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- PDB-3l2o: Structure-Based Mechanism of Dimerization-Dependent Ubiquitinatio... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3l2o
タイトルStructure-Based Mechanism of Dimerization-Dependent Ubiquitination by the SCFFbx4 Ubiquitin Ligase
要素
  • F-box only protein 4
  • S-phase kinase-associated protein 1
キーワードPROTEIN BINDING/CELL CYCLE / small G protein fold / Ubl conjugation pathway / ubiquitin protein ligase / PROTEIN BINDING-CELL CYCLE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of protein polyubiquitination / F-box domain binding / common myeloid progenitor cell proliferation / PcG protein complex / regulation of DNA damage checkpoint / positive regulation of ubiquitin protein ligase activity / Cul7-RING ubiquitin ligase complex / maintenance of protein location in nucleus / Loss of Function of FBXW7 in Cancer and NOTCH1 Signaling / cellular homeostasis ...positive regulation of protein polyubiquitination / F-box domain binding / common myeloid progenitor cell proliferation / PcG protein complex / regulation of DNA damage checkpoint / positive regulation of ubiquitin protein ligase activity / Cul7-RING ubiquitin ligase complex / maintenance of protein location in nucleus / Loss of Function of FBXW7 in Cancer and NOTCH1 Signaling / cellular homeostasis / negative regulation of protein localization to nucleus / SCF ubiquitin ligase complex / post-transcriptional regulation of gene expression / SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / ubiquitin ligase complex scaffold activity / Prolactin receptor signaling / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / protein monoubiquitination / cullin family protein binding / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / protein K48-linked ubiquitination / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / ubiquitin ligase complex / negative regulation of fibroblast proliferation / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / telomere maintenance / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / positive regulation of protein ubiquitination / molecular function activator activity / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Vpu mediated degradation of CD4 / cellular response to ionizing radiation / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Iron uptake and transport / Activation of NF-kappaB in B cells / Degradation of GLI1 by the proteasome / Negative regulation of NOTCH4 signaling / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / protein destabilization / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / regulation of protein stability / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / CLEC7A (Dectin-1) signaling / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / beta-catenin binding / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / FCERI mediated NF-kB activation / Interleukin-1 signaling / Orc1 removal from chromatin / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / Regulation of RUNX2 expression and activity / Cyclin D associated events in G1 / cellular senescence / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / ubiquitin protein ligase activity / Circadian Clock / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Downstream TCR signaling / Neddylation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / chromatin remodeling / protein domain specific binding / centrosome / protein homodimerization activity / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
F-box only protein 4 / F-box domain / Monooxygenase - #50 / A Receptor for Ubiquitination Targets / F-box domain profile. / F-box-like domain superfamily / SKP1 component, dimerisation / S-phase kinase-associated protein 1 / SKP1-like, dimerisation domain superfamily / Skp1 family, dimerisation domain ...F-box only protein 4 / F-box domain / Monooxygenase - #50 / A Receptor for Ubiquitination Targets / F-box domain profile. / F-box-like domain superfamily / SKP1 component, dimerisation / S-phase kinase-associated protein 1 / SKP1-like, dimerisation domain superfamily / Skp1 family, dimerisation domain / F-box-like / F-box domain / Potassium Channel Kv1.1; Chain A / Potassium Channel Kv1.1; Chain A / Monooxygenase / S-phase kinase-associated protein 1-like / SKP1 component, POZ domain / Skp1 family, tetramerisation domain / Found in Skp1 protein family / SKP1/BTB/POZ domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Up-down Bundle / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-phase kinase-associated protein 1 / F-box only protein 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Li, Y. / Hao, B.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: Structural basis of dimerization-dependent ubiquitination by the SCF(Fbx4) ubiquitin ligase.
著者: Li, Y. / Hao, B.
履歴
登録2009年12月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年2月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22021年10月13日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: S-phase kinase-associated protein 1
B: F-box only protein 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,6762
ポリマ－52,6762
非ポリマー00
水1,36976
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2920 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area23240 Å2
手法PISA
2
A: S-phase kinase-associated protein 1
B: F-box only protein 4

A: S-phase kinase-associated protein 1
B: F-box only protein 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)105,3524
ポリマ－105,3524
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_645y+1,x-1,-z1
Buried area8730 Å2
ΔGint-70 kcal/mol
Surface area43590 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)92.194, 92.194, 148.068
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 S-phase kinase-associated protein 1 / Cyclin A/CDK2-associated protein p19 / p19skp1 / p19A / RNA polymerase II elongation factor-like ...Cyclin A/CDK2-associated protein p19 / p19skp1 / p19A / RNA polymerase II elongation factor-like protein / Organ of Corti protein 2 / OCP-2 / OCP-II / Transcription elongation factor B / SIII


分子量: 16827.127 Da / 分子数: 1
変異: deletion: 38-43, 70-81; P2A; insertion: GGSG between 69 and 82
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EMC19, OCP2, SKP1, SKP1A, TCEB1L / プラスミド: pGEX / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P63208
#2: タンパク質 F-box only protein 4


分子量: 35848.684 Da / 分子数: 1 / Fragment: Fbx4 residues 55-387 / 変異: deletion: 150-170 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FBX4, FBXO4 / プラスミド: pGEX / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9UKT5
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 76 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.33 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 1.5-2 M sodium chloride, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277.0K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
1,21
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンNSLS X3A11.0721
シンクロトロンNSLS X29A21.0809
検出器
タイプID検出器日付詳細
MAR CCD 165 mm1CCD2008年4月17日mirrors
ADSC QUANTUM 3152CCD2008年10月3日mirrors
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1YALE MIRRORSSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2YALE MIRRORSSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.07211
21.08091
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. all: 17477 / Num. obs: 17477 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 14.3 % / Biso Wilson estimate: 84.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.086 / Rsym value: 0.086 / Net I/σ(I): 31.5
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 14.3 % / Rmerge(I) obs: 0.856 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique all: 1843 / Rsym value: 0.856 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SHELXS位相決定
REFMAC5.5.0102精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.8→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.938 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.912 / SU B: 38.305 / SU ML: 0.333 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.678 / ESU R Free: 0.372
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29488 915 5 %RANDOM
Rwork0.24945 ---
obs0.25171 17477 99.52 %-
all-17477 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 37.752 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.89 Å21.95 Å20 Å2
2--3.89 Å20 Å2
3----5.84 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3349 0 0 76 3425
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0223425
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022283
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9271.9584651
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.02635598
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.0475412
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.125.125160
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.72715589
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.8731514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0650.2526
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0213743
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02653
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.561.52090
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.0891.5835
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.07323392
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.46131335
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.4194.51259
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.873 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.466 82 -
Rwork0.388 1240 -
obs-1240 100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.5617-5.3184-0.77267.2631.64736.5632-0.862-1.8277-1.15391.13970.64431.11211.3584-0.42940.21780.51820.20840.04650.84510.12720.4067102.149429.175463.7807
27.4704-3.4441-2.011612.27161.92987.73160.1462-0.1445-0.0651-0.25260.11330.61050.2825-0.2117-0.25950.12840.152-0.10120.3165-0.06630.1307108.231838.030750.0442
36.7175-0.9561-5.05194.84372.452611.3841-0.28870.0887-0.5859-0.43750.3458-1.05570.27771.4387-0.05710.28610.1519-0.07260.7099-0.18170.5478120.629929.084638.7606
42.85131.2654.58241.56161.583510.45380.24810.4254-0.2980.20250.2755-0.38211.20260.9713-0.52360.32960.2616-0.06070.415-0.1230.3318112.37724.239833.1861
59.4302-1.35971.683813.4489-1.509113.22620.29210.0335-0.87440.12250.0036-0.17531.46170.2469-0.29560.48910.1695-0.06690.5733-0.10740.4996105.534418.612423.692
68.37350.5963-0.42442.60131.791712.05980.0046-1.03210.11360.68310.07520.11590.2977-0.3244-0.07970.4890.1055-0.08340.17410.01150.2665125.495910.50760.6525
74.0039-0.35061.66944.11820.73647.7440.0541-0.48310.03510.63680.02950.32230.4398-0.8983-0.08360.2607-0.03320.02680.12920.00240.1783115.920710.1495-8.7059
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1002 - 1064
2X-RAY DIFFRACTION2A1065 - 1106
3X-RAY DIFFRACTION3A1107 - 1160
4X-RAY DIFFRACTION4B54 - 119
5X-RAY DIFFRACTION5B120 - 174
6X-RAY DIFFRACTION6B175 - 275
7X-RAY DIFFRACTION7B276 - 383

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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