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万見
- PDB-3kgx: Crystal structure of Putative aminotransferase (AAH25799.1) from ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3kgx
タイトルCrystal structure of Putative aminotransferase (AAH25799.1) from MUS MUSCULUS at 1.80 A resolution
要素Alanine-glyoxylate aminotransferase
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / Putative aminotransferase (アミノ基転移酵素) / Structural Genomics (構造ゲノミクス) / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2
機能・相同性
機能・相同性情報


oxalic acid secretion / serine-pyruvate transaminase / alanine-glyoxylate transaminase / glycine biosynthetic process, by transamination of glyoxylate / glyoxylate metabolic process / serine-pyruvate transaminase activity / L-alanine catabolic process / alanine-glyoxylate transaminase activity / Glyoxylate metabolism and glycine degradation / pyruvate biosynthetic process ...oxalic acid secretion / serine-pyruvate transaminase / alanine-glyoxylate transaminase / glycine biosynthetic process, by transamination of glyoxylate / glyoxylate metabolic process / serine-pyruvate transaminase activity / L-alanine catabolic process / alanine-glyoxylate transaminase activity / Glyoxylate metabolism and glycine degradation / pyruvate biosynthetic process / L-serine metabolic process / Peroxisomal protein import / L-cysteine catabolic process / glyoxylate catabolic process / transaminase activity / amino acid binding / peroxisomal matrix / response to glucocorticoid / Notchシグナリング / response to cAMP / ペルオキシソーム / : / pyridoxal phosphate binding / ミトコンドリアマトリックス / intracellular membrane-bounded organelle / protein homodimerization activity / ミトコンドリア / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Serine-pyruvate aminotransferase/2-aminoethylphosphonate-pyruvate transaminase / Aminotransferase class-V, pyridoxal-phosphate binding site / Aminotransferases class-V pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class V domain / Aminotransferase class-V / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain ...Serine-pyruvate aminotransferase/2-aminoethylphosphonate-pyruvate transaminase / Aminotransferase class-V, pyridoxal-phosphate binding site / Aminotransferases class-V pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class V domain / Aminotransferase class-V / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Alanine--glyoxylate aminotransferase / Alanine--glyoxylate aminotransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of Putative aminotransferase (AAH25799.1) from MUS MUSCULUS at 1.80 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2009年10月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年11月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.32019年7月17日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42023年2月1日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年9月20日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alanine-glyoxylate aminotransferase
B: Alanine-glyoxylate aminotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,91414
ポリマ－87,2612
非ポリマー65412
水9,044502
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10840 Å2
ΔGint-54 kcal/mol
Surface area27070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.391, 112.565, 117.351
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細CRYSTAL PACKING ANALYSIS SUGGESTS THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS THE SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.

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要素

#1: タンパク質 Alanine-glyoxylate aminotransferase / Alanine-glyoxylate aminotransferase isoform CRA_b


分子量: 43630.297 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: AAH25799.1, Agxt, mCG_16569 / プラスミド: pRSpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HEK293 / 参照: UniProt: Q8R128, UniProt: O35423*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル / エチレングリコール


分子量: 62.068 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 502 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THIS CONSTRUCT (RESIDUE 23-414) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG ...THIS CONSTRUCT (RESIDUE 23-414) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.06 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.2
詳細: 20.0000% polyethylene glycol 3350, 0.2000M ammonium fluoride, No Buffer pH 6.2, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.3 / 波長: 0.9765
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年10月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9765 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→29.696 Å / Num. obs: 76087 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 22.063 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.082 / Rsym value: 0.082 / Net I/σ(I): 10.7
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
1.8-1.853.60.6841.12010555840.684100
1.85-1.93.60.5061.51940253840.506100
1.9-1.953.60.3981.91914252980.39899.9
1.95-2.013.60.312.41839351070.3199.9
2.01-2.083.60.2363.21789949560.23699.9
2.08-2.153.60.1923.91734048150.192100
2.15-2.233.60.1594.71679646670.159100
2.23-2.323.60.135.71611944960.13100
2.32-2.433.60.116.71537042920.11100
2.43-2.553.60.1037.11478641370.103100
2.55-2.683.50.08881391939260.088100
2.68-2.853.50.0847.91312737230.084100
2.85-3.043.50.0797.81237935130.079100
3.04-3.293.50.078.61133432720.07100
3.29-3.63.40.0619.61026330250.061100
3.6-4.023.20.04711.8888727610.04799.8
4.02-4.653.40.04512.9816524310.04599.8
4.65-5.693.60.04512.1762720960.045100
5.69-8.053.50.0413.8587516550.04100
8.05-29.73.30.03515.231629490.03597.8

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.5.0102精密化
PHENIX精密化
MolProbity3beta29モデル構築
SCALA3.2.5データスケーリング
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
MOSFLMデータ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3KGW

3kgw


解像度: 1.8→29.696 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.947 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / SU B: 5.77 / SU ML: 0.081 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.122 / ESU R Free: 0.116 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORDS CONTAIN RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. ETHYLENE GLYCOL (EDO) MOLECULES AND CHLORIDE (CL) IONS FROM THE ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORDS CONTAIN RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. ETHYLENE GLYCOL (EDO) MOLECULES AND CHLORIDE (CL) IONS FROM THE CRYSTALLIZATION/CRYOPROTECTION SOLUTION ARE MODELED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.207 3820 5 %RANDOM
Rwork0.173 ---
obs0.175 76018 99.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 63.69 Å2 / Biso mean: 20.981 Å2 / Biso min: 9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.23 Å20 Å20 Å2
2---0.91 Å20 Å2
3---1.14 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→29.696 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5953 0 39 502 6494
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0226385
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.024385
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8321.9798721
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.35310762
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.9815853
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.87223.372261
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.04151095
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.4171545
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1030.21000
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0217121
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021252
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7231.53988
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1831.51611
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.32626488
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.03832397
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.2984.52194
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.847 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.266 270 -
Rwork0.251 5309 -
all-5579 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.94880.15970.20520.85710.14420.49670.05070.0719-0.03710.0532-0.06070.06640.0842-0.00060.010.04320.00360.01070.0719-0.00450.0131.53712.0465.239
20.5448-0.13960.18130.2532-0.0891.448-0.1155-0.07820.07220.1284-0.0598-0.00280.0766-0.08620.17530.10970.0009-0.01070.0723-0.04580.12542.80921.36233.58
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A27 - 277
2X-RAY DIFFRACTION1A281 - 412
3X-RAY DIFFRACTION2B23 - 412

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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