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万見
- PDB-3lad: REFINED CRYSTAL STRUCTURE OF LIPOAMIDE DEHYDROGENASE FROM AZOTOBA... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3lad
タイトルREFINED CRYSTAL STRUCTURE OF LIPOAMIDE DEHYDROGENASE FROM AZOTOBACTER VINELANDII AT 2.2 ANGSTROMS RESOLUTION. A COMPARISON WITH THE STRUCTURE OF GLUTATHIONE REDUCTASE
要素DIHYDROLIPOAMIDE DEHYDROGENASE
キーワードOXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


dihydrolipoyl dehydrogenase / dihydrolipoyl dehydrogenase (NADH) activity / 2-oxoglutarate metabolic process / flavin adenine dinucleotide binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glucose inhibited division protein A / Dihydrolipoamide dehydrogenase / : / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily ...Glucose inhibited division protein A / Dihydrolipoamide dehydrogenase / : / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Enolase-like; domain 1 / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Dihydrolipoyl dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Azotobacter vinelandii (窒素固定)
手法X線回折 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Mattevi, A. / Schierbeek, A.J. / Hol, W.G.J.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1991
タイトル: Refined crystal structure of lipoamide dehydrogenase from Azotobacter vinelandii at 2.2 A resolution. A comparison with the structure of glutathione reductase.
著者: Mattevi, A. / Schierbeek, A.J. / Hol, W.G.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1989
タイトル: X-Ray Structure of Lipoamide Dehydrogenase from Azotobacter Vinelandii Determined by a Combination of Molecular and Isomorphous Replacement Techniques
著者: Schierbeek, A.J. / Swarte, M.B.A. / Dijkstra, B.W. / Vriend, G. / Read, R.J. / Hol, W.G.J. / Drenth, J. / Betzel, C.
#2: ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 1988
タイトル: Lipoamide Dehydrogenase from Azotobacter Vinelandii: Molecular Cloning, Organization and Sequence Analysis of the Gene
著者: Westphal, A.H. / Dekok, A.
#3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1983
タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Investigation of Lipoamide Dehydrogenase from Azotobacter Vinelandii
著者: Schierbeek, A.J. / Van Derlaan, J.M. / Groendijk, H. / Wierenga, R.K. / Drenth, J.
履歴
登録1991年12月11日処理サイト: BNL
改定 1.01994年1月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月25日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年6月5日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DIHYDROLIPOAMIDE DEHYDROGENASE
B: DIHYDROLIPOAMIDE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,5614
ポリマ－98,9902
非ポリマー1,5712
水8,125451
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9820 Å2
ΔGint-61 kcal/mol
Surface area34650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.130, 83.860, 191.960
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Atom site foot note1: HIS A 359 - PRO A 360 OMEGA =122.43 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
2: CIS PROLINE - PRO A 451
3: HIS B 359 - PRO B 360 OMEGA =324.57 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
4: CIS PROLINE - PRO B 451
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.083696, 0.801095, 0.592657), (0.80203, -0.407119, 0.437039), (0.591391, 0.43875, -0.676576)
ベクター: -22.602, 26.444, 5.667)
詳細THE TRANSFORMATION PROVIDED ON *MTRIX* RECORDS BELOW WILL YIELD APPROXIMATE COORDINATES FOR CHAIN *A* WHEN APPLIED TO CHAIN *B*. AFTER SUPERPOSITION, THE RMS DIFFERENCE BETWEEN THE POSITIONS OF 472 EQUIVALENT CARBON ALPHA ATOMS IS 0.63 ANGSTROMS.

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要素

#1: タンパク質 DIHYDROLIPOAMIDE DEHYDROGENASE


分子量: 49494.750 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Azotobacter vinelandii (窒素固定)
参照: UniProt: P18925, dihydrolipoyl dehydrogenase
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 451 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.81 %
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
122 %(w/v)PEG40001reservoir
250 mMphosphate1reservoir

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
GROMOS精密化
TNT精密化
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化最高解像度: 2.2 Å / σ(F): 2 /
Rfactor反射数
obs0.192 44294
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 2.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6856 0 106 451 7413
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d28.4
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONo_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONo_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONo_scangle_it
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / 最低解像度: 8 Å / Num. reflection obs: 44294 / σ(F): 2 / Rfactor obs: 0.192
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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