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- PDB-3ko9: DTD from Plasmodium falciparum in complex with D-Arginine -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ko9
タイトルDTD from Plasmodium falciparum in complex with D-Arginine
要素D-tyrosyl-tRNA(Tyr) deacylase
キーワードHYDROLASE / DTD / DEACYLASE / D-ARGININE
機能・相同性
機能・相同性情報


Gly-tRNA(Ala) hydrolase activity / D-tyrosyl-tRNA(Tyr) deacylase activity / D-aminoacyl-tRNA deacylase / tRNA metabolic process / tRNA binding / nucleotide binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
D-aminoacyl-tRNA deacylase DTD / D-Tyr-tRNA(Tyr) deacylase / D-tyrosyl-tRNA(Tyr) deacylase / D-aminoacyl-tRNA deacylase-like superfamily / D-tyrosyl-trna(Tyr) Deacylase; Chain: A; / 3-Layer(bba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
D-ARGININE / D-aminoacyl-tRNA deacylase
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Manickam, Y. / Bhatt, T.K. / Sharma, A.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: Ligand-bound Structures Provide Atomic Snapshots for the Catalytic Mechanism of D-Amino Acid Deacylase
著者: Bhatt, T.K. / Yogavel, M. / Wydau, S. / Berwal, R. / Sharma, A.
履歴
登録2009年11月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年12月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: D-tyrosyl-tRNA(Tyr) deacylase
B: D-tyrosyl-tRNA(Tyr) deacylase
C: D-tyrosyl-tRNA(Tyr) deacylase
D: D-tyrosyl-tRNA(Tyr) deacylase
E: D-tyrosyl-tRNA(Tyr) deacylase
F: D-tyrosyl-tRNA(Tyr) deacylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)115,5747
ポリマ－115,3996
非ポリマー1751
水00
1
A: D-tyrosyl-tRNA(Tyr) deacylase
B: D-tyrosyl-tRNA(Tyr) deacylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,6413
ポリマ－38,4662
非ポリマー1751
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3670 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area13420 Å2
手法PISA
2
C: D-tyrosyl-tRNA(Tyr) deacylase
D: D-tyrosyl-tRNA(Tyr) deacylase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,4662
ポリマ－38,4662
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3410 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area13990 Å2
手法PISA
3
E: D-tyrosyl-tRNA(Tyr) deacylase
F: D-tyrosyl-tRNA(Tyr) deacylase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,4662
ポリマ－38,4662
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3480 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area13530 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.252, 54.863, 92.419
Angle α, β, γ (deg.)106.940, 101.630, 94.490
Int Tables number1
Space group name H-MP1

-
要素

#1: タンパク質
D-tyrosyl-tRNA(Tyr) deacylase


分子量: 19233.084 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
株: 3D7 / 遺伝子: dtd / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3)
参照: UniProt: Q8IIS0, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素
#2: 化合物 ChemComp-DAR / D-ARGININE


タイプ: D-peptide linking / 分子量: 175.209 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H15N4O2

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.2 % / Mosaicity: 0.635 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 25% PEG 1500, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年10月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.75→30 Å / Num. obs: 24028 / % possible obs: 97.3 % / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.053 / Χ2: 1.139 / Net I/σ(I): 14.1
反射 シェル解像度: 2.75→2.85 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.521 / Num. unique all: 2303 / Χ2: 1.406 / % possible all: 94.3

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PfDTD-Iodide model (not deposited)

解像度: 2.75→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.907 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.4 / SU B: 18.533 / SU ML: 0.369 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.446 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.275 1218 5.1 %RANDOM
Rwork0.201 ---
obs0.205 24027 97.35 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 109.17 Å2 / Biso mean: 74.366 Å2 / Biso min: 20 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.02 Å2-0.74 Å22.46 Å2
2--2.08 Å23.77 Å2
3---0.98 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.75→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7357 0 12 0 7369
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0227620
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2821.95110268
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.565899
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg45.66625.433381
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.053151442
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.1151530
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0850.21137
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.025654
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2180.23503
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3140.25021
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1590.2252
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2070.227
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.170.28
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5871.54610
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.05627310
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.03733395
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.7144.52958
LS精密化 シェル解像度: 2.751→2.822 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.385 72 -
Rwork0.326 1599 -
all-1671 -
obs--93.77 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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