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万見
- PDB-3ldo: Crystal structure of human GRP78 (70kDa heat shock protein 5 / BI... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ldo
タイトルCrystal structure of human GRP78 (70kDa heat shock protein 5 / BIP) ATPase domain in complex with AMPPNP
要素78 kDa glucose-regulated protein
キーワードCHAPERONE / GRP78 / HSP70 / HSC70 / HEAT SHOCK / PROTEIN FOLDING / ATP-BINDING / ADENOSINE / NUCLEOSIDE / NUCLEOTIDE-BINDING / STRESS RESPONSE / SMALL MOLECULE INHIBITOR / SELECTIVITY / Endoplasmic reticulum / Phosphoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of protein folding in endoplasmic reticulum / regulation of ATF6-mediated unfolded protein response / regulation of PERK-mediated unfolded protein response / cerebellum structural organization / ATF6 (ATF6-alpha) activates chaperones / ATF6B (ATF6-beta) activates chaperones / maintenance of protein localization in endoplasmic reticulum / negative regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / IRE1alpha activates chaperones / cerebellar Purkinje cell layer development ...regulation of protein folding in endoplasmic reticulum / regulation of ATF6-mediated unfolded protein response / regulation of PERK-mediated unfolded protein response / cerebellum structural organization / ATF6 (ATF6-alpha) activates chaperones / ATF6B (ATF6-beta) activates chaperones / maintenance of protein localization in endoplasmic reticulum / negative regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / IRE1alpha activates chaperones / cerebellar Purkinje cell layer development / ATF6 (ATF6-alpha) activates chaperone genes / regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / endoplasmic reticulum chaperone complex / PERK regulates gene expression / protein folding in endoplasmic reticulum / misfolded protein binding / post-translational protein targeting to membrane, translocation / ER overload response / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / chaperone cofactor-dependent protein refolding / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / cellular response to interleukin-4 / negative regulation of protein-containing complex assembly / cellular response to glucose starvation / ERAD pathway / protein folding chaperone / endoplasmic reticulum unfolded protein response / heat shock protein binding / substantia nigra development / response to endoplasmic reticulum stress / positive regulation of protein ubiquitination / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / ATP-dependent protein folding chaperone / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / unfolded protein binding / melanosome / Platelet degranulation / ribosome binding / midbody / protein-folding chaperone binding / protein refolding / positive regulation of cell migration / cadherin binding / protein domain specific binding / endoplasmic reticulum lumen / intracellular membrane-bounded organelle / focal adhesion / ubiquitin protein ligase binding / calcium ion binding / endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of apoptotic process / enzyme binding / cell surface / endoplasmic reticulum / ATP hydrolysis activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / mitochondrion / extracellular exosome / ATP binding / membrane / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Endoplasmic reticulum chaperone BIP, nucleotide-binding domain / Defensin A-like - #30 / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Defensin A-like / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family ...Endoplasmic reticulum chaperone BIP, nucleotide-binding domain / Defensin A-like - #30 / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Defensin A-like / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / Endoplasmic reticulum chaperone BiP
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Dokurno, P. / Surgenor, A.E. / Shaw, T. / Macias, A.T. / Massey, A.J. / Williamson, D.S.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2011
タイトル: Adenosine-Derived Inhibitors of 78 kDa Glucose Regulated Protein (Grp78) ATPase: Insights into Isoform Selectivity.
著者: Macias, A.T. / Williamson, D.S. / Allen, N. / Borgognoni, J. / Clay, A. / Daniels, Z. / Dokurno, P. / Drysdale, M.J. / Francis, G.L. / Graham, C.J. / Howes, R. / Matassova, N. / Murray, J.B. ...著者: Macias, A.T. / Williamson, D.S. / Allen, N. / Borgognoni, J. / Clay, A. / Daniels, Z. / Dokurno, P. / Drysdale, M.J. / Francis, G.L. / Graham, C.J. / Howes, R. / Matassova, N. / Murray, J.B. / Parsons, R. / Shaw, T. / Surgenor, A.E. / Terry, L. / Wang, Y. / Wood, M. / Massey, A.J.
履歴
登録2010年1月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年1月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 78 kDa glucose-regulated protein
B: 78 kDa glucose-regulated protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,6124
ポリマ－84,6002
非ポリマー1,0122
水8,989499
1
A: 78 kDa glucose-regulated protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,8062
ポリマ－42,3001
非ポリマー5061
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: 78 kDa glucose-regulated protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,8062
ポリマ－42,3001
非ポリマー5061
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.615, 74.563, 89.952
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.54, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 78 kDa glucose-regulated protein / GRP 78 / Heat shock 70 kDa protein 5 / Immunoglobulin heavy chain-binding protein / BiP / ...GRP 78 / Heat shock 70 kDa protein 5 / Immunoglobulin heavy chain-binding protein / BiP / Endoplasmic reticulum lumenal Ca(2+)-binding protein grp78


分子量: 42299.852 Da / 分子数: 2 / 断片: ATPase domain (residues 26-407) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HSPA5, GRP78 / プラスミド: pGEX-4T-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P11021
#2: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 499 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.58 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1M Tris buffer, 25% Peg3350, 0.1M Na,K tartrate, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.973 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年3月20日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.973 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. all: 55779 / Num. obs: 55779 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.084 / Net I/σ(I): 15.1
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.316 / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / Num. unique all: 5060 / % possible all: 89.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MxCuBEデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.95→10 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.934 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.895 / SU B: 4.548 / SU ML: 0.133 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.215 / ESU R Free: 0.187 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25558 3799 7.3 %RANDOM
Rwork0.20167 ---
obs0.20563 48474 99.18 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 21.588 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.03 Å20 Å2-1.16 Å2
2---0.97 Å20 Å2
3----0.4 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5883 0 62 499 6444
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0226039
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4931.9528168
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8085761
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.94525.018273
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.448151070
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.8771536
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1030.2933
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.024506
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2120.22866
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3010.24139
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1680.2500
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1830.269
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1730.222
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9171.53884
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.4726083
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.36332406
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.5494.52085
LS精密化 シェル解像度: 1.95→1.999 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.303 257 -
Rwork0.228 3376 -
obs--96.42 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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