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- PDB-3ksy: Crystal structure of the Histone domain, DH-PH unit, and catalyti... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ksy
タイトルCrystal structure of the Histone domain, DH-PH unit, and catalytic unit of the Ras activator Son of Sevenless (SOS)
要素Son of sevenless homolog 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / Ras / SOS / Ras activator / Son of Sevenless / Disease mutation / Guanine-nucleotide releasing factor
機能・相同性
機能・相同性情報


midbrain morphogenesis / regulation of pro-B cell differentiation / vitellogenesis / pericardium morphogenesis / cardiac atrium morphogenesis / heart trabecula morphogenesis / regulation of T cell differentiation in thymus / GTPase complex / Interleukin-15 signaling / positive regulation of small GTPase mediated signal transduction ...midbrain morphogenesis / regulation of pro-B cell differentiation / vitellogenesis / pericardium morphogenesis / cardiac atrium morphogenesis / heart trabecula morphogenesis / regulation of T cell differentiation in thymus / GTPase complex / Interleukin-15 signaling / positive regulation of small GTPase mediated signal transduction / Activation of RAC1 / blood vessel morphogenesis / Signaling by LTK / epidermal growth factor receptor binding / Regulation of KIT signaling / positive regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / leukocyte migration / NRAGE signals death through JNK / neurotrophin TRK receptor signaling pathway / Fc-epsilon receptor signaling pathway / eyelid development in camera-type eye / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / roof of mouth development / B cell homeostasis / regulation of T cell proliferation / RET signaling / SOS-mediated signalling / Activated NTRK3 signals through RAS / Activated NTRK2 signals through RAS / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / SHC1 events in ERBB4 signaling / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / hair follicle development / Interleukin receptor SHC signaling / Signalling to RAS / Signal attenuation / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / SHC-related events triggered by IGF1R / Schwann cell development / SHC-mediated cascade:FGFR3 / MET activates RAS signaling / SHC-mediated cascade:FGFR2 / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / SHC-mediated cascade:FGFR4 / Erythropoietin activates RAS / Signaling by FGFR4 in disease / SHC-mediated cascade:FGFR1 / FRS-mediated FGFR3 signaling / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / FRS-mediated FGFR2 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling / Signaling by FGFR3 in disease / FRS-mediated FGFR1 signaling / Tie2 Signaling / Signaling by FGFR2 in disease / GRB2 events in EGFR signaling / RAC1 GTPase cycle / SHC1 events in EGFR signaling / myelination / Signaling by FLT3 fusion proteins / FLT3 Signaling / EGFR Transactivation by Gastrin / Signaling by FGFR1 in disease / FCERI mediated Ca+2 mobilization / NCAM signaling for neurite out-growth / GRB2 events in ERBB2 signaling / Downstream signal transduction / SHC1 events in ERBB2 signaling / Insulin receptor signalling cascade / GTPase activator activity / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / axon guidance / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / T cell activation / guanyl-nucleotide exchange factor activity / response to ischemia / B cell receptor signaling pathway / FCERI mediated MAPK activation / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / molecular condensate scaffold activity / Signaling by SCF-KIT / Constitutive Signaling by EGFRvIII / Signaling by ERBB2 ECD mutants / Signaling by ERBB2 KD Mutants / Signaling by CSF1 (M-CSF) in myeloid cells / SH3 domain binding / multicellular organism growth / epidermal growth factor receptor signaling pathway / cytokine-mediated signaling pathway / Constitutive Signaling by Ligand-Responsive EGFR Cancer Variants / insulin receptor signaling pathway / DAP12 signaling / G alpha (12/13) signalling events / regulation of cell population proliferation / RAF/MAP kinase cascade / Potential therapeutics for SARS / Ras protein signal transduction
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #3060 / Son of sevenless (SoS) protein; Chain S, domain 1 / Son of sevenless (SoS) protein Chain: S domain 1 / Dbl Homology Domain; Chain A / Dbl homology (DH) domain / Son of Sevenless (SoS) protein; Chain S, domain 2 / Ras guanine-nucleotide exchange factors catalytic domain / Ras guanine-nucleotide exchange factor, conserved site / Ras Guanine-nucleotide exchange factors domain signature. / RasGEF N-terminal motif ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #3060 / Son of sevenless (SoS) protein; Chain S, domain 1 / Son of sevenless (SoS) protein Chain: S domain 1 / Dbl Homology Domain; Chain A / Dbl homology (DH) domain / Son of Sevenless (SoS) protein; Chain S, domain 2 / Ras guanine-nucleotide exchange factors catalytic domain / Ras guanine-nucleotide exchange factor, conserved site / Ras Guanine-nucleotide exchange factors domain signature. / RasGEF N-terminal motif / Guanine nucleotide exchange factor for Ras-like GTPases; N-terminal motif / Ras-like guanine nucleotide exchange factor, N-terminal / Ras-like guanine nucleotide exchange factor / Ras guanine-nucleotide exchange factors N-terminal domain profile. / Ras guanine nucleotide exchange factor domain superfamily / Ras guanine-nucleotide exchange factor, catalytic domain superfamily / RasGEF domain / Ras guanine-nucleotide exchange factors catalytic domain profile. / Guanine nucleotide exchange factor for Ras-like small GTPases / Ras guanine-nucleotide exchange factors catalytic domain / : / SOS1/NGEF-like PH domain / Histone, subunit A / Dbl homology (DH) domain superfamily / RhoGEF domain / Guanine nucleotide exchange factor for Rho/Rac/Cdc42-like GTPases / Dbl homology (DH) domain / Dbl homology (DH) domain profile. / Histone, subunit A / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / PH-domain like / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / Helix non-globular / Special / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / PH-like domain superfamily / Roll / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Son of sevenless homolog 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.178 Å
データ登録者Gureasko, J. / Kuchment, O. / Kuriyan, J.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2010
タイトル: Role of the histone domain in the autoinhibition and activation of the Ras activator Son of Sevenless.
著者: Gureasko, J. / Kuchment, O. / Makino, D.L. / Sondermann, H. / Bar-Sagi, D. / Kuriyan, J.
履歴
登録2009年11月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年2月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32024年2月21日Group: Advisory / Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Son of sevenless homolog 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,9681
ポリマ－121,9681
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Son of sevenless homolog 1

A: Son of sevenless homolog 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)243,9352
ポリマ－243,9352
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_556x,-y,-z+11
Buried area2720 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area105260 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)150.961, 160.918, 118.868
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Son of sevenless homolog 1 / SOS-1


分子量: 121967.727 Da / 分子数: 1 / 断片: SOS-HDPC, (UNP residues 1-1049) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SOS1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q07889

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.44 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: Crystals of SOS-HDPC (residues 1-1049) were grown at room temperature using hanging-drop vapor diffusion by mixing equal volumes of protein (20 mg/ml) and reservoir solutions (140-190 mM ...詳細: Crystals of SOS-HDPC (residues 1-1049) were grown at room temperature using hanging-drop vapor diffusion by mixing equal volumes of protein (20 mg/ml) and reservoir solutions (140-190 mM sodium thiocyanate, 14%-16% PEG 3350, and 0.1 M SPG (Succinic acid, Phosphate, Glycine) buffer [pH 6.0 or 6.5]). , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 1 Å
検出器日付: 2008年11月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.18→50 Å / Num. obs: 24554

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.5_2精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.178→47.806 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / FOM work R set: 0.719 / SU ML: 0.45 / σ(F): 1.33 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.312 1998 8.14 %R-free is R-work for 8% of reflections selected at random and omitted from refinement
Rwork0.259 ---
obs0.264 24554 99.26 %-
all-538686 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 82.153 Å2 / ksol: 0.302 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 615.53 Å2 / Biso mean: 139.989 Å2 / Biso min: 16.16 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.291 Å2-0 Å20 Å2
2---18.516 Å2-0 Å2
3---23.807 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.178→47.806 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8234 0 0 0 8234
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0028413
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.52711363
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0341243
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031474
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d8.1843209
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.178-3.2570.3921290.3181460158991
3.257-3.3450.391430.29716001743100
3.345-3.4440.3061420.28216011743100
3.444-3.5550.3581410.27215981739100
3.555-3.6820.341430.2816181761100
3.682-3.8290.3311420.27115911733100
3.829-4.0040.3331410.25716031744100
4.004-4.2140.2981430.25416111754100
4.214-4.4780.2971430.24316141757100
4.478-4.8240.3341450.23416261771100
4.824-5.3090.3151420.24716161758100
5.309-6.0760.3331460.27316401786100
6.076-7.650.3241460.27116591805100
7.65-47.8110.2161520.2011719187199
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
18.71883.67081.2136.56640.44132.6644-0.1357-0.2640.20870.3964-0.1872-1.15290.42360.28520.04740.74890.3832-0.39540.476-0.0820.460659.817548.4562110.8839
21.2067-0.8964-1.09111.15870.6715-1.2509-0.50440.57320.12460.38980.03730.0509-0.0634-0.04620.36690.7038-0.147-0.60640.7803-0.16550.943557.533582.299499.0443
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1resid 6:1770
2X-RAY DIFFRACTION2resid 418:5470

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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