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万見
- PDB-3kmr: Crystal structure of RARalpha ligand binding domain in complex wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3kmr
タイトルCrystal structure of RARalpha ligand binding domain in complex with an agonist ligand (Am580) and a coactivator fragment
要素
  • Nuclear receptor coactivator 1
  • Retinoic acid receptor alpha
キーワードTRANSCRIPTION / nuclear receptor transcription factor ligand binding domain / DNA-binding / Metal-binding / Nucleus / Phosphoprotein / Proto-oncogene / Receptor / Transcription regulation / Zinc-finger / Activator / Acyltransferase / Isopeptide bond / Transferase
機能・相同性
機能・相同性情報


Sertoli cell fate commitment / positive regulation of binding / trachea cartilage development / glandular epithelial cell development / ventricular cardiac muscle cell differentiation / chondroblast differentiation / embryonic camera-type eye development / protein kinase B binding / negative regulation of granulocyte differentiation / growth plate cartilage development ...Sertoli cell fate commitment / positive regulation of binding / trachea cartilage development / glandular epithelial cell development / ventricular cardiac muscle cell differentiation / chondroblast differentiation / embryonic camera-type eye development / protein kinase B binding / negative regulation of granulocyte differentiation / growth plate cartilage development / prostate gland development / positive regulation of T-helper 2 cell differentiation / retinoic acid-responsive element binding / negative regulation of cartilage development / regulation of hematopoietic progenitor cell differentiation / positive regulation of interleukin-13 production / positive regulation of interleukin-5 production / retinoic acid binding / outflow tract septum morphogenesis / labyrinthine layer morphogenesis / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by galactose / regulation of thyroid hormone receptor signaling pathway / positive regulation of female receptivity / TGFBR3 expression / response to vitamin A / heterocyclic compound binding / limb development / apoptotic cell clearance / regulation of myelination / ureteric bud development / Signaling by Retinoic Acid / DNA-binding transcription repressor activity / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression to control bile acid homeostasis / protein kinase A binding / male mating behavior / hypothalamus development / positive regulation of interleukin-4 production / face development / alpha-actinin binding / germ cell development / negative regulation of type II interferon production / cellular response to Thyroglobulin triiodothyronine / Synthesis of bile acids and bile salts / negative regulation of tumor necrosis factor production / progesterone receptor signaling pathway / cellular response to estrogen stimulus / Synthesis of bile acids and bile salts via 27-hydroxycholesterol / Endogenous sterols / Synthesis of bile acids and bile salts via 7alpha-hydroxycholesterol / response to retinoic acid / nuclear retinoid X receptor binding / estrous cycle / Transcriptional regulation of brown and beige adipocyte differentiation by EBF2 / histone acetyltransferase activity / retinoic acid receptor signaling pathway / cellular response to hormone stimulus / Recycling of bile acids and salts / histone acetyltransferase / NR1H3 & NR1H2 regulate gene expression linked to cholesterol transport and efflux / estrogen receptor signaling pathway / positive regulation of adipose tissue development / positive regulation of cell cycle / cellular response to retinoic acid / : / lactation / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / response to cytokine / peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / regulation of cellular response to insulin stimulus / positive regulation of neuron differentiation / BMAL1:CLOCK,NPAS2 activates circadian expression / negative regulation of miRNA transcription / SUMOylation of transcription cofactors / response to progesterone / Activation of gene expression by SREBF (SREBP) / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / cerebellum development / nuclear estrogen receptor binding / nuclear receptor binding / hippocampus development / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / neural tube closure / SUMOylation of intracellular receptors / mRNA transcription by RNA polymerase II / chromatin DNA binding / liver development / female pregnancy / Heme signaling / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / PPARA activates gene expression / Cytoprotection by HMOX1 / regulation of synaptic plasticity / cerebral cortex development / mRNA 5'-UTR binding / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / Nuclear Receptor transcription pathway / RNA polymerase II transcription regulator complex / histone deacetylase binding / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / transcription coactivator binding
類似検索 - 分子機能
: / : / Retinoic acid receptor / Nuclear receptor coactivator 1 / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking domain superfamily / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator / DUF1518 ...: / : / Retinoic acid receptor / Nuclear receptor coactivator 1 / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking domain superfamily / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator / DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, receptor-binding domain / Nuclear receptor coactivator / : / Steroid receptor coactivator / Unstructured region on nuclear receptor coactivator protein / Nuclear receptor coactivators bHLH domain / PAS domain / Nuclear receptor coactivator, interlocking / helix loop helix domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain profile. / Helix-loop-helix DNA-binding domain superfamily / PAS fold / PAS fold / PAS domain / PAS repeat profile. / PAS domain / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / PAS domain superfamily / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-EQN / Retinoic acid receptor alpha / Nuclear receptor coactivator 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Bourguet, W. / Teyssier, C.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: A unique secondary-structure switch controls constitutive gene repression by retinoic acid receptor.
著者: le Maire, A. / Teyssier, C. / Erb, C. / Grimaldi, M. / Alvarez, S. / de Lera, A.R. / Balaguer, P. / Gronemeyer, H. / Royer, C.A. / Germain, P. / Bourguet, W.
履歴
登録2009年11月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年6月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Retinoic acid receptor alpha
C: Nuclear receptor coactivator 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,9113
ポリマ－31,5592
非ポリマー3511
水2,180121
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area990 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area11270 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.307, 61.218, 49.444
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.38, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Retinoic acid receptor alpha / RAR-alpha / Nuclear receptor subfamily 1 group B member 1


分子量: 29967.590 Da / 分子数: 1 / 断片: ligand binding domain (UNP RESIDUE 176-421) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NR1B1, RARA / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P10276
#2: タンパク質・ペプチド Nuclear receptor coactivator 1 / NCoA-1 / Steroid receptor coactivator 1 / SRC-1 / RIP160 / Protein Hin-2 / Renal carcinoma antigen NY-REN-52


分子量: 1591.880 Da / 分子数: 1 / 断片: NR interaction motif 2 (UNP RESIDUE 686-698) / 由来タイプ: 合成 / 詳細: synthetic / 参照: UniProt: Q15788, histone acetyltransferase
#3: 化合物 ChemComp-EQN / 4-{[(5,5,8,8-tetramethyl-5,6,7,8-tetrahydronaphthalen-2-yl)carbonyl]amino}benzoic acid / Am-580


分子量: 351.439 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H25NO3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 121 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.75 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 15% (w/v) PEG 6000, 5% (w/v) glycerol, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.9395 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2008年12月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9395 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→35 Å / Num. all: 22172 / Num. obs: 22172 / 冗長度: 2.6 % / Biso Wilson estimate: 25.51 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.03 / Rsym value: 0.043 / Net I/σ(I): 16.2
反射 シェル解像度: 1.8→1.9 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.226 / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / Num. unique all: 2665 / Rsym value: 0.319

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.4.0062精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1DKF

1dkf


解像度: 1.8→32.02 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.927 / SU B: 6.423 / SU ML: 0.093 / Isotropic thermal model: anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.147 / ESU R Free: 0.138 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23716 720 3.2 %RANDOM
Rwork0.19744 ---
obs0.19875 21452 93.78 %-
all-22172 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 29.809 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.43 Å20 Å2-0.84 Å2
2--0.19 Å20 Å2
3----0.21 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→32.02 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1937 0 26 121 2084
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0222000
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.72.0142707
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.4695244
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.71224.45883
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.8315384
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.5191514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0730.2318
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0211451
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.491.51225
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.9821994
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.753775
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.7714.5712
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.847 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.294 40 -
Rwork0.274 1205 -
obs--71.18 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.9204-1.20561.19431.1517-0.43192.2730.00760.2930.0291-0.0271-0.08490.0439-0.20140.17840.0773-0.11740.02850.0157-0.02730.0028-0.1778-8.279-0.212-13.845
28.87081.4022-1.886924.5453-3.250312.23240.1747-0.4924-0.14380.8383-0.14241.00250.0664-0.2588-0.0323-0.0620.05270.11290.07990.047-0.0381-23.807-4.43-1.372
38.03488.713410.993112.24249.974424.92410.18630.1062-0.2429-0.11560.00460.17170.09050.1369-0.1908-0.10210.06420.01330.0012-0.0396-0.0488-8.152-8.617-13.124
41.8425-0.48920.75870.6144-0.3931.45320.02490.1219-0.1372-0.0359-0.05530.0805-0.13130.13240.0304-0.06650.01040.01040.0127-0.0006-0.0934-6.854-4.281-11.705
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A182 - 415
2X-RAY DIFFRACTION2C629 - 639
3X-RAY DIFFRACTION3B1
4X-RAY DIFFRACTION4D1 - 85

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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