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- PDB-3lct: Crystal Structure of the Anaplastic Lymphoma Kinase Catalytic Domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3lct
タイトルCrystal Structure of the Anaplastic Lymphoma Kinase Catalytic Domain
要素ALK tyrosine kinase receptor
キーワードTRANSFERASE / kinase catalytic domain / ATP-binding / Glycoprotein / Kinase / Membrane / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Proto-oncogene / Receptor / Transmembrane / Tyrosine-protein kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


ASP-3026-resistant ALK mutants / NVP-TAE684-resistant ALK mutants / alectinib-resistant ALK mutants / brigatinib-resistant ALK mutants / ceritinib-resistant ALK mutants / crizotinib-resistant ALK mutants / lorlatinib-resistant ALK mutants / MDK and PTN in ALK signaling / receptor signaling protein tyrosine kinase activator activity / regulation of dopamine receptor signaling pathway ...ASP-3026-resistant ALK mutants / NVP-TAE684-resistant ALK mutants / alectinib-resistant ALK mutants / brigatinib-resistant ALK mutants / ceritinib-resistant ALK mutants / crizotinib-resistant ALK mutants / lorlatinib-resistant ALK mutants / MDK and PTN in ALK signaling / receptor signaling protein tyrosine kinase activator activity / regulation of dopamine receptor signaling pathway / response to environmental enrichment / ALK mutants bind TKIs / swimming behavior / positive regulation of dendrite development / regulation of neuron differentiation / Signaling by ALK / adult behavior / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / neuron development / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / negative regulation of lipid catabolic process / energy homeostasis / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / phosphorylation / hippocampus development / receptor protein-tyrosine kinase / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / heparin binding / regulation of cell population proliferation / protein tyrosine kinase activity / regulation of apoptotic process / protein autophosphorylation / receptor complex / signal transduction / protein-containing complex / extracellular exosome / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Glycine rich protein / MAM domain, meprin/A5/mu / MAM domain / MAM domain profile. / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A repeat / LDL receptor-like superfamily / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / : ...Glycine rich protein / MAM domain, meprin/A5/mu / MAM domain / MAM domain profile. / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A repeat / LDL receptor-like superfamily / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / : / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ALK tyrosine kinase receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Lee, C.C.
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2010
タイトル: Crystal structure of the ALK (anaplastic lymphoma kinase) catalytic domain.
著者: Lee, C.C. / Jia, Y. / Li, N. / Sun, X. / Ng, K. / Ambing, E. / Gao, M.Y. / Hua, S. / Chen, C. / Kim, S. / Michellys, P.Y. / Lesley, S.A. / Harris, J.L. / Spraggon, G.
履歴
登録2010年1月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年8月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年10月13日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ALK tyrosine kinase receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,2534
ポリマ－38,6411
非ポリマー6113
水1,69394
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.780, 57.069, 104.061
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 ALK tyrosine kinase receptor / Anaplastic lymphoma kinase


分子量: 38641.324 Da / 分子数: 1 / 断片: catalytic domain residues 1072-1410 / 変異: S1281G / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ALK / プラスミド: pFastBacHT
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9UM73, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 94 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.19 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 20% PEG3350, 0.2M sodium acetate, pH 8.0 , VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.3 / 波長: 0.9765 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2008年10月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9765 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.89→50 Å / Num. obs: 23884 / % possible obs: 74.7 % / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.083 / Rsym value: 0.055 / Net I/σ(I): 12.9
反射 シェル解像度: 1.89→2.02 Å / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.412 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Rsym value: 0.406 / % possible all: 64.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
REFMAC5.5.0072精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3L9P

3l9p


解像度: 2.1→52.03 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.915 / SU B: 14.089 / SU ML: 0.165 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.279 / ESU R Free: 0.217 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25529 908 5.1 %RANDOM
Rwork0.2049 ---
obs0.20744 16755 94.75 %-
all-19775 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 37.687 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.8 Å20 Å20 Å2
2---2.7 Å20 Å2
3---4.5 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→52.03 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2418 0 39 94 2551
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0222526
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8331.9913431
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.0755309
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.21323.75112
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.12615418
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.681518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1250.2367
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0221927
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.851.51543
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.52222502
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.3743983
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.6894.5928
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.154 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.354 64 -
Rwork0.279 995 -
obs--76.63 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -13.9902 Å / Origin y: 10.0229 Å / Origin z: -16.3579 Å
111213212223313233
T0.0523 Å2-0.0183 Å20.0001 Å2-0.0642 Å20.02 Å2--0.0147 Å2
L1.9789 °2-1.1938 °2-0.5931 °2-1.9724 °20.8592 °2--1.7225 °2
S0.0319 Å °-0.0991 Å °0.0703 Å °0.1448 Å °0.0116 Å °-0.0069 Å °-0.0727 Å °-0.0548 Å °-0.0434 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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