PDB-3kho: Crystal structure of murine Ig-beta (CD79b) homodimer

IDまたはキーワード:

登録情報

データベース: PDB / ID: 3kho

タイトル

Crystal structure of murine Ig-beta (CD79b) homodimer

要素

B-cell antigen receptor complex-associated protein beta chain

キーワード

PROTEIN BINDING / CD79b / CD79a / Ig-beta / BCR / Ig domain / V-set / Immunoglobulin domain

機能・相同性

機能・相同性情報

CD22 mediated BCR regulation / IgM B cell receptor complex / B cell receptor complex / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / B cell differentiation / response to bacterium / B cell receptor signaling pathway / transmembrane signaling receptor activity / adaptive immune response / external side of plasma membrane ...
類似検索 - 分子機能

生物種

Mus musculus (ハツカネズミ)

手法

X線回折 /

シンクロトロン /

分子置換 / 解像度: 3.11 Å

データ登録者

Radaev, S. / Sun, P.D.

引用

ジャーナル: Structure / 年: 2010
タイトル: Structural and Functional Studies of Igalphabeta and Its Assembly with the B Cell Antigen Receptor.
著者: Radaev, S. / Zou, Z. / Tolar, P. / Nguyen, K. / Nguyen, A. / Krueger, P.D. / Stutzman, N. / Pierce, S. / Sun, P.D.

履歴

登録	2009年10月30日	登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.0	2010年8月25日	Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.1	2011年7月13日	Group: Version format compliance

構造ビューア	分子: MolmilJmol/JSmol

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ダウンロード

PDBx/mmCIF形式	3kho.cif.gz	47.1 KB	表示	PDBx/mmCIF形式
PDB形式	pdb3kho.ent.gz	36.6 KB	表示	PDB形式
PDBx/mmJSON形式	3kho.json.gz		ツリー表示	PDBx/mmJSON形式
その他	その他のダウンロード

-
検証レポート

文書・要旨	3kho_validation.pdf.gz	447.8 KB	表示	wwPDB検証レポート
文書・詳細版	3kho_full_validation.pdf.gz	453.4 KB	表示
XML形式データ	3kho_validation.xml.gz	9.9 KB	表示
CIF形式データ	3kho_validation.cif.gz	12.4 KB	表示
アーカイブディレクトリ	https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/kh/3kho ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/kh/3kho	HTTPS FTP

-
関連構造データ

関連構造データ	3kg5C 3khqC C: 同じ文献を引用 (文献)
類似構造データ	3dgs-1 6onb-2 4x3k-d 1sxt-1 1tp5-2 5v77-d 2cwa-d 3knq-2 1xi0-d 1p1n-d Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索類似検索 - 機能F&H 検索類似検索 - 相同性F&H 検索

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リンク

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「今月の分子」の関連する項目	#214 - 2017年10月キメラ抗原受容体 (Chimeric Antigen Receptors) 類似性 (4) #21 - 2001年9月抗体 (Antibodies) 類似性 (2) #182 - 2015年2月インスリン受容体 (Insulin receptor) 類似性 (2) #185 - 2015年5月タイチン (Titin) 類似性 (1) #267 - 2022年3月血管内皮増殖因子と血管新生 (Vascular Endothelial Growth Factor (VegF) 類似性 (1)

PDBのページ

PDBj /

wwPDB /

NCBI

「今月の分子」の関連する項目

#214 - 2017年10月
キメラ抗原受容体 (Chimeric Antigen Receptors)
類似性 (4)
#21 - 2001年9月
抗体 (Antibodies)
類似性 (2)
#182 - 2015年2月
インスリン受容体 (Insulin receptor)
類似性 (2)
#185 - 2015年5月
タイチン (Titin)
類似性 (1)
#267 - 2022年3月
血管内皮増殖因子と血管新生 (Vascular Endothelial Growth Factor (VegF)
類似性 (1)

登録構造単位

B: B-cell antigen receptor complex-associated protein beta chain

A: B-cell antigen receptor complex-associated protein beta chain

ヘテロ分子

30.4 kDa, 2 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

1

登録構造と同一
登録者・ソフトウェアが定義した集合体

単位格子

Length a, b, c (Å)	87.97, 87.97, 75.29
Angle α, β, γ (deg.)	90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number	92
Space group name H-M	P4₁2₁2

#1: タンパク質	B-cell antigen receptor complex-associated protein beta chain / Ig-beta / B-cell-specific glycoprotein B29 / Immunoglobulin-associated B29 protein 分子量: 15079.915 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Cd79b, Igb / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P15530
#2: 化合物	ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO₄
#3: 水	ChemComp-HOH / water 分子量: 18.015 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 天然 / 式: H₂O

-
実験

実験	手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶	マシュー密度: 2.41 Å³/Da / 溶媒含有率: 49.06 %
結晶化	温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8 詳細: 0.7-1.0 M Ammonium Sulfate, 100mM Tris, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, temperature 298K

-
データ収集

回折	平均測定温度: 100 K
放射光源	由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器	タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 詳細: mirrors
放射	モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長	波長: 1 Å / 相対比: 1
反射	解像度: 3.1→50 Å / Num. obs: 5597 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.1 % / B_iso Wilson estimate: 59.7 Å² / R_sym value: 0.135 / Net I/σ(I): 14.1
反射シェル	解像度: 3.1→3.21 Å / 冗長度: 5.4 % / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / R_sym value: 0.506

-
解析

ソフトウェア

名称	分類
CNS	精密化
HKL-2000	データ削減
HKL-2000	データスケーリング
CNS	位相決定

精密化

構造決定の手法:

分子置換 / 解像度: 3.11→48 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber /

	R_factor	反射数
R_free	0.258	300
R_work	0.206	-
obs	-	5407

原子変位パラメータ

B_iso mean: 52.1 Å²

精密化ステップ

サイクル: LAST / 解像度: 3.11→48 Å

	タンパク質	核酸	リガンド	溶媒	全体
原子数	1484	0	10	16	1510

拘束条件

Refine-ID	タイプ	Dev ideal
X-RAY DIFFRACTION	c_angle_deg	1.39
X-RAY DIFFRACTION	c_bond_d	0.007

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EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

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関連情報:EMDBヘッダ

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新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

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