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- PDB-3ljb: Structural basis of oligomerisation in the MxA stalk -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ljb
タイトルStructural basis of oligomerisation in the MxA stalk
要素Interferon-induced GTP-binding protein Mx1
キーワードANTIVIRAL PROTEIN / FOUR-HELIX-BUNDLE / GTP-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


interleukin-27-mediated signaling pathway / response to type I interferon / negative regulation of viral genome replication / antiviral innate immune response / response to virus / ISG15 antiviral mechanism / defense response / Interferon alpha/beta signaling / nuclear membrane / microtubule binding ...interleukin-27-mediated signaling pathway / response to type I interferon / negative regulation of viral genome replication / antiviral innate immune response / response to virus / ISG15 antiviral mechanism / defense response / Interferon alpha/beta signaling / nuclear membrane / microtubule binding / defense response to virus / microtubule / innate immune response / GTPase activity / endoplasmic reticulum membrane / GTP binding / apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / signal transduction / identical protein binding / membrane / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Dynamin, middle domain / Dynamin GTPase effector / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin, GTPase region, conserved site / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Dynamin stalk domain / Dynamin central region / GTPase effector domain / GED domain profile. ...Dynamin, middle domain / Dynamin GTPase effector / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin, GTPase region, conserved site / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Dynamin stalk domain / Dynamin central region / GTPase effector domain / GED domain profile. / Dynamin, GTPase domain / Dynamin, GTPase / Dynamin / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Dynamin, N-terminal / Dynamin family / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Up-down Bundle / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Interferon-induced GTP-binding protein Mx1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Gao, S. / Daumke, O.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2010
タイトル: Structural basis of oligomerization in the stalk region of dynamin-like MxA.
著者: Gao, S. / von der Malsburg, A. / Paeschke, S. / Behlke, J. / Haller, O. / Kochs, G. / Daumke, O.
履歴
登録2010年1月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年5月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Interferon-induced GTP-binding protein Mx1
B: Interferon-induced GTP-binding protein Mx1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,8192
ポリマ－64,8192
非ポリマー00
水1,838102
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1740 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area23710 Å2
手法PISA
2
A: Interferon-induced GTP-binding protein Mx1

B: Interferon-induced GTP-binding protein Mx1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,8192
ポリマ－64,8192
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_545x,y-1,z1
Buried area1330 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area24130 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.147, 57.366, 57.491
Angle α, β, γ (deg.)65.82, 88.47, 74.87
Int Tables number1
Space group name H-MP1
詳細Authors state that the biological assembly is an oligomer generated from the dimer in the asymmetric unit by a translation along the y-axis.

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要素

#1: タンパク質 Interferon-induced GTP-binding protein Mx1 / Myxovirus resistance protein 1 / Interferon-regulated resistance GTP-binding protein MxA / ...Myxovirus resistance protein 1 / Interferon-regulated resistance GTP-binding protein MxA / Interferon-induced protein p78 / IFI-78K / Interferon-induced GTP-binding protein Mx1 / N-terminally processed


分子量: 32409.748 Da / 分子数: 2 / 断片: Stalk region (UNP residues 366 to 636) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MX1 / プラスミド: pSKB-LNB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 Rosetta / 参照: UniProt: P20591
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 102 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.03 %
結晶化温度: 300 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: 5% PEG3350, 100 mM MES (pH 6.8), 100 mM MgCl2 and 0.01 mM Hexammine cobalt (III) chloride, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 300K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.91841 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2008年8月7日 / 詳細: Double crystal monochromator with 2 sets of mirrors
放射モノクロメーター: Double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→100 Å / Num. obs: 21393 / % possible obs: 97.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.52 % / Rmerge(I) obs: 0.103 / Rsym value: 0.062 / Net I/σ(I): 14.91
反射 シェル解像度: 2.4→2.46 Å / 冗長度: 3.54 % / Rmerge(I) obs: 0.473 / Mean I/σ(I) obs: 3.76 / Num. unique all: 1547 / Rsym value: 0.387 / % possible all: 96.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC5.5.0102精密化
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Initial model derived from a low-resolution SeMet data set

解像度: 2.4→19.95 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.915 / SU B: 17.228 / SU ML: 0.182 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.406 / ESU R Free: 0.273 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25681 1084 5.1 %RANDOM
Rwork0.19314 ---
all0.19634 20811 --
obs0.19634 20309 97.59 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 44.808 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.23 Å20.02 Å20.55 Å2
2---1.49 Å2-0.84 Å2
3---1.91 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→19.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3639 0 0 102 3741
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0223751
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022612
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1521.9335037
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.88136354
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.9215436
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.09924.698215
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.93515745
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.6471524
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0690.2546
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.024096
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02780
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6571.52156
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1041.5870
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.27423500
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.66531595
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.8034.51531
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.461 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.341 67 -
Rwork0.236 1454 -
obs--96.88 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.3972-0.4027-0.03585.1744-1.97331.47380.08180.05490.14010.0395-0.0010.19160.0123-0.1399-0.08080.05180.00960.06670.245-0.02180.1169-17.564-13.4186.67
22.0662.44030.98355.14732.34672.074-0.10140.0970.0328-0.24490.0594-0.11010.02040.06630.04190.05830.02840.04710.202-0.02290.08765.695-1.002-2.492
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A365 - 633
2X-RAY DIFFRACTION2B367 - 637

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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