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- PDB-3kmm: Structure of human LCK kinase with a small molecule inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3kmm
タイトルStructure of human LCK kinase with a small molecule inhibitor
要素Proto-oncogene tyrosine-protein kinase LCK
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / TYROSINE KINASE (プロテインチロシンキナーゼ) / ATP-binding / Kinase (キナーゼ) / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Transferase (転移酵素) / Tyrosine-protein kinase / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of lymphocyte activation / positive regulation of leukocyte cell-cell adhesion / Fc-gamma receptor signaling pathway / CD28 co-stimulation / FLT3 signaling through SRC family kinases / intracellular zinc ion homeostasis / CD4 receptor binding / Nef Mediated CD4 Down-regulation / Nef and signal transduction / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion ...regulation of lymphocyte activation / positive regulation of leukocyte cell-cell adhesion / Fc-gamma receptor signaling pathway / CD28 co-stimulation / FLT3 signaling through SRC family kinases / intracellular zinc ion homeostasis / CD4 receptor binding / Nef Mediated CD4 Down-regulation / Nef and signal transduction / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion / Interleukin-2 signaling / CD28 dependent Vav1 pathway / Regulation of KIT signaling / CTLA4 inhibitory signaling / protein serine/threonine phosphatase activity / leukocyte migration / phospholipase activator activity / CD8 receptor binding / positive regulation of T cell receptor signaling pathway / 中心体マトリックス / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / PECAM1 interactions / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / phospholipase binding / RHOH GTPase cycle / 造血 / Generation of second messenger molecules / 免疫シナプス / T cell differentiation / PD-1 signaling / phosphatidylinositol 3-kinase binding / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / T cell receptor binding / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / release of sequestered calcium ion into cytosol / extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane / GPVI-mediated activation cascade / T cell costimulation / phosphotyrosine residue binding / SH2 domain binding / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / B cell receptor signaling pathway / non-specific protein-tyrosine kinase / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / Signaling by SCF-KIT / 凝固・線溶系 / peptidyl-tyrosine phosphorylation / activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / positive regulation of T cell activation / Downstream TCR signaling / PIP3 activates AKT signaling / DAP12 signaling / T cell receptor signaling pathway / ATPase binding / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / protein phosphatase binding / protein tyrosine kinase activity / intracellular signal transduction / response to xenobiotic stimulus / 脂質ラフト / protein phosphorylation / signaling receptor binding / 自然免疫系 / protein kinase binding / extracellular exosome / ATP binding / identical protein binding / 細胞膜 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Lck, SH3 domain / Tyrosine-protein kinase Lck, SH2 domain / SH3ドメイン / SH2ドメイン / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2ドメイン / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily ...Lck, SH3 domain / Tyrosine-protein kinase Lck, SH2 domain / SH3ドメイン / SH2ドメイン / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2ドメイン / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3ドメイン / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-LHL / Tyrosine-protein kinase Lck
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Graves, B.J. / Surgenor, A. / Harris, W. / Smith, I. / Orchard, S. / Flotow, H. / Murray, E.
引用
ジャーナル: To be Published
タイトル: Structure of human LCK kinase with a small molecule inhibitor
著者: Graves, B.J. / Surgenor, A. / Harris, W. / Smith, I. / Orchard, S. / Flotow, H. / Murray, E.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 1996
タイトル: Structural Basis for Activation of Human Lymphocyte Kinase Lck Upon Tyrosine Phosphorylation
著者: Yamaguchi, H. / Hendrickson, W.A.
履歴
登録2009年11月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年12月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22018年3月7日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.source
改定 1.32021年10月13日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52023年11月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase LCK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,1353
ポリマ－33,5231
非ポリマー6112
水2,072115
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.579, 74.160, 92.850
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Proto-oncogene tyrosine-protein kinase LCK / Lymphocyte cell-specific protein-tyrosine kinase / p56-LCK / LSK / T cell-specific protein-tyrosine kinase


分子量: 33523.137 Da / 分子数: 1 / 断片: PROTEIN TYROSINE KINASE DOMAIN (RESIDUES 229-509) / 変異: Y505F / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LCK / プラスミド: PACUW51 / 細胞株 (発現宿主): SF9 / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 遺伝子 (発現宿主): POLYHEDRIN
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): SF9
参照: UniProt: P06239, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-LHL / 3-(2,6-dichlorophenyl)-7-({4-[2-(diethylamino)ethoxy]phenyl}amino)-1-methyl-3,4-dihydropyrimido[4,5-d]pyrimidin-2(1H)-one


分子量: 515.435 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H28Cl2N6O2
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 115 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.26 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 1.8-2.5M AMMONIUM SULFATE, 0.1M BISTRIS, PH6.5,VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, 277 DEG K, PROTEIN STOCK AT 1.5 MG/ML

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データ収集

回折平均測定温度: 277 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: Cu FINE FOCUS / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年5月1日
放射モノクロメーター: YALE MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→30 Å / Num. all: 7251 / Num. obs: 7251 / % possible obs: 94.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 16 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.111 / Rsym value: 0.111 / Net I/σ(I): 10.4
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / Rmerge(I) obs: 0.261 / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / Rsym value: 0.261 / % possible all: 95.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
CNX2005精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3LCK

3lck


解像度: 2.8→28.56 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Data cutoff high absF: 1302833.1 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: RESOLUTION-DEPENDENT WEIGHTING SCHEME OTHER REFINEMENT REMARKS: BULK SOLVENT MODEL USED RESIDUES AT THE N-TERMINUS (MET 222 THROUGH GLN 230), C-TERMINUS (GLU 502 THROUGH PRO 509) AND TWO IN ...詳細: RESOLUTION-DEPENDENT WEIGHTING SCHEME OTHER REFINEMENT REMARKS: BULK SOLVENT MODEL USED RESIDUES AT THE N-TERMINUS (MET 222 THROUGH GLN 230), C-TERMINUS (GLU 502 THROUGH PRO 509) AND TWO IN THE ACTIVATION LOOP (GLY 399 AND ALA 400) HAVE WEAK OR NON-EXISTENT ELECTRON DENSITY. THE RESIDUES AT THE TERMINI ARE NOT INCLUDED IN REFINEMENT. THE FOLLOWING RESIDUES HAVE SIDE CHAIN ATOMS WHICH ARE POORLY DEFINED BY ELECTRON DENSITY BUT THEY HAVE BEEN INCLUDED IN REFINEMENT: GLU 237 (ENTIRE SIDE CHAIN), LYS 246 (BEYOND CG), LYS 276 (BEYOND CD), GLN 309 (BEYOND CB), GLU 390 (ENTIRE SIDE CHAIN), ASN 392 (BEYOND CB), ARG 397 (ENTIRE SIDE CHAIN), GLU 398 (BEYOND CB), LYS 401 (BEYOND CB), ARG 438 (BEYOND CD) AND ASN 464 (ENTIRE SIDE CHAIN).
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.223 337 4.6 %RANDOM
Rwork0.165 ---
obs0.167 7251 94.6 %-
all-7251 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 30.66 Å2 / ksol: 0.33 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 19.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.95 Å20 Å20 Å2
2---0.28 Å20 Å2
3---7.23 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.35 Å0.24 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.44 Å0.21 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→28.56 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2209 0 40 115 2364
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d20.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.66
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.361.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.362
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.032
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.162.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: NONE
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.98 Å / Rfactor Rfree error: 0.046 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.333 53 4.4 %
Rwork0.206 1144 -
obs--95.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION4RO32-8464.PRXRO32-8464.TPX

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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