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- PDB-3l1y: Crystal structure of human UBC4 E2 conjugating enzyme -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3l1y
タイトルCrystal structure of human UBC4 E2 conjugating enzyme
要素Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2
キーワードLIGASE / E2 CONJUGATING ENZYME / UBIQUITIN LIGASE / Ubl conjugation pathway
機能・相同性
機能・相同性情報


(E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / ubiquitin conjugating enzyme activity / protein K48-linked ubiquitination / protein autoubiquitination / ubiquitin ligase complex / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling ...(E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / ubiquitin conjugating enzyme activity / protein K48-linked ubiquitination / protein autoubiquitination / ubiquitin ligase complex / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Peroxisomal protein import / Regulation of TNFR1 signaling / protein modification process / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / CLEC7A (Dectin-1) signaling / FCERI mediated NF-kB activation / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Downstream TCR signaling / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Neddylation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / ubiquitin protein ligase binding / protein-containing complex / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Benirschke, R. / Thompson, J.R. / Mer, G.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2010
タイトル: Molecular Basis for the Association of Human E4B U Box Ubiquitin Ligase with E2-Conjugating Enzymes UbcH5c and Ubc4.
著者: Benirschke, R.C. / Thompson, J.R. / Nomine, Y. / Wasielewski, E. / Juranic, N. / Macura, S. / Hatakeyama, S. / Nakayama, K.I. / Botuyan, M.V. / Mer, G.
履歴
登録2009年12月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年5月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,0471
ポリマ－18,0471
非ポリマー00
水3,171176
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)28.230, 59.120, 45.240
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 106.73, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2 / Ubiquitin-protein ligase D2 / Ubiquitin carrier protein D2 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2-17 kDa ...Ubiquitin-protein ligase D2 / Ubiquitin carrier protein D2 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2-17 kDa 2 / E2(17)KB 2


分子量: 18046.639 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 1-147 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBE2D2, UBC4, UBCH5B / プラスミド: pT7.7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P62837, ubiquitin-protein ligase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 176 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE RESIDUE AT POSITION 128 IS A NATURAL VARIANT AS IN AAC41750

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.6 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 2M sodium formate, 0.1M sodium acetate trihydrate, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: OTHER / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2006年3月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→43.31 Å / Num. obs: 17905 / % possible obs: 99.92 % / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.061 / Net I/σ(I): 17.14
反射 シェル解像度: 1.6→1.64 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.123 / Mean I/σ(I) obs: 13.15 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0063精密化
CrystalClearデータ削減
CrystalClearデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1X23

1x23


解像度: 1.6→43.31 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.943 / SU B: 4.236 / SU ML: 0.068 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.105 / ESU R Free: 0.106 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.229 958 5.1 %RANDOM
Rwork0.187 ---
obs0.18918 17905 99.93 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 6.751 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.05 Å20 Å20.21 Å2
2--0.03 Å20 Å2
3---0.13 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→43.31 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1220 0 0 176 1396
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0230.0221320
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0181.9561813
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2635169
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.32823.59464
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.40915217
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.8791510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1350.2192
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.0221050
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.971.5802
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.72821321
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.2873518
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.9074.5485
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.642 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.457 61 -
Rwork0.413 1346 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.5594-1.51420.63974.38790.356416.0278-0.07750.0802-0.03210.2467-0.13840.11190.35160.81980.21590.1262-0.00420.00550.26980.03430.06160.8053.94635.467
20.8032-0.4773-0.92763.58773.13815.6672-0.105-0.139-0.1850.12110.00170.03610.25510.04130.10330.18680.0102-0.00860.13310.02060.0616-1.805-3.42318.43
30.17330.1758-0.41760.7938-1.05892.49030.0239-0.02390.0341-0.09790.0510.04120.0379-0.0078-0.07480.1861-0.0105-0.02140.1142-0.00510.04091.6278.7578.163
41.17660.6613-0.65271.379-1.26294.2122-0.0290.14780.14-0.09530.19590.2218-0.0627-0.3079-0.1670.176-0.0025-0.02760.15110.03220.0903-8.1578.7799.641
51.9869-1.480.89622.9662-0.75652.56860.00690.0196-0.0251-0.1111-0.01060.11690.0004-0.15050.00370.1979-0.0278-0.02040.10060.00780.0237-2.53816.162-9.163
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A0 - 6
2X-RAY DIFFRACTION2A7 - 21
3X-RAY DIFFRACTION3A22 - 92
4X-RAY DIFFRACTION4A93 - 117
5X-RAY DIFFRACTION5A118 - 151

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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