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- PDB-3lg6: Crystal structure of putative glutathione transferase from Coccid... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3lg6
タイトルCrystal structure of putative glutathione transferase from Coccidioides immitis
要素putative glutathione transferase
キーワードTRANSFERASE / NIAID / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease / SSGCID / ALS Collaborative Crystallography / pathogenic fungus / coccidioidomycosis / Valley Fever / meningitis
機能・相同性
機能・相同性情報


maleylacetoacetate isomerase activity / L-phenylalanine catabolic process / glutathione transferase / glutathione transferase activity / glutathione metabolic process / mitochondrion
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferases, class Zeta , C-terminal / Glutathione S-transferases, class Zeta / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. ...Glutathione S-transferases, class Zeta , C-terminal / Glutathione S-transferases, class Zeta / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Probable glutathione S-transferase
類似検索 - 構成要素
生物種Coccidioides immitis (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID)
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2011
タイトル: Structures of a putative zeta-class glutathione S-transferase from the pathogenic fungus Coccidioides immitis.
著者: Edwards, T.E. / Bryan, C.M. / Leibly, D.J. / Dieterich, S.H. / Abendroth, J. / Sankaran, B. / Sivam, D. / Staker, B.L. / Van Voorhis, W.C. / Myler, P.J. / Stewart, L.J.
履歴
登録2010年1月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年1月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年9月21日Group: Database references
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: putative glutathione transferase
B: putative glutathione transferase
C: putative glutathione transferase
D: putative glutathione transferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,0398
ポリマ－103,6554
非ポリマー3844
水10,629590
1
A: putative glutathione transferase
B: putative glutathione transferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,0194
ポリマ－51,8272
非ポリマー1922
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4300 Å2
ΔGint-60 kcal/mol
Surface area18900 Å2
手法PISA
2
C: putative glutathione transferase
D: putative glutathione transferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,0194
ポリマ－51,8272
非ポリマー1922
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4300 Å2
ΔGint-60 kcal/mol
Surface area18950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.740, 99.640, 184.360
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: PRO / Beg label comp-ID: PRO / End auth comp-ID: ALA / End label comp-ID: ALA / Refine code: 6 / Auth seq-ID: 4 - 231 / Label seq-ID: 8 - 235

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB
3CC
4DD

-
要素

#1: タンパク質
putative glutathione transferase


分子量: 25913.648 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Coccidioides immitis (菌類) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: D2YW48*PLUS
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 590 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.34 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: CSHT screen condition B5, 0.2 M lithium sulfate, 0.1 M Tris pH 8.5, 30% PEG 4000 with 25% ethylene glycol as cryo-protectant, crystal tracking ID 206458b5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2010年1月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→30 Å / Num. obs: 49300 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 0.121 / Net I/σ(I): 13.23
反射 シェル解像度: 2.2→2.25 Å / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.529 / Mean I/σ(I) obs: 4.8 / Num. unique all: 3520 / % possible all: 97.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 54.53 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation3 Å29.64 Å
Translation3 Å29.64 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHASER2.1.4位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2CZ2

2cz2


解像度: 2.2→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.92 / WRfactor Rfree: 0.21 / WRfactor Rwork: 0.159 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.863 / SU B: 10.947 / SU ML: 0.127 / SU R Cruickshank DPI: 0.254 / SU Rfree: 0.202 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.254 / ESU R Free: 0.202 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.226 2492 5.1 %RANDOM
Rwork0.171 ---
obs0.173 49231 99.68 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 66.8 Å2 / Biso mean: 23.357 Å2 / Biso min: 5.32 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.24 Å20 Å20 Å2
2--1.34 Å20 Å2
3----1.1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6834 0 20 590 7444
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0227010
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4631.9749572
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.75892
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.59623.737281
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.615151130
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.4081548
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0930.21128
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0215264
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7671.54493
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.44227274
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.47732517
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.9694.52295
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 1601 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1ALOOSE POSITIONAL0.445
2BLOOSE POSITIONAL0.445
3CLOOSE POSITIONAL0.415
4DLOOSE POSITIONAL0.455
1ALOOSE THERMAL3.4210
2BLOOSE THERMAL2.1310
3CLOOSE THERMAL2.4410
4DLOOSE THERMAL3.2610
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.257 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.285 194 -
Rwork0.252 3323 -
all-3517 -
obs--97.94 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.8045-0.0676-0.05740.4966-0.14491.24880.00120.0389-0.11630.0224-0.0102-0.0320.0606-0.02440.00910.0051-0.0035-0.00480.0303-0.00740.0555-4.9054-15.094311.9082
21.20140.02150.46230.69950.02391.3565-0.076-0.02060.21860.03220.01360.0145-0.2169-0.03160.06240.04150.0032-0.02180.01490.00950.0722-16.01325.298711.3271
30.80060.0445-0.08050.68480.01112.88850.0639-0.0119-0.07960.0131-0.02930.01680.2298-0.1634-0.03460.0303-0.0129-0.01780.01660.00110.0211-16.9039-19.393153.417
40.77240.0246-0.14950.81520.30392.40620.1052-0.0340.14-0.0877-0.0099-0.0046-0.5040.1336-0.09520.1223-0.0210.02520.0284-0.02270.0368-10.0982.494357.028
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A-10 - 9999
2X-RAY DIFFRACTION2B-10 - 9999
3X-RAY DIFFRACTION3C-10 - 9999
4X-RAY DIFFRACTION4D-10 - 9999

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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