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- PDB-3kx3: Crystal structure of Bacillus megaterium BM3 heme domain mutant L86E -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3kx3
タイトルCrystal structure of Bacillus megaterium BM3 heme domain mutant L86E
要素Bifunctional P-450/NADPH-P450 reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / cytochrome P450 / L86E mutant / Heme domain / Cytoplasm / Electron transport / FAD / Flavoprotein / FMN / Heme / Iron / Metal-binding / Monooxygenase / Multifunctional enzyme / NADP / Transport
機能・相同性
機能・相同性情報


aromatase activity / NADPH-hemoprotein reductase / NADPH-hemoprotein reductase activity / oxidoreductase activity, acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen, reduced flavin or flavoprotein as one donor, and incorporation of one atom of oxygen / unspecific monooxygenase / FMN binding / flavin adenine dinucleotide binding / iron ion binding / heme binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Bifunctional cytochrome P450/NADPH--cytochrome P450 reductase / Sulfite reductase [NADPH] flavoprotein alpha-component-like, FAD-binding / NADPH-cytochrome p450 reductase, FAD-binding, alpha-helical domain superfamily / FAD binding domain / Cytochrome p450 / Cytochrome P450 / Flavodoxin-like / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase / Flavodoxin / Flavodoxin-like domain profile. ...Bifunctional cytochrome P450/NADPH--cytochrome P450 reductase / Sulfite reductase [NADPH] flavoprotein alpha-component-like, FAD-binding / NADPH-cytochrome p450 reductase, FAD-binding, alpha-helical domain superfamily / FAD binding domain / Cytochrome p450 / Cytochrome P450 / Flavodoxin-like / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase / Flavodoxin / Flavodoxin-like domain profile. / Flavodoxin/nitric oxide synthase / Oxidoreductase FAD/NAD(P)-binding / Oxidoreductase NAD-binding domain / Cytochrome P450, conserved site / Cytochrome P450 cysteine heme-iron ligand signature. / FAD-binding domain, ferredoxin reductase-type / Ferredoxin-NADP reductase (FNR), nucleotide-binding domain / Ferredoxin reductase-type FAD binding domain profile. / Riboflavin synthase-like beta-barrel / Flavoprotein-like superfamily / Cytochrome P450 / Cytochrome P450 superfamily / Cytochrome P450 / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
N-PALMITOYLGLYCINE / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / Bifunctional cytochrome P450/NADPH--P450 reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus megaterium (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.803 Å
データ登録者Girvan, H.M. / Levy, C.W. / Leys, D. / Munro, A.W.
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2010
タイトル: Glutamate-haem ester bond formation is disfavoured in flavocytochrome P450 BM3: characterization of glutamate substitution mutants at the haem site of P450 BM3.
著者: Girvan, H.M. / Levy, C.W. / Williams, P. / Fisher, K. / Cheesman, M.R. / Rigby, S.E. / Leys, D. / Munro, A.W.
履歴
登録2009年12月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年5月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年11月10日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bifunctional P-450/NADPH-P450 reductase
B: Bifunctional P-450/NADPH-P450 reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,1706
ポリマ－107,3102
非ポリマー1,8604
水22,1761231
1
A: Bifunctional P-450/NADPH-P450 reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,5853
ポリマ－53,6551
非ポリマー9302
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Bifunctional P-450/NADPH-P450 reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,5853
ポリマ－53,6551
非ポリマー9302
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.960, 148.250, 64.210
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.55, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Bifunctional P-450/NADPH-P450 reductase / flavocytochrome P450 BM3 / Cytochrome P450(BM-3) / P450BM-3 / Cytochrome P450 102 / NADPH-- ...flavocytochrome P450 BM3 / Cytochrome P450(BM-3) / P450BM-3 / Cytochrome P450 102 / NADPH--cytochrome P450 reductase


分子量: 53655.055 Da / 分子数: 2 / 断片: heme domain (UNP residues 2-471) / 変異: L86E / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus megaterium (バクテリア)
遺伝子: CYP102A1, cyp102 / プラスミド: TG1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P14779, unspecific monooxygenase
#2: 化合物 ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#3: 化合物 ChemComp-140 / N-PALMITOYLGLYCINE / N-HEXADECANOYLGLYCINE / N-パルミトイルグリシン


分子量: 313.475 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H35NO3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1231 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.44 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 100mM cacodylic acid, pH 6.0, 16% PEG 3350, 140mM MgCl2, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 1.0698 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年4月7日
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0698 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.803→40 Å / Num. obs: 100096 / % possible obs: 89.1 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / Rmerge(I) obs: 0.066 / Net I/σ(I): 13
反射 シェル解像度: 1.8026→1.8231 Å / Rmerge(I) obs: 0.321 / Mean I/σ(I) obs: 4.6 / % possible all: 90.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DNAデータ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 1.803→39.41 Å / SU ML: 0.19 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 17.63 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1947 4812 5 %
Rwork0.1443 --
obs0.1468 96306 96.16 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 58.922 Å2 / ksol: 0.34 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.8536 Å20 Å2-0.8789 Å2
2---0.5122 Å20 Å2
3---3.3657 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.803→39.41 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7307 0 130 1231 8668
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0257731
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d2.09510487
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.6012915
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.1571106
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0111374
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.8026-1.82310.21251520.1666272886
1.8231-1.84450.21541570.15733182100
1.8445-1.8670.18861740.14933107100
1.867-1.89060.23251620.15793160100
1.8906-1.91550.2231740.14913150100
1.9155-1.94170.19711680.14633153100
1.9417-1.96950.20141740.13833171100
1.9695-1.99890.20231730.1441307499
1.9989-2.03010.19451540.1421320299
2.0301-2.06340.1981730.1346313199
2.0634-2.0990.17761590.1347312099
2.099-2.13710.18581420.1336316899
2.1371-2.17820.18461460.1305315199
2.1782-2.22270.20671660.1381312099
2.2227-2.2710.17681640.1378308898
2.271-2.32380.19581490.1347308998
2.3238-2.3820.20041820.1396309897
2.382-2.44630.18931510.1411309497
2.4463-2.51830.19811680.1453304397
2.5183-2.59960.19891570.1408308497
2.5996-2.69250.19481640.1446303396
2.6925-2.80030.20621640.1417302795
2.8003-2.92770.1961690.1477296194
2.9277-3.0820.18311820.147292994
3.082-3.2750.1681740.1378294293
3.275-3.52770.18581350.1238295792
3.5277-3.88240.15291510.1242293192
3.8824-4.44350.18491420.1208294392
4.4435-5.59580.18241460.1399294592
5.5958-39.41910.2131400.1821271384

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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