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- PDB-3kui: Crystal structure of C-terminal domain of PABPC1 in complex with ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3kui
タイトルCrystal structure of C-terminal domain of PABPC1 in complex with binding region of eRF3a
要素
  • GSPT1 protein
  • Polyadenylate-binding protein 1
キーワードPROTEIN BINDING / protein-protein complex / Acetylation / Alternative splicing / Cytoplasm / Methylation / mRNA processing / mRNA splicing / Nucleus / Phosphoprotein / RNA-binding / Spliceosome / GTP-binding / Nucleotide-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


mCRD-mediated mRNA stability complex / negative regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / translation release factor complex / translation activator activity / negative regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / CRD-mediated mRNA stabilization / regulation of translational termination / Z-decay: degradation of maternal mRNAs by zygotically expressed factors / Deadenylation of mRNA / protein methylation ...mCRD-mediated mRNA stability complex / negative regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / translation release factor complex / translation activator activity / negative regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / CRD-mediated mRNA stabilization / regulation of translational termination / Z-decay: degradation of maternal mRNAs by zygotically expressed factors / Deadenylation of mRNA / protein methylation / poly(A) binding / positive regulation of cytoplasmic translation / M-decay: degradation of maternal mRNAs by maternally stored factors / translation release factor activity / regulatory ncRNA-mediated gene silencing / mRNA stabilization / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / poly(U) RNA binding / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA poly(A) tail shortening / Translation initiation complex formation / cell leading edge / Eukaryotic Translation Termination / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / positive regulation of viral genome replication / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / translational termination / cytosolic ribosome / catalytic step 2 spliceosome / mRNA 3'-UTR binding / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / mRNA splicing, via spliceosome / G1/S transition of mitotic cell cycle / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / cytoplasmic stress granule / lamellipodium / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / translation / ribonucleoprotein complex / focal adhesion / GTPase activity / mRNA binding / GTP binding / RNA binding / extracellular exosome / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
c-terminal domain of poly(a) binding protein / c-terminal domain of poly(a) binding protein / : / PABP, RNA recognition motif 2 / Polyadenylate binding protein, human types 1, 2, 3, 4 / Poly(A)-binding protein C-terminal (PABC) domain profile. / C-terminal domain of Poly(A)-binding protein. Present also in Drosophila hyperplastics discs protein. / Polyadenylate-binding protein/Hyperplastic disc protein / PABC (PABP) domain / MLLE domain ...c-terminal domain of poly(a) binding protein / c-terminal domain of poly(a) binding protein / : / PABP, RNA recognition motif 2 / Polyadenylate binding protein, human types 1, 2, 3, 4 / Poly(A)-binding protein C-terminal (PABC) domain profile. / C-terminal domain of Poly(A)-binding protein. Present also in Drosophila hyperplastics discs protein. / Polyadenylate-binding protein/Hyperplastic disc protein / PABC (PABP) domain / MLLE domain / : / GTP-eEF1A C-terminal domain-like / : / RNA recognition motif domain, eukaryote / RNA recognition motif / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Elongation factor Tu domain 2 / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyadenylate-binding protein 1 / Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit ERF3A / Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit ERF3A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Kozlov, G. / Gehring, K.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2010
タイトル: Molecular basis of eRF3 recognition by the MLLE domain of poly(A)-binding protein.
著者: Kozlov, G. / Gehring, K.
履歴
登録2009年11月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年5月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Polyadenylate-binding protein 1
B: GSPT1 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,3194
ポリマ－11,1582
非ポリマー1612
水28816
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1550 Å2
ΔGint-47 kcal/mol
Surface area5770 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.432, 63.631, 32.226
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-4-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Polyadenylate-binding protein 1 / Poly(A)-binding protein 1 / PABP 1


分子量: 9421.909 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PABPC1, PAB1, PABP1, PABPC2 / プラスミド: pGEX-6P-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P11940
#2: タンパク質・ペプチド GSPT1 protein


分子量: 1736.004 Da / 分子数: 1 / 断片: PABPC1-binding region / 由来タイプ: 合成 / 詳細: chemically synthesized / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q96GF2, UniProt: P15170*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.4
詳細: 2.1M ammonium sulfate, 0.2M sodium sulfate, 10mM zinc chloride, 0.1M sodium acetate, pH 5.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 140 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2009年11月5日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. all: 3570 / Num. obs: 3559 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.094 / Net I/σ(I): 19.3
反射 シェル解像度: 2.3→2.34 Å / 冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.415 / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / Num. unique all: 235 / % possible all: 98.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
PHASER位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 1I2T

1i2t


解像度: 2.3→50 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.255 191 -RANDOM
Rwork0.247 ---
obs0.248 3559 98.8 %-
all-3570 --
原子変位パラメータBiso mean: 46.44 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数707 0 6 16 729
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007148
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.15299
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.34 Å /
反射数%反射
Rfree17 -
obs424 98.8 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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