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- PDB-3l1u: Crystal structure of Calcium-bound GmhB from E. coli. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3l1u
タイトルCrystal structure of Calcium-bound GmhB from E. coli.
要素D,D-heptose 1,7-bisphosphate phosphatase
キーワードHYDROLASE / LPS biosynthesis / sugar phosphatase / heptose / zinc / Carbohydrate metabolism / Cytoplasm / Lipopolysaccharide biosynthesis
機能・相同性
機能・相同性情報


D-glycero-beta-D-manno-heptose 1,7-bisphosphate 7-phosphatase activity / D-glycero-beta-D-manno-heptose 1,7-bisphosphate 7-phosphatase / ADP-L-glycero-beta-D-manno-heptose biosynthetic process / lipopolysaccharide core region biosynthetic process / magnesium ion binding / zinc ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
D,D-heptose 1,7-bisphosphate phosphatase / Histidinol-phosphate phosphatase / HAD-superfamily hydrolase,subfamily IIIA / HAD-hyrolase-like / HAD superfamily/HAD-like / HAD superfamily / HAD-like superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
D-glycero-beta-D-manno-heptose-1,7-bisphosphate 7-phosphatase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Sugiman-Marangos, S.N. / Junop, M.S.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2010
タイトル: Structural and kinetic characterization of the LPS biosynthetic enzyme D-alpha,beta-D-heptose-1,7-bisphosphate phosphatase (GmhB) from Escherichia coli.
著者: Taylor, P.L. / Sugiman-Marangos, S. / Zhang, K. / Valvano, M.A. / Wright, G.D. / Junop, M.S.
履歴
登録2009年12月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年1月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: D,D-heptose 1,7-bisphosphate phosphatase
B: D,D-heptose 1,7-bisphosphate phosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,1926
ポリマ－46,9812
非ポリマー2114
水6,215345
1
A: D,D-heptose 1,7-bisphosphate phosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,5963
ポリマ－23,4911
非ポリマー1052
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: D,D-heptose 1,7-bisphosphate phosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,5963
ポリマ－23,4911
非ポリマー1052
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.553, 64.031, 105.236
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The biological assembly is a monomer as judged by gel filtration chromatography.

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要素

#1: タンパク質 D,D-heptose 1,7-bisphosphate phosphatase / D-glycero-D-manno-heptose 1 / 7-bisphosphate phosphatase


分子量: 23490.607 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K-12 / 遺伝子: b0200, gmhB, JW0196, yaeD / プラスミド: pet28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P63228, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 1価のリン酸エステル加水分解酵素
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 345 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 32.14 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.8
詳細: 25% PEG 3350, 0.1M Tris, 0.005M DTT, 0.025M sodium chloride, 0.005M calcium chloride, 11% glycerol , pH 7.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年9月8日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Blue confocal optics mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→45.59 Å / Num. all: 25327 / Num. obs: 25327 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 4.03 % / Biso Wilson estimate: 26.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 9.2
反射 シェル解像度: 1.95→2.02 Å / 冗長度: 3.91 % / Rmerge(I) obs: 0.331 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / Num. unique all: 2517 / % possible all: 98.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.5_2)精密化
CrystalClearデータ削減
CrystalClearデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2GMW

2gmw


解像度: 1.95→45.568 Å / SU ML: 0.25 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.06 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2578 1965 7.9 %Random
Rwork0.235 ---
all0.2385 25327 --
obs0.2367 24872 96.91 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 40.31 Å2 / ksol: 0.37 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 29.93 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→45.568 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2857 0 4 345 3206
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062921
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0123966
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.7761060
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.052438
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003521
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.95-1.99660.36371320.35671516X-RAY DIFFRACTION92
1.9966-2.05060.36051360.31621608X-RAY DIFFRACTION97
2.0506-2.1110.33121390.26711626X-RAY DIFFRACTION98
2.111-2.17910.26611430.26321644X-RAY DIFFRACTION99
2.1791-2.2570.26771430.25451651X-RAY DIFFRACTION99
2.257-2.34730.291410.25171627X-RAY DIFFRACTION99
2.3473-2.45420.24271410.23781660X-RAY DIFFRACTION99
2.4542-2.58350.2691410.24171658X-RAY DIFFRACTION99
2.5835-2.74540.30681430.24841653X-RAY DIFFRACTION98
2.7454-2.95730.25871400.26251660X-RAY DIFFRACTION98
2.9573-3.25480.24631420.2291656X-RAY DIFFRACTION97
3.2548-3.72560.23271420.19121651X-RAY DIFFRACTION97
3.7256-4.69320.19291410.18121654X-RAY DIFFRACTION96
4.6932-45.58040.21391410.2151643X-RAY DIFFRACTION90

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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