION3B39 - 74
5X-RAY DIFFRACTION4A501 - 600
6X-RAY DIFFRACTION4B502 - 594

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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