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万見
- PDB-3l0i: Complex structure of SidM/DrrA with the wild type Rab1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3l0i
タイトルComplex structure of SidM/DrrA with the wild type Rab1
要素
  • DrrA
  • Ras-related protein Rab-1A
キーワードPROTEIN BINDING/PROTEIN TRANSPORT / GEF-GDF-Rab complex / GTP-binding / guanine-nucleotide exchange factor / GDI-Displacement factor / Type IV effector protein from legionella / PROTEIN BINDING-PROTEIN TRANSPORT complex
機能・相同性
機能・相同性情報


: / protein guanylylation / positive regulation of glycoprotein metabolic process / growth hormone secretion / AMPylase activity / protein adenylyltransferase / protein adenylylation / melanosome transport / COPII-coated vesicle cargo loading / vesicle transport along microtubule ...: / protein guanylylation / positive regulation of glycoprotein metabolic process / growth hormone secretion / AMPylase activity / protein adenylyltransferase / protein adenylylation / melanosome transport / COPII-coated vesicle cargo loading / vesicle transport along microtubule / RAB geranylgeranylation / RAB GEFs exchange GTP for GDP on RABs / host cell cytoplasmic vesicle / endocytic recycling / Golgi Cisternae Pericentriolar Stack Reorganization / phosphatidylinositol-4-phosphate binding / protein targeting to membrane / COPII-mediated vesicle transport / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / transport vesicle membrane / regulation of GTPase activity / virion assembly / Golgi organization / autophagosome assembly / endomembrane system / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / COPI-mediated anterograde transport / vesicle-mediated transport / substrate adhesion-dependent cell spreading / guanyl-nucleotide exchange factor activity / small monomeric GTPase / G protein activity / positive regulation of interleukin-8 production / host cell cytoplasmic vesicle membrane / intracellular protein transport / small GTPase binding / autophagy / endocytosis / melanosome / cell migration / protein guanylyltransferase activity / early endosome / endosome membrane / defense response to bacterium / cadherin binding / Golgi membrane / GTPase activity / GTP binding / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) - #1520 / de novo design (two linked rop proteins) - #370 / DrrA guanine nucleotide-exchange factor domain / : / : / SidM, Rab1-activation domain / SidM, N-terminal domain / DrrA phosphatidylinositol 4-phosphate binding domain / DrrA, PI4P binding domain superfamily / DrrA phosphatidylinositol 4-phosphate binding domain ...Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) - #1520 / de novo design (two linked rop proteins) - #370 / DrrA guanine nucleotide-exchange factor domain / : / : / SidM, Rab1-activation domain / SidM, N-terminal domain / DrrA phosphatidylinositol 4-phosphate binding domain / DrrA, PI4P binding domain superfamily / DrrA phosphatidylinositol 4-phosphate binding domain / de novo design (two linked rop proteins) / ARF-like small GTPases; ARF, ADP-ribosylation factor / small GTPase Rab1 family profile. / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Up-down Bundle / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ras-related protein Rab-1A / Multifunctional virulence effector protein DrrA / Multifunctional virulence effector protein DrrA
類似検索 - 構成要素
生物種Legionella pneumophila (バクテリア)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.85 Å
データ登録者Zhu, Y. / Shao, F.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2010
タイトル: Structural mechanism of host Rab1 activation by the bifunctional Legionella type IV effector SidM/DrrA
著者: Zhu, Y. / Hu, L. / Zhou, Y. / Yao, Q. / Liu, L. / Shao, F.
履歴
登録2009年12月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年12月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DrrA
B: Ras-related protein Rab-1A
C: DrrA
D: Ras-related protein Rab-1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)129,88010
ポリマ－129,4244
非ポリマー4556
水43224
1
A: DrrA
B: Ras-related protein Rab-1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,9044
ポリマ－64,7122
非ポリマー1922
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3480 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area23440 Å2
手法PISA
2
C: DrrA
D: Ras-related protein Rab-1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,9756
ポリマ－64,7122
非ポリマー2634
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3560 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area23040 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.808, 71.747, 146.911
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 93.620, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 DrrA / SidM


分子量: 41817.344 Da / 分子数: 2 / 断片: GEF/GDF domain, residues 193-550 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Legionella pneumophila (バクテリア)
遺伝子: sidM / プラスミド: pGEX-6p-2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3) / 参照: UniProt: Q29ST3, UniProt: Q5ZSQ3*PLUS
#2: タンパク質 Ras-related protein Rab-1A / YPT1-related protein / Rab1a


分子量: 22894.861 Da / 分子数: 2 / 断片: small GTPase domain, residues 1-177 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RAB1A / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21(DE3) / 参照: UniProt: P62820
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.57 % / Mosaicity: 1.026 °
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 1.1M ammonium sulfate, 0.1M sodium citrate, 0.4M Li2SO4, 0.1M di-ammonium tartrate, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 0.97912 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2009年5月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97912 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.85→50 Å / Num. all: 31071 / Num. obs: 30947 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 0.103 / Χ2: 2.199 / Net I/σ(I): 13.1
反射 シェル解像度: 2.85→2.9 Å / 冗長度: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 0.542 / Num. unique all: 1546 / Χ2: 1.733 / % possible all: 99.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.85→34.94 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.91 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.887 / WRfactor Rfree: 0.253 / WRfactor Rwork: 0.213 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.01 / FOM work R set: 0.825 / SU B: 30.901 / SU ML: 0.281 / SU R Cruickshank DPI: 0.357 / SU Rfree: 0.415 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.415 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.266 3108 10.1 %RANDOM
Rwork0.226 ---
all0.262 30947 --
obs0.23 30890 99.28 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 91.84 Å2 / Biso mean: 35.744 Å2 / Biso min: 2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.63 Å20 Å20.8 Å2
2--2.39 Å20 Å2
3----2.92 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.85→34.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7658 0 22 24 7704
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.039
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.842
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.038
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.498
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.069
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.07
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.004
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.447
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.855→2.929 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.342 237 -
Rwork0.284 1973 -
all-2210 -
obs--96.97 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.1358-1.4989-1.71921.06911.093510.5615-0.20930.5909-0.3310.0846-0.40520.17321.1716-1.48820.61450.3997-0.32020.22250.8211-0.06750.2601-3.053630.4786157.712
21.01-0.4643-2.68560.24721.163311.0042-0.2310.3486-0.01990.0409-0.1991-0.07120.284-0.89580.430.3181-0.13430.10710.67540.08130.21273.260734.0116150.1535
33.08080.7242-3.03210.3687-0.11656.2556-0.1793-0.2543-0.0794-0.03330.0930.01070.44840.02150.08630.2490.06670.01010.42760.08580.049924.258731.4947115.4182
47.25293.3964-2.57792.1855-2.36323.69680.913-1.10880.78830.7241-0.53680.3904-1.46260.3571-0.37620.8479-0.08620.18470.4506-0.21530.134630.091345.7819124.97
53.43083.32251.91364.4923-0.14327.10310.5525-1.6904-0.27480.1267-0.941-0.804-0.24690.02670.38850.2478-0.5730.17321.954-0.36870.353435.072340.8187126.6765
61.51380.30711.59669.9566-3.00619.52980.4546-0.1983-0.54520.9936-0.3272-1.03270.13851.687-0.12740.25760.0906-0.24691.41250.14250.285242.639535.5477139.1994
70.69430.7645-0.41327.3776-5.8249.3585-0.11450.2615-0.48230.8539-0.5838-0.5131-1.09732.53280.69830.3355-0.2532-0.06941.73420.02280.447146.717145.4525131.9615
82.80140.5331-0.9241.3836-0.6316.6268-0.11480.5302-0.2948-0.09970.0885-0.19530.1387-0.46120.02630.1163-0.0586-0.08880.2308-0.02260.17571.641634.33442.8536
95.06142.2332-4.32421.0996-1.49815.18380.1389-0.30850.0161-0.0285-0.15780.0039-0.43930.12910.01890.12880.0241-0.05230.21090.06390.233964.66434.9664.5184
100.9963-0.7317-0.47640.98220.52472.5878-0.1261-0.1997-0.05790.14430.1135-0.0950.08180.29140.01260.11670.0184-0.05150.14880.01250.210644.528530.717687.3335
110.48510.1317-0.18691.68240.63480.7267-0.038-0.049-0.00870.00480.0788-0.0513-0.0930.0437-0.04080.1561-0.0096-0.02950.08520.02770.188632.040836.511275.6912
121.9074-0.24680.62133.98764.28626.4269-0.1347-0.03660.1444-0.3047-0.03280.4001-0.376-0.18150.16750.1195-0.0243-0.10940.02860.01410.31821.140732.585868.5717
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A210 - 265
2X-RAY DIFFRACTION2A268 - 399
3X-RAY DIFFRACTION3A400 - 534
4X-RAY DIFFRACTION4B3 - 43
5X-RAY DIFFRACTION5B44 - 94
6X-RAY DIFFRACTION6B95 - 138
7X-RAY DIFFRACTION7B140 - 176
8X-RAY DIFFRACTION8C209 - 316
9X-RAY DIFFRACTION9C317 - 388
10X-RAY DIFFRACTION10C389 - 532
11X-RAY DIFFRACTION11D3 - 105
12X-RAY DIFFRACTION12D106 - 176

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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