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- PDB-3kwb: Structure of CatK covalently bound to a dioxo-triazine inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3kwb
タイトルStructure of CatK covalently bound to a dioxo-triazine inhibitor
要素Cathepsin K
キーワードHYDROLASE / covalent bond / Cys 25 / thioimidate / Disease mutation / Disulfide bond / Glycoprotein / Lysosome / Protease / Thiol protease / Zymogen
機能・相同性
機能・相同性情報


cathepsin K / negative regulation of cartilage development / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of keratinocytes / endolysosome lumen / thyroid hormone generation / Trafficking and processing of endosomal TLR / proteoglycan binding / Activation of Matrix Metalloproteinases / Collagen degradation / collagen catabolic process ...cathepsin K / negative regulation of cartilage development / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of keratinocytes / endolysosome lumen / thyroid hormone generation / Trafficking and processing of endosomal TLR / proteoglycan binding / Activation of Matrix Metalloproteinases / Collagen degradation / collagen catabolic process / fibronectin binding / extracellular matrix disassembly / bone resorption / mitophagy / collagen binding / Degradation of the extracellular matrix / cysteine-type peptidase activity / MHC class II antigen presentation / lysosomal lumen / proteolysis involved in protein catabolic process / lysosome / apical plasma membrane / serine-type endopeptidase activity / external side of plasma membrane / cysteine-type endopeptidase activity / intracellular membrane-bounded organelle / proteolysis / extracellular space / extracellular region / nucleoplasm
類似検索 - 分子機能
Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal ...Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Cysteine proteinases / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Cathepsin B; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-ORH / Cathepsin K
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.02 Å
データ登録者Uitdehaag, J.C.M. / van Zeeland, M.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2010
タイトル: Dioxo-triazines as a novel series of cathepsin K inhibitors
著者: Rankovic, Z. / Cai, J. / Fradera, X. / Dempster, M. / Mistry, A. / Mitchell, A. / Long, C. / Hamilton, E. / King, A. / Boucharens, S. / Jamieson, C. / Gillespie, J. / Cumming, I. / Uitdehaag, J. / van Zeeland, M.
履歴
登録2009年12月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年4月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
X: Cathepsin K
Y: Cathepsin K
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,8624
ポリマ－47,0472
非ポリマー8152
水11,097616
1
X: Cathepsin K
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,9312
ポリマ－23,5231
非ポリマー4071
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
Y: Cathepsin K
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,9312
ポリマ－23,5231
非ポリマー4071
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)31.452, 69.338, 90.850
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.83, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Cathepsin K / Cathepsin O / Cathepsin X / Cathepsin O2


分子量: 23523.480 Da / 分子数: 2 / 断片: full length / 変異: wild type / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CTSK, CTSO, CTSO2 / 器官 (発現宿主): ovary
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P43235, cathepsin K
#2: 化合物 ChemComp-ORH / 3,5-dioxo-4-(3-piperidin-1-ylpropyl)-2-[3-(trifluoromethyl)phenyl]-2,3,4,5-tetrahydro-1,2,4-triazine-6-carbonitrile


分子量: 407.390 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H20F3N5O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 616 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.88 %
結晶化温度: 298 K / pH: 3.4
詳細: 30%(W/V) PEG 4000 and 150 mM Ammonium Sulfate pH 3.4 3 microliter of protein at 10 mg/ml and 2 microliter of reservoir solution. , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2004年2月13日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: UNKNOWN / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.017→27.461 Å / Num. obs: 23819 / % possible obs: 93.1 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.068 / Rsym value: 0.068 / Net I/σ(I): 13
反射 シェル解像度: 2.01→2.12 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.181 / Mean I/σ(I) obs: 4.1 / Rsym value: 0.181 / % possible all: 82.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.1.20データスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
DENZOデータ削減
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.02→27.47 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.936 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.908 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 4.329 / SU ML: 0.122 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.296 / ESU R Free: 0.194 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.263 1219 5.1 %RANDOM
Rwork0.194 ---
obs0.202 23818 100 %-
all-25584 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 18.42 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.39 Å20 Å2-0.33 Å2
2--1.24 Å20 Å2
3----0.95 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.02→27.47 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3257 0 58 616 3931
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0223394
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.2021.9624588
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg1.1675423
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.42825.097155
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.88115555
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.9141514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0980.2458
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0550.0212622
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2311.52092
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.07123317
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.131302
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.1924.51271
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.02→2.07 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.349 73 -
Rwork0.211 1517 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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