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- PDB-3kt9: Aprataxin FHA Domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3kt9
タイトルAprataxin FHA Domain
要素Aprataxin
キーワードHYDROLASE / FHA domain / beta sandwich / beta sheet / AMP hydrolase / Alternative splicing / Disease mutation / DNA damage / DNA repair / DNA-binding / Metal-binding / Neurodegeneration / Nucleus / Zinc / Zinc-finger
機能・相同性
機能・相同性情報


adenosine-5'-diphospho-5'-[DNA] diphosphatase / DNA-3'-diphospho-5'-guanosine diphosphatase / DNA-3'-diphospho-5'-guanosine diphosphatase / DNA 5'-adenosine monophosphate hydrolase activity / polynucleotide 3'-phosphatase activity / single-strand break-containing DNA binding / phosphoglycolate phosphatase activity / : / single strand break repair / mismatched DNA binding ...adenosine-5'-diphospho-5'-[DNA] diphosphatase / DNA-3'-diphospho-5'-guanosine diphosphatase / DNA-3'-diphospho-5'-guanosine diphosphatase / DNA 5'-adenosine monophosphate hydrolase activity / polynucleotide 3'-phosphatase activity / single-strand break-containing DNA binding / phosphoglycolate phosphatase activity / : / single strand break repair / mismatched DNA binding / DNA ligation / phosphoprotein binding / regulation of protein stability / response to hydrogen peroxide / double-stranded RNA binding / double-strand break repair / single-stranded DNA binding / double-stranded DNA binding / damaged DNA binding / DNA damage response / chromatin binding / chromatin / nucleolus / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Aprataxin, C2HE/C2H2/C2HC zinc finger / C2HE / C2H2 / C2HC zinc-binding finger / Scavenger mRNA decapping enzyme C-term binding / PNK, FHA domain / FHA domain / Tumour Suppressor Smad4 - #20 / Histidine triad, conserved site / HIT domain signature. / HIT domain profile. ...: / Aprataxin, C2HE/C2H2/C2HC zinc finger / C2HE / C2H2 / C2HC zinc-binding finger / Scavenger mRNA decapping enzyme C-term binding / PNK, FHA domain / FHA domain / Tumour Suppressor Smad4 - #20 / Histidine triad, conserved site / HIT domain signature. / HIT domain profile. / HIT-like domain / HIT-like superfamily / Tumour Suppressor Smad4 / Forkhead-associated (FHA) domain / SMAD/FHA domain superfamily / Zinc finger C2H2 type domain signature. / Zinc finger C2H2-type / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Aprataxin / Aprataxin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Cherry, A.L. / Smerdon, S.J.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2010
タイトル: CK2 phosphorylation-dependent interaction between aprataxin and MDC1 in the DNA damage response.
著者: Becherel, O.J. / Jakob, B. / Cherry, A.L. / Gueven, N. / Fusser, M. / Kijas, A.W. / Peng, C. / Katyal, S. / McKinnon, P.J. / Chen, J. / Epe, B. / Smerdon, S.J. / Taucher-Scholz, G. / Lavin, M.F.
履歴
登録2009年11月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年1月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aprataxin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,7901
ポリマ－11,7901
非ポリマー00
水2,972165
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.949, 40.554, 42.477
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 110.240, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-182-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Aprataxin / Forkhead-associated domain histidine triad-like protein / FHA-HIT


分子量: 11789.759 Da / 分子数: 1 / 断片: FHA domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: APTX, AXA1 / プラスミド: pGEX-6P / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3)
参照: UniProt: Q5T784, UniProt: Q7Z2E3*PLUS, 加水分解酵素
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 165 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.58 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: Ammonium fluoride, PEG 3350, pH 7.5, vapor diffusion, hanging drop, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2007年7月6日 / 詳細: Osmic Confocal optics
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→15 Å / Num. obs: 11553 / % possible obs: 90.1 % / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.052 / Χ2: 1.076 / Net I/σ(I): 19.3
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.65-1.722.80.29910181.17363.6
1.72-1.824.10.2313951.14288.2
1.82-1.9350.17514741.13391.2
1.93-2.085.50.11814581.13493.4
2.08-2.295.60.08215101.06593.7
2.29-2.625.60.06315211.08295.4
2.62-3.295.60.04515671.04896.8
3.29-155.50.03416100.94898.1

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 0.531 / Cor.coef. Fo:Fc: 0.311 / Cor.coef. Io to Ic: 0.301
最高解像度最低解像度
Rotation2.8 Å100 Å
Translation2.8 Å8 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.65→15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.941 / WRfactor Rfree: 0.243 / WRfactor Rwork: 0.207 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.828 / SU B: 2.276 / SU ML: 0.078 / SU R Cruickshank DPI: 0.133 / SU Rfree: 0.122 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.133 / ESU R Free: 0.123 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.237 568 4.9 %RANDOM
Rwork0.205 ---
obs0.206 11548 90.13 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 52.35 Å2 / Biso mean: 19.98 Å2 / Biso min: 11.93 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.27 Å20 Å20.11 Å2
2---0.2 Å20 Å2
3---0.54 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数823 0 0 165 988
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.022836
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9991.9661126
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0785101
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.66824.35939
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.2515166
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.605157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0770.2127
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.02614
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1630.2359
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2930.2555
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.0850.2133
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1110.240
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0950.230
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4221.5529
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.7372832
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.9943346
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.7134.5294
LS精密化 シェル解像度: 1.65→1.693 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.422 29 -
Rwork0.417 501 -
all-530 -
obs--55.56 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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