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- PDB-3lmg: Crystal structure of the ERBB3 kinase domain in complex with AMP-PNP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3lmg
タイトルCrystal structure of the ERBB3 kinase domain in complex with AMP-PNP
要素Receptor tyrosine-protein kinase erbB-3
キーワードTRANSFERASE / ERBB3 / HER3 / tyrosine kinase domain / AMP-PNP / Nucleotide binding
機能・相同性
機能・相同性情報


neuregulin binding / positive regulation of cardiac muscle tissue development / cranial nerve development / Schwann cell differentiation / neuregulin receptor activity / negative regulation of secretion / endocardial cushion development / ERBB3:ERBB2 complex / GRB7 events in ERBB2 signaling / positive regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade ...neuregulin binding / positive regulation of cardiac muscle tissue development / cranial nerve development / Schwann cell differentiation / neuregulin receptor activity / negative regulation of secretion / endocardial cushion development / ERBB3:ERBB2 complex / GRB7 events in ERBB2 signaling / positive regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / peripheral nervous system development / negative regulation of cell adhesion / ErbB-3 class receptor binding / negative regulation of motor neuron apoptotic process / motor neuron apoptotic process / growth factor binding / ERBB2 Activates PTK6 Signaling / ERBB2-ERBB3 signaling pathway / ERBB2 Regulates Cell Motility / protein tyrosine kinase activator activity / Signaling by ERBB4 / PI3K events in ERBB2 signaling / lateral plasma membrane / negative regulation of signal transduction / Schwann cell development / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Signaling by ERBB2 / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / myelination / SHC1 events in ERBB2 signaling / basal plasma membrane / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / positive regulation of epithelial cell proliferation / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / wound healing / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / Downregulation of ERBB2 signaling / receptor protein-tyrosine kinase / Signaling by ERBB2 KD Mutants / epidermal growth factor receptor signaling pathway / neuron differentiation / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / transmembrane signaling receptor activity / PIP3 activates AKT signaling / regulation of cell population proliferation / heart development / RAF/MAP kinase cascade / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / neuron apoptotic process / basolateral plasma membrane / negative regulation of neuron apoptotic process / receptor complex / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / protein kinase activity / positive regulation of MAPK cascade / apical plasma membrane / protein heterodimerization activity / ubiquitin protein ligase binding / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / signal transduction / extracellular space / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats ...Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / : / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / Receptor tyrosine-protein kinase erbB-3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Shi, F. / Lemmon, M.A.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2010
タイトル: ErbB3/HER3 intracellular domain is competent to bind ATP and catalyze autophosphorylation.
著者: Shi, F. / Telesco, S.E. / Liu, Y. / Radhakrishnan, R. / Lemmon, M.A.
履歴
登録2010年1月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年4月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-3
B: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,5286
ポリマ－77,4672
非ポリマー1,0614
水1267
1
A: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,2643
ポリマ－38,7341
非ポリマー5312
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,2643
ポリマ－38,7341
非ポリマー5312
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)193.348, 47.981, 82.224
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 108.110, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Receptor tyrosine-protein kinase erbB-3 / c-erbB3 / Tyrosine kinase-type cell surface receptor HER3


分子量: 38733.570 Da / 分子数: 2 / 断片: Tyrosine Kinase Domain (UNP residues 684-1020) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ERBB3, HER3 / プラスミド: pFastBac1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P21860, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.43 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 50 mM MOPS pH7.4, 27% (w/v) PEG8000, 0.17 M ammonium sulfate and 15%(v/v) glycerol in well solution and 5mM MgCl2 and 1mM AMP-PNP in protein solution, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年3月13日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: double crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. all: 17805 / Num. obs: 16021 / % possible obs: 90 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.114 / Rsym value: 0.114 / Χ2: 1.444 / Net I/σ(I): 8.8
反射 シェル解像度: 2.8→2.85 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.499 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique all: 484 / Rsym value: 0.499 / Χ2: 1.39 / % possible all: 55.3

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
直接法位相決定
REFMAC5.5.0072精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2GS7

2gs7


解像度: 2.8→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.912 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.894 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 38.69 / SU ML: 0.371 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.469 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.285 1612 10.1 %RANDOM
Rwork0.252 ---
obs0.255 16018 89.14 %-
all-17805 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 57.55 Å2 / Biso mean: 30.947 Å2 / Biso min: 2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.97 Å20 Å21.19 Å2
2---1.87 Å20 Å2
3---1.64 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4217 0 64 7 4288
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0224382
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0991.9845960
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.6845529
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.08323.559177
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.00915744
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.5991525
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0680.2674
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0213211
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.2061.52663
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.38424299
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.30731719
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.5724.51661
LS精密化 シェル解像度: 2.804→2.877 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.429 57 -
Rwork0.333 589 -
all-646 -
obs--50.16 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.41930.4637-0.01783.7402-2.83747.46210.02880.0471-0.1558-0.21250.09-0.21820.61910.1476-0.11890.08290.0636-0.07780.35130.0090.231723.433-35.58145.425
26.0648-1.0828-0.19342.49230.27773.8879-0.1148-0.77090.02610.57450.11110.5227-0.1631-0.64450.00380.27930.15970.11240.68030.08820.29267.033-30.68464.046
34.0734-0.29720.24452.8083-1.86847.0335-0.086-0.34180.09490.24220.0665-0.1892-0.47290.41870.01950.1003-0.062-0.12640.3819-0.01040.251923.346-14.64932.484
45.01630.05520.68563.93790.81085.91850.14510.3359-0.323-0.323-0.24650.3940.2448-0.47270.10150.1122-0.0377-0.13990.4108-0.03520.2247.214-19.82614.276
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A680 - 774
2X-RAY DIFFRACTION2A775 - 959
3X-RAY DIFFRACTION3B680 - 774
4X-RAY DIFFRACTION4B775 - 959

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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