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万見
- PDB-3lch: The D-sialic acid aldolase mutant V251R -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3lch
タイトルThe D-sialic acid aldolase mutant V251R
要素N-acetylneuraminate lyase
キーワードLYASE / Tim barrel / Carbohydrate metabolism / Schiff base
機能・相同性
機能・相同性情報


N-acetylneuraminate lyase / N-acetylneuraminate lyase activity / N-acetylneuraminate catabolic process / single-species biofilm formation / carbohydrate metabolic process / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
N-acetylneuraminate lyase / Schiff base-forming aldolase, conserved site / Dihydrodipicolinate synthase signature 1. / Schiff base-forming aldolase, active site / Dihydrodipicolinate synthase signature 2. / DapA-like / Dihydrodipicolinate synthetase family / Dihydrodipicolinate synthetase family / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel ...N-acetylneuraminate lyase / Schiff base-forming aldolase, conserved site / Dihydrodipicolinate synthase signature 1. / Schiff base-forming aldolase, active site / Dihydrodipicolinate synthase signature 2. / DapA-like / Dihydrodipicolinate synthetase family / Dihydrodipicolinate synthetase family / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N-acetylneuraminate lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.04 Å
データ登録者Chou, C.-Y. / Wang, A.H.-J. / Ko, T.-P.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Modulation of substrate specificities of D-sialic acid aldolase through single mutations of Val251
著者: Chou, C.-Y. / Ko, T.-P. / Wu, K.-J. / Huang, K.-F. / Lin, C.-H. / Wong, C.-H. / Wang, A.H.-J.
履歴
登録2010年1月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年1月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-acetylneuraminate lyase
B: N-acetylneuraminate lyase
C: N-acetylneuraminate lyase
D: N-acetylneuraminate lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)141,7828
ポリマ－141,3974
非ポリマー3844
水16,051891
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8680 Å2
ΔGint-58 kcal/mol
Surface area41320 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)122.139, 122.139, 198.893
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質
N-acetylneuraminate lyase / N-acetylneuraminic acid aldolase / N-acetylneuraminate pyruvate-lyase / Sialic acid lyase / Sialate ...N-acetylneuraminic acid aldolase / N-acetylneuraminate pyruvate-lyase / Sialic acid lyase / Sialate lyase / Sialic acid aldolase / NALase


分子量: 35349.355 Da / 分子数: 4 / 変異: V251R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: b3225, JW3194, nanA, npl / プラスミド: pET16b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P0A6L4, N-acetylneuraminate lyase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 891 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.39 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 2.0M ammonium sulfate, 0.1M Bis-Tris, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL13C1 / 波長: 0.97622 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2009年4月23日 / 詳細: vertically focusing mirror
放射モノクロメーター: horizontally focusing single crystal Si(111) bent Monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97622 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.04→30 Å / Num. all: 109845 / Num. obs: 109625 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.074 / Net I/σ(I): 30.4
反射 シェル解像度: 2.04→2.11 Å / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.458 / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / Num. unique all: 10837 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称分類
Blu-Iceデータ収集
CNS精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB enrty 1NAL

1nal


解像度: 2.04→28.2 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2202 5178 -RANDOM
Rwork0.1904 ---
all0.19189 102529 --
obs0.19189 97351 88.9 %-
溶媒の処理Bsol: 63.968 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 32.298 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.45 Å2-3.947 Å20 Å2
2---4.45 Å20 Å2
3---8.901 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.26 Å0.23 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.2 Å0.18 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.04→28.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9123 0 20 891 10034
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.26811
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.00541
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.1721.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.9822
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.742
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.8692.5
LS精密化 シェル解像度: 2.04→2.11 Å / Rfactor Rfree error: 0.0241
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2562 486 -
Rwork0.2321 --
obs-9384 86.59 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:water_rep.param
X-RAY DIFFRACTION3CNS_TOPPAR:ion.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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