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- PDB-3knz: Crystal structure of Putative sugar binding protein (NP_459565.1)... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3knz
タイトルCrystal structure of Putative sugar binding protein (NP_459565.1) from Salmonella typhimurium LT2 at 2.50 A resolution
要素Putative sugar binding protein
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / Putative sugar binding protein / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamine-fructose-6-phosphate transaminase (isomerizing) activity / UDP-N-acetylglucosamine metabolic process / carbohydrate derivative binding / protein N-linked glycosylation / fructose 6-phosphate metabolic process
類似検索 - 分子機能
GlmS/FrlB, SIS domain 2 / GlmS/AgaS, SIS domain 1 / SIS domain / SIS domain / SIS domain profile. / SIS domain superfamily / Glucose-6-phosphate isomerase like protein; domain 1 / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-ETHOXYETHANOL / IMIDAZOLE / Inner membrane protein
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of Putative sugar binding protein (NP_459565.1) from Salmonella typhimurium LT2 at 2.50 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2009年11月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年12月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Author supporting evidence / Refinement description / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence / software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.32019年7月17日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42024年11月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative sugar binding protein
B: Putative sugar binding protein
C: Putative sugar binding protein
D: Putative sugar binding protein
E: Putative sugar binding protein
F: Putative sugar binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)247,26110
ポリマ－246,9426
非ポリマー3184
水7,764431
1
A: Putative sugar binding protein
B: Putative sugar binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,4734
ポリマ－82,3142
非ポリマー1592
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3040 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area25370 Å2
手法PISA
2
C: Putative sugar binding protein
D: Putative sugar binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,4734
ポリマ－82,3142
非ポリマー1592
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3650 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area25320 Å2
手法PISA
3
E: Putative sugar binding protein
F: Putative sugar binding protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,3142
ポリマ－82,3142
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3700 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area24650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)90.028, 173.344, 208.574
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D
51E
61F

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: TYR / Beg label comp-ID: TYR / End auth comp-ID: LEU / End label comp-ID: LEU / Refine code: 4 / Auth seq-ID: -3 - 321 / Label seq-ID: 16 - 340

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB
3CC
4DD
5EE
6FF
詳細CRYSTAL PACKING ANALYSIS AND SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY COMBINED WITH STATIC LIGHT SCATTERING SUPPORT THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS THE SIGNIFICANT OLIGOMERIC FORM IN SOLUTION.

-
要素

#1: タンパク質
Putative sugar binding protein / Putative inner membrane protein


分子量: 41157.023 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
遺伝子: STM0573 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q8ZR49
#2: 化合物 ChemComp-ETX / 2-ETHOXYETHANOL / 2-エトキシエタノ-ル


分子量: 90.121 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O2
#3: 化合物 ChemComp-IMD / IMIDAZOLE / 1H-イミダゾ-ル-3-カチオン


分子量: 69.085 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H5N2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 431 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THIS CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.67 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 37.1000% 2-ethoxyethanol, 0.0500M calcium acetate, 0.1M Imidazole pH 7.5, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.91837,0.97934,0.97922
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年3月20日 / 詳細: Flat collimating mirror, toroid focusing mirror
放射モノクロメーター: Double crystal monochromator / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.918371
20.979341
30.979221
反射解像度: 2.5→29.907 Å / Num. obs: 113412 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 48.836 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.123 / Rsym value: 0.123 / Net I/σ(I): 9.6
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2.5-2.563.80.811.63142282640.81100
2.56-2.643.80.6721.93081781110.672100
2.64-2.713.80.5882.33003678970.588100
2.71-2.83.80.492.72909676450.49100
2.8-2.893.80.3993.32820874060.399100
2.89-2.993.80.32742745272070.327100
2.99-3.13.80.2624.92644969540.262100
3.1-3.233.80.2056.22534666580.205100
3.23-3.373.80.15782447764270.157100
3.37-3.543.80.1349.82329861440.134100
3.54-3.733.80.10612.62224758820.106100
3.73-3.953.80.09314.72094355480.093100
3.95-4.233.80.07417.71972052390.074100
4.23-4.563.80.062211831748750.062100
4.56-53.80.05921.91700745350.059100
5-5.593.70.06120.41531340870.061100
5.59-6.453.70.06519.71355636490.065100
6.45-7.913.70.05723.21133230920.05799.9
7.91-11.183.60.04126.2879024530.04199.9
11.18-29.913.40.0426.7450613390.0494.4

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.5.0053精密化
PHENIX精密化
SOLVE位相決定
MolProbity3beta29モデル構築
SCALA3.2.5データスケーリング
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
MOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.5→29.907 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.929 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 17.422 / SU ML: 0.167 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.297 / ESU R Free: 0.222
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1.HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2.ATOM RECORDS CONTAIN RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3.A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN ...詳細: 1.HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2.ATOM RECORDS CONTAIN RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3.A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 4.2-ETHOXYETHANOL (ETX) AND IMIDAZOLE (IMD) FROM THE CRYSTALLIZATION SOLUTION HAVE BEEN MODELED IN THE SOLVENT STRUCTURE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.232 5672 5 %RANDOM
Rwork0.203 ---
obs0.205 113329 99.97 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 67.18 Å2 / Biso mean: 27.788 Å2 / Biso min: 3.85 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.49 Å20 Å20 Å2
2--0.83 Å20 Å2
3----0.33 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→29.907 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14786 0 22 431 15239
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.02215161
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0210108
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1481.96420619
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.774324584
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg2.45351931
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg27.97423.544666
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg10.066152474
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.96915125
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0680.22379
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.02116990
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other00.023105
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.63439586
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.16733907
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.339515355
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.95685575
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.254115255
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Ens-ID: 1 / 数: 3917 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Auth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
AMEDIUM POSITIONAL0.310.5
BMEDIUM POSITIONAL0.320.5
CMEDIUM POSITIONAL0.370.5
DMEDIUM POSITIONAL0.250.5
EMEDIUM POSITIONAL0.410.5
FMEDIUM POSITIONAL0.440.5
AMEDIUM THERMAL0.332
BMEDIUM THERMAL0.332
CMEDIUM THERMAL0.342
DMEDIUM THERMAL0.312
EMEDIUM THERMAL0.342
FMEDIUM THERMAL0.372
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.564 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.372 420 -
Rwork0.322 7777 -
all-8197 -
obs--99.96 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.70710.0339-0.12060.94210.27071.30410.0590.0862-0.21320.0862-0.02960.10480.0129-0.21-0.02940.0207-0.0088-0.01940.07610.01650.089736.134925.6419172.7951
21.6459-0.3395-0.05191.8261-0.00311.43870.0634-0.0560.02540.2016-0.0889-0.1069-0.1790.13250.02550.0699-0.0558-0.01510.05450.00360.01559.528939.0607182.9501
31.65430.2675-0.58121.0177-0.18631.38310.0098-0.0283-0.1337-0.0412-0.0287-0.0891-0.04940.14830.01890.01550.0101-0.01560.0434-0.0220.050891.666928.7837146.1315
41.1726-0.19470.07641.53870.40771.73110.06110.0590.0331-0.1025-0.01240.1344-0.2677-0.2411-0.04870.08780.07360.00910.1090.05950.061869.717544.128135.8868
51.9289-0.6501-0.3761.73830.33862.5303-0.0514-0.2547-0.18710.13090.14690.13230.09850.0347-0.09550.06520.0273-0.00450.07220.05120.05353.210273.4598108.2049
62.2990.74150.68851.55320.58451.7575-0.08-0.04640.2773-0.11210.0220.1489-0.3998-0.03420.0580.2019-0.00710.04940.03510.01430.082149.479895.215493.2573
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A-5 - 322
2X-RAY DIFFRACTION2B-5 - 321
3X-RAY DIFFRACTION3C-5 - 322
4X-RAY DIFFRACTION4D-5 - 322
5X-RAY DIFFRACTION5E-5 - 322
6X-RAY DIFFRACTION6F-3 - 322

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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