[日本語] English
万見
- PDB-3kjs: Crystal Structure of T. cruzi DHFR-TS with 3 high affinity DHFR i... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3kjs
タイトルCrystal Structure of T. cruzi DHFR-TS with 3 high affinity DHFR inhibitors: DQ1 inhibitor complex
要素Dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
キーワードOxidoreductase / Transferase
機能・相同性
機能・相同性情報


thymidylate synthase activity / dTMP biosynthetic process / dihydrofolate reductase activity / tetrahydrofolate biosynthetic process / one-carbon metabolic process / methylation / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
Bifunctional dihydrofolate reductase/thymidylate synthase / Thymidylate Synthase; Chain A / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase, active site / Thymidylate synthase active site. / Thymidylate synthase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase superfamily / Thymidylate synthase ...Bifunctional dihydrofolate reductase/thymidylate synthase / Thymidylate Synthase; Chain A / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase, active site / Thymidylate synthase active site. / Thymidylate synthase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase superfamily / Thymidylate synthase / Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate reductase conserved site / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain signature. / Dihydrofolate reductase domain / Dihydrofolate reductase / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain profile. / Dihydrofolate reductase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-DQ1 / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Trypanosoma cruzi (トリパノソーマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Schormann, N. / Senkovich, O. / Chattopadhyay, D.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem. / 年: 2010
タイトル: Synthesis and characterization of potent inhibitors of Trypanosoma cruzi dihydrofolate reductase.
著者: Schormann, N. / Velu, S.E. / Murugesan, S. / Senkovich, O. / Walker, K. / Chenna, B.C. / Shinkre, B. / Desai, A. / Chattopadhyay, D.
履歴
登録2009年11月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年6月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
B: Dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
C: Dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
D: Dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)241,86733
ポリマ－235,6164
非ポリマー6,25129
水13,277737
1
A: Dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
D: Dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,02718
ポリマ－117,8082
非ポリマー3,21916
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4340 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area42730 Å2
手法PISA
2
B: Dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
C: Dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,84115
ポリマ－117,8082
非ポリマー3,03213
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4310 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area43540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)175.620, 175.620, 249.905
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
Dihydrofolate reductase-thymidylate synthase


分子量: 58904.074 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Trypanosoma cruzi (トリパノソーマ)
株: Y / 遺伝子: dhfrts / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta(DE3)pLysS
参照: UniProt: Q8T5T8, dihydrofolate reductase, thymidylate synthase

-
非ポリマー , 5種, 766分子

#2: 化合物
ChemComp-DQ1 / ethyl 4-(5-{[(2,4-diaminoquinazolin-6-yl)methyl]amino}-2-methoxyphenoxy)butanoate


分子量: 425.481 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H27N5O4
#3: 化合物
ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 737 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.08 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 50mM Hepes, pH 7.0, 10mM magnesium chloride, 1.5-1.7M ammonium sulfate, 5-10% ethylene glycol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2006年8月15日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→20 Å / Num. all: 134571 / Num. obs: 134571 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 35.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Rsym value: 0.06 / Net I/σ(I): 13
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.256 / Mean I/σ(I) obs: 4 / Rsym value: 0.256 / % possible all: 98.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0102精密化
d*TREKデータ削減
d*TREKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2H2Q

2h2q


解像度: 2.5→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.926 / SU B: 14.628 / SU ML: 0.153 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.275 / ESU R Free: 0.218 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23378 6726 5 %RANDOM
Rwork0.19999 ---
obs0.20167 126968 99.57 %-
all-127341 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 41.712 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.18 Å20 Å20 Å2
2--1.18 Å20 Å2
3----2.36 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15905 0 408 737 17050
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.02216700
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1831.99222681
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.36652003
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.84822.737760
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.648152689
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.59515158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0950.22458
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.02112730
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.3851.510015
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.745216157
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.94736685
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.6574.56523
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.565 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.309 475 -
Rwork0.27 9160 -
obs--99.74 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.5133-0.2750.77950.2932-0.36482.0083-0.0684-0.03840.10280.0485-0.0270.061-0.3195-0.2260.09540.09540.02560.01780.1016-0.04240.136531.2520.84548.578
20.52770.2314-0.42580.4815-0.31791.7602-0.0006-0.0611-0.08670.0363-0.02590.130.2873-0.26120.02640.0949-0.05-0.0070.0891-0.01060.115529.252-14.75918.054
30.71560.33760.6760.81350.72591.9355-0.06110.0380.1057-0.07310.0047-0.0661-0.26210.18670.05650.0417-0.02510.00370.03150.0240.063959.62420.08318.774
40.5392-0.2743-0.44880.82440.6931.7648-0.0232-0.0414-0.07410.0505-0.021-0.05050.24970.13110.04430.05630.0112-0.00110.03640.0350.053557.587-16.63347.937
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2 - 232
2X-RAY DIFFRACTION1A233 - 515
3X-RAY DIFFRACTION2B3 - 232
4X-RAY DIFFRACTION2B233 - 515
5X-RAY DIFFRACTION3C2 - 232
6X-RAY DIFFRACTION3C233 - 515
7X-RAY DIFFRACTION4D2 - 232
8X-RAY DIFFRACTION4D233 - 515

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る