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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3kq4 | |||||||||
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タイトル | Structure of Intrinsic Factor-Cobalamin bound to its receptor Cubilin | |||||||||
要素 |
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キーワード | TRANSPORT PROTEIN / PROTEIN-PROTEIN COMPLEX / Cobalt / Cobalt transport / Disease mutation / Disulfide bond / Glycoprotein / Secreted / Transport / Cholesterol metabolism / Cobalamin / EGF-like domain / Endocytosis / Endosome / Lipid metabolism / Lysosome / Membrane / Protein transport / Receptor / Steroid metabolism | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 Defective CBLIF causes IFD / Defective AMN causes MGA1 / Defective CUBN causes MGA1 / extrinsic component of external side of plasma membrane / cargo receptor ligand activity / cobalamin metabolic process / Uptake of dietary cobalamins into enterocytes / HDL clearance / cobalt ion transport / cobalamin transport ...Defective CBLIF causes IFD / Defective AMN causes MGA1 / Defective CUBN causes MGA1 / extrinsic component of external side of plasma membrane / cargo receptor ligand activity / cobalamin metabolic process / Uptake of dietary cobalamins into enterocytes / HDL clearance / cobalt ion transport / cobalamin transport / Vitamin D (calciferol) metabolism / tissue homeostasis / cobalamin binding / cargo receptor activity / lipoprotein transport / microvillus membrane / microvillus / endocytic vesicle / clathrin-coated pit / cholesterol metabolic process / lysosomal lumen / receptor-mediated endocytosis / establishment of localization in cell / response to bacterium / brush border membrane / signaling receptor activity / receptor complex / endosome / apical plasma membrane / lysosomal membrane / calcium ion binding / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / membrane / plasma membrane / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.3 Å | |||||||||
データ登録者 | Andersen, C.B.F. / Madsen, M. / Moestrup, S.K. / Andersen, G.R. | |||||||||
引用 | ジャーナル: Nature / 年: 2010 タイトル: Structural basis for receptor recognition of vitamin-B(12)-intrinsic factor complexes. 著者: Andersen, C.B. / Madsen, M. / Storm, T. / Moestrup, S.K. / Andersen, G.R. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3kq4.cif.gz | 1 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb3kq4.ent.gz | 876.1 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3kq4.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 3kq4_validation.pdf.gz | 4.2 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 3kq4_full_validation.pdf.gz | 4.4 MB | 表示 | |
XML形式データ | 3kq4_validation.xml.gz | 123.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 3kq4_validation.cif.gz | 155.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/kq/3kq4 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/kq/3kq4 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCSドメイン:
NCSドメイン領域:
NCSアンサンブル:
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-要素
-タンパク質 , 2種, 6分子 ACEBDF
#1: タンパク質 | 分子量: 42815.770 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 25-417 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GIF, IFMH / 発現宿主: Pichia Pastoris (菌類) / 参照: UniProt: P27352 #2: タンパク質 | 分子量: 51629.082 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 932-1388 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CUBN, IFCR 発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ) 参照: UniProt: O60494 |
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-糖 , 3種, 30分子
#3: 多糖 | alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose #4: 多糖 | #5: 糖 | ChemComp-NAG / |
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-非ポリマー , 2種, 15分子
#6: 化合物 | #7: 化合物 | ChemComp-CA / |
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-詳細
Has protein modification | Y |
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配列の詳細 | GLN TO HIS SEQUENCE CONFLICT IN UNP ENTRY P27352 |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 4.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.7 % |
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-データ収集
回折 |
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放射光源 |
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検出器 |
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放射 |
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放射波長 |
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反射 | 解像度: 3.3→50 Å / Num. all: 74572 / Num. obs: 72280 / % possible obs: 96.9 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.13 / Net I/σ(I): 11.5 |
-解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: (phenix.refine) / 分類: 精密化 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.3→47.848 Å / SU ML: 0.38 / σ(F): 2.01 / 位相誤差: 23.81 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 74.419 Å2 / ksol: 0.297 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 3.3→47.848 Å
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拘束条件 |
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Refine LS restraints NCS |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Origin x: -55.3989 Å / Origin y: 15.1433 Å / Origin z: -49.3363 Å
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精密化 TLSグループ | Selection details: all |