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- PDB-3la6: Octameric kinase domain of the E. coli tyrosine kinase Wzc with b... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3la6
タイトルOctameric kinase domain of the E. coli tyrosine kinase Wzc with bound ADP
要素Tyrosine-protein kinase wzc
キーワードTRANSFERASE / P-loop protein / nucleotide binding domain / Walker A motif / bacterial protein kinase / oligomerization / intermolecular phosphorylation / exopolysaccharide synthesis
機能・相同性
機能・相同性情報


転移酵素; リンを含む基を移すもの; タンパク質-チロシンキナーゼ / colanic acid biosynthetic process / : / protein tyrosine kinase activity / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Tyrosine kinase, G-rich domain / G-rich domain on putative tyrosine kinase / Exopolysaccharide synthesis protein / Polysaccharide chain length determinant N-terminal domain / Chain length determinant protein / : / AAA domain / AAA domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold ...Tyrosine kinase, G-rich domain / G-rich domain on putative tyrosine kinase / Exopolysaccharide synthesis protein / Polysaccharide chain length determinant N-terminal domain / Chain length determinant protein / : / AAA domain / AAA domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Tyrosine-protein kinase wzc
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Gruszczyk, J. / Nessler, S. / Gueguen-Chaignon, V. / Vigouroux, A. / Bechet, E. / Grangeasse, C.
引用ジャーナル: Mol.Microbiol. / 年: 2010
タイトル: Identification of structural and molecular determinants of the tyrosine-kinase Wzc and implications in capsular polysaccharide export
著者: Bechet, E. / Gruszczyk, J. / Terreux, R. / Gueguen-Chaignon, V. / Vigouroux, A. / Obadia, B. / Cozzone, A.J. / Nessler, S. / Grangeasse, C.
履歴
登録2010年1月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年8月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22014年2月12日Group: Database references
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein kinase wzc
B: Tyrosine-protein kinase wzc
C: Tyrosine-protein kinase wzc
D: Tyrosine-protein kinase wzc
E: Tyrosine-protein kinase wzc
F: Tyrosine-protein kinase wzc
G: Tyrosine-protein kinase wzc
H: Tyrosine-protein kinase wzc
I: Tyrosine-protein kinase wzc
J: Tyrosine-protein kinase wzc
K: Tyrosine-protein kinase wzc
L: Tyrosine-protein kinase wzc
M: Tyrosine-protein kinase wzc
N: Tyrosine-protein kinase wzc
O: Tyrosine-protein kinase wzc
P: Tyrosine-protein kinase wzc
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)514,36148
ポリマ－506,88416
非ポリマー7,47632
水00
1
A: Tyrosine-protein kinase wzc
B: Tyrosine-protein kinase wzc
C: Tyrosine-protein kinase wzc
D: Tyrosine-protein kinase wzc
E: Tyrosine-protein kinase wzc
F: Tyrosine-protein kinase wzc
G: Tyrosine-protein kinase wzc
H: Tyrosine-protein kinase wzc
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)257,18024
ポリマ－253,4428
非ポリマー3,73816
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area21210 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area75830 Å2
手法PISA
2
I: Tyrosine-protein kinase wzc
J: Tyrosine-protein kinase wzc
K: Tyrosine-protein kinase wzc
L: Tyrosine-protein kinase wzc
M: Tyrosine-protein kinase wzc
N: Tyrosine-protein kinase wzc
O: Tyrosine-protein kinase wzc
P: Tyrosine-protein kinase wzc
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)257,18024
ポリマ－253,4428
非ポリマー3,73816
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area20910 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area74700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)245.165, 137.782, 158.958
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 92.990, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質
Tyrosine-protein kinase wzc


分子量: 31680.266 Da / 分子数: 16 / 断片: Cytoplasmic domain, UNP RESIDUES 447-720 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: b2060, JW2045, wzc / プラスミド: pQE30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): M15(pREP4)
参照: UniProt: P76387, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; タンパク質-チロシンキナーゼ
#2: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
配列の詳細RESIDUE K540M IS MUTAGENESIS ACCORDING TO DATABASE UNIPROTKB/SWISS-PROT P76387 (WZC_ECOLI).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.49 %
結晶化温度: 290 K / pH: 7.5
詳細: 14% PEG 4000, 0.1M Hepes, 0.1M NaCl, 0.15M CaCl2, 20% NaI 1.0M, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, temperature 290K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.976
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年3月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→158.742 Å / Num. obs: 83937 / % possible obs: 96.5 % / 冗長度: 2.5 % / Biso Wilson estimate: 103.54 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.093 / Rsym value: 0.093 / Net I/σ(I): 11.1
反射 シェル解像度: 3.2→3.37 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.526 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Rsym value: 0.526 / % possible all: 97.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 56.69 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation3.2 Å49.74 Å
Translation3.2 Å49.74 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALA3.2.25データスケーリング
PHASER2.1.1位相決定
TNT精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
BUSTER2.8.0精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2VED

2ved


解像度: 3.2→49.74 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9296 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9051 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: The structure was also refined with NCS using PHENIX-1.4-3.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2234 833 0.99 %RANDOM
Rwork0.1859 ---
obs0.1863 83934 --
原子変位パラメータBiso mean: 83.73 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-8.7076 Å20 Å28.7173 Å2
2---10.1545 Å20 Å2
3---1.4469 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.56 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→49.74 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数31972 0 448 0 32420
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0132980HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.2844881HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d11492SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes886HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes4703HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it32980HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd4SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact
LS精密化 シェル解像度: 3.2→3.28 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2581 66 1.05 %
Rwork0.2351 6201 -
all0.2353 6267 -

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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