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- PDB-3ldm: Crystal structure of aprotinin in complex with sucrose octasulfat... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ldm
タイトルCrystal structure of aprotinin in complex with sucrose octasulfate: unusual interactions and implication for heparin binding
要素Pancreatic trypsin inhibitor
キーワードHYDROLASE INHIBITOR / aprotinin / sucrose octasulfate
機能・相同性
機能・相同性情報


trypsinogen activation / negative regulation of serine-type endopeptidase activity / sulfate binding / potassium channel inhibitor activity / negative regulation of platelet aggregation / zymogen binding / molecular function inhibitor activity / negative regulation of thrombin-activated receptor signaling pathway / serine protease inhibitor complex / serine-type endopeptidase inhibitor activity ...trypsinogen activation / negative regulation of serine-type endopeptidase activity / sulfate binding / potassium channel inhibitor activity / negative regulation of platelet aggregation / zymogen binding / molecular function inhibitor activity / negative regulation of thrombin-activated receptor signaling pathway / serine protease inhibitor complex / serine-type endopeptidase inhibitor activity / protease binding / calcium ion binding / extracellular space
類似検索 - 分子機能
: / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Factor Xa Inhibitor / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily ...: / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Factor Xa Inhibitor / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / Few Secondary Structures / Irregular
類似検索 - ドメイン・相同性
Pancreatic trypsin inhibitor
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Yang, I.S. / Kim, T.G. / Park, B.S. / Kim, K.H.
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2010
タイトル: Crystal structures of aprotinin and its complex with sucrose octasulfate reveal multiple modes of interactions with implications for heparin binding.
著者: Yang, I.S. / Kim, T.G. / Park, B.S. / Cho, K.J. / Lee, J.H. / Park, Y. / Kim, K.H.
履歴
登録2010年1月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年6月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年10月30日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Pancreatic trypsin inhibitor
B: Pancreatic trypsin inhibitor
C: Pancreatic trypsin inhibitor
D: Pancreatic trypsin inhibitor
E: Pancreatic trypsin inhibitor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,6385
ポリマ－32,6385
非ポリマー00
水1,56787
1
A: Pancreatic trypsin inhibitor
B: Pancreatic trypsin inhibitor
C: Pancreatic trypsin inhibitor
D: Pancreatic trypsin inhibitor
E: Pancreatic trypsin inhibitor

A: Pancreatic trypsin inhibitor
B: Pancreatic trypsin inhibitor
C: Pancreatic trypsin inhibitor
D: Pancreatic trypsin inhibitor
E: Pancreatic trypsin inhibitor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,27610
ポリマ－65,27610
非ポリマー00
水18010
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_664-y+1,-x+1,-z-2/31
Buried area15440 Å2
ΔGint-68 kcal/mol
Surface area24230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)92.894, 92.894, 159.353
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number181
Space group name H-MP6422

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要素

#1: タンパク質
Pancreatic trypsin inhibitor / Basic protease inhibitor / BPTI / BPI / Aprotinin


分子量: 6527.568 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P00974
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 87 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.55 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 100mM sodium acetate pH4.6, 2M NaCl, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 4A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. all: 23745 / Num. obs: 23698 / % possible obs: 99.8 % / Rsym value: 0.089 / Net I/σ(I): 10.7
反射 シェル解像度: 2.6→2.66 Å / Rsym value: 0.45 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.5.0102精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.6→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.936 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.91 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 22.657 / SU ML: 0.214 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.293 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.257 644 4.9 %RANDOM
Rwork0.203 ---
obs0.206 13118 99.7 %-
all-13157 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 112.78 Å2 / Biso mean: 41.093 Å2 / Biso min: 10.58 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.79 Å20.89 Å20 Å2
2--1.79 Å20 Å2
3----2.68 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2220 0 0 87 2307
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0222295
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6251.9673090
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4255275
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg23.55320.909110
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.82415375
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg25.2741530
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1110.2295
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0211810
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.9191.51395
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.60222225
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.3943900
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.2444.5865
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr2.39432295
LS精密化 シェル解像度: 2.598→2.666 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.331 44 -
Rwork0.278 891 -
all-935 -
obs--99.47 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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