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- PDB-3kvv: Trapping of an oxocarbenium ion intermediate in UP crystals -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3kvv
タイトルTrapping of an oxocarbenium ion intermediate in UP crystals
要素Uridine phosphorylase
キーワードTRANSFERASE / Oxocarbenium Ion / Glycal / Pyrimidine Salvage / Uridine Phosphorylase / Cytoplasm / Glycosyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


UMP catabolic process / uridine catabolic process / deoxyuridine phosphorylase activity / uridine phosphorylase / uridine phosphorylase activity / UMP salvage / potassium ion binding / DNA damage response / protein-containing complex / ATP binding ...UMP catabolic process / uridine catabolic process / deoxyuridine phosphorylase activity / uridine phosphorylase / uridine phosphorylase activity / UMP salvage / potassium ion binding / DNA damage response / protein-containing complex / ATP binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Uridine phosphorylase / Nucleoside phosphorylase, conserved site / Purine and other phosphorylases family 1 signature. / Nucleoside phosphorylase domain / Nucleoside phosphorylase domain / Phosphorylase superfamily / Nucleoside phosphorylase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1,4-anhydro-D-erythro-pent-1-enitol / 5-FLUOROURACIL / Uridine phosphorylase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Paul, D. / O'Leary, S. / Rajashankar, K. / Bu, W. / Toms, A. / Settembre, E. / Sanders, J. / Begley, T.P. / Ealick, S.E.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2010
タイトル: Glycal formation in crystals of uridine phosphorylase.
著者: Paul, D. / O'Leary, S.E. / Rajashankar, K. / Bu, W. / Toms, A. / Settembre, E.C. / Sanders, J.M. / Begley, T.P. / Ealick, S.E.
履歴
登録2009年11月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年4月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22019年7月17日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.contact_author / _software.contact_author_email ..._software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 2.02020年4月22日Group: Atomic model / カテゴリ: atom_site
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id
改定 2.12020年7月29日Group: Derived calculations / カテゴリ: struct_site / struct_site_gen / 解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.22024年2月21日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Uridine phosphorylase
B: Uridine phosphorylase
C: Uridine phosphorylase
D: Uridine phosphorylase
E: Uridine phosphorylase
F: Uridine phosphorylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)165,28424
ポリマ－163,1346
非ポリマー2,15018
水12,574698
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area21440 Å2
ΔGint-229 kcal/mol
Surface area42750 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)92.864, 92.864, 145.016
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number145
Space group name H-MP32

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要素

#1: タンパク質
Uridine phosphorylase / UrdPase / UPase


分子量: 27189.055 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K-12 / 遺伝子: UDP / プラスミド: XF1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P12758, uridine phosphorylase
#2: 化合物
ChemComp-URF / 5-FLUOROURACIL / 5-FU


分子量: 130.077 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H3FN2O2 / コメント: 薬剤, 化学療法薬*YM
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 糖
ChemComp-R2B / 1,4-anhydro-D-erythro-pent-1-enitol


タイプ: D-saccharide / 分子量: 132.115 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C5H8O4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 698 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.42 %
結晶化温度: 295 K / pH: 6.3
詳細: 5% PEG4K, 5% glycerol, 100 mM MES, pH 6.3, vapor diffusion, hanging drop, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 8-BM / 波長: 0.9792
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2005年3月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 123229
反射 シェル最高解像度: 1.8 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.5_2精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
CNS精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.8→23.52 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.2 / σ(F): 0.03 / 位相誤差: 19.64 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.205 5992 4.97 %
Rwork0.173 --
obs0.175 120598 93.5 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 59.26 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 25.49 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.767 Å2-1.215 Å20 Å2
2---0.767 Å20 Å2
3---1.533 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→23.52 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10861 0 138 698 11697
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00711173
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.17415177
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.9163959
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0721807
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051945
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8031-1.82360.25321110.24552299X-RAY DIFFRACTION55
1.8236-1.8450.27061460.22862748X-RAY DIFFRACTION68
1.845-1.86750.26041720.22513101X-RAY DIFFRACTION76
1.8675-1.89110.27281920.21293432X-RAY DIFFRACTION84
1.8911-1.9160.25771840.20023759X-RAY DIFFRACTION92
1.916-1.94220.24461870.19113825X-RAY DIFFRACTION94
1.9422-1.970.20111830.17933986X-RAY DIFFRACTION96
1.97-1.99940.22172260.18523884X-RAY DIFFRACTION96
1.9994-2.03060.24772140.18363951X-RAY DIFFRACTION97
2.0306-2.06390.2291760.17584081X-RAY DIFFRACTION97
2.0639-2.09940.22152040.17764001X-RAY DIFFRACTION98
2.0994-2.13760.22452060.17883935X-RAY DIFFRACTION98
2.1376-2.17870.21042320.17343993X-RAY DIFFRACTION98
2.1787-2.22310.2221940.1683996X-RAY DIFFRACTION98
2.2231-2.27140.23562060.17794039X-RAY DIFFRACTION98
2.2714-2.32420.20371950.16844087X-RAY DIFFRACTION99
2.3242-2.38230.18951940.16974013X-RAY DIFFRACTION98
2.3823-2.44660.20772250.16983965X-RAY DIFFRACTION98
2.4466-2.51850.19372530.16173998X-RAY DIFFRACTION98
2.5185-2.59970.21132070.16993958X-RAY DIFFRACTION98
2.5997-2.69250.23352340.18244000X-RAY DIFFRACTION98
2.6925-2.80020.21932150.1723988X-RAY DIFFRACTION98
2.8002-2.92740.20422000.17434014X-RAY DIFFRACTION98
2.9274-3.08140.18412040.17233986X-RAY DIFFRACTION97
3.0814-3.2740.21051970.16943994X-RAY DIFFRACTION97
3.274-3.5260.19462150.1593931X-RAY DIFFRACTION97
3.526-3.87940.16672090.15663952X-RAY DIFFRACTION97
3.8794-4.43750.19242120.15093926X-RAY DIFFRACTION96
4.4375-5.57850.17352050.16453923X-RAY DIFFRACTION96
5.5785-23.52490.17981940.17743841X-RAY DIFFRACTION94
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:ion.param
X-RAY DIFFRACTION35f_b1.par
X-RAY DIFFRACTION4CNS_TOPPAR:water_rep.param
X-RAY DIFFRACTION5R1G_new.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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