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万見
- PDB-3kex: Crystal structure of the catalytically inactive kinase domain of ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3kex
タイトルCrystal structure of the catalytically inactive kinase domain of the human epidermal growth factor receptor 3 (HER3)
要素Receptor tyrosine-protein kinase erbB-3
キーワードTRANSFERASE / kinase domain / inactive kinase / HER3 / ErbB3 / ATP-binding / Cell membrane / Kinase / Membrane / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Receptor / Tyrosine-protein kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


neuregulin binding / positive regulation of cardiac muscle tissue development / cranial nerve development / Schwann cell differentiation / neuregulin receptor activity / negative regulation of secretion / endocardial cushion development / ERBB3:ERBB2 complex / GRB7 events in ERBB2 signaling / positive regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade ...neuregulin binding / positive regulation of cardiac muscle tissue development / cranial nerve development / Schwann cell differentiation / neuregulin receptor activity / negative regulation of secretion / endocardial cushion development / ERBB3:ERBB2 complex / GRB7 events in ERBB2 signaling / positive regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / peripheral nervous system development / ErbB-3 class receptor binding / negative regulation of cell adhesion / negative regulation of motor neuron apoptotic process / motor neuron apoptotic process / ERBB2 Activates PTK6 Signaling / ERBB2-ERBB3 signaling pathway / protein tyrosine kinase activator activity / Signaling by ERBB4 / growth factor binding / ERBB2 Regulates Cell Motility / PI3K events in ERBB2 signaling / lateral plasma membrane / negative regulation of signal transduction / Schwann cell development / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / Signaling by ERBB2 / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / myelination / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / SHC1 events in ERBB2 signaling / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / neurogenesis / basal plasma membrane / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / wound healing / Signaling by ERBB2 KD Mutants / receptor protein-tyrosine kinase / Downregulation of ERBB2 signaling / transmembrane signaling receptor activity / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / PIP3 activates AKT signaling / heart development / regulation of cell population proliferation / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / RAF/MAP kinase cascade / basolateral plasma membrane / neuron apoptotic process / negative regulation of neuron apoptotic process / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor complex / protein kinase activity / apical plasma membrane / protein heterodimerization activity / phosphorylation / ubiquitin protein ligase binding / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / signal transduction / extracellular space / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats ...Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / Receptor tyrosine-protein kinase erbB-3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.797 Å
データ登録者Jura, N. / Shan, Y. / Cao, X. / Shaw, D.E. / Kuriyan, J.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2009
タイトル: Structural analysis of the catalytically inactive kinase domain of the human EGF receptor 3.
著者: Jura, N. / Shan, Y. / Cao, X. / Shaw, D.E. / Kuriyan, J.
履歴
登録2009年10月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年12月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-3
B: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,9596
ポリマ－72,8982
非ポリマー1,0614
水54030
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4060 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area26900 Å2
手法PISA
2
A: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-3
ヘテロ分子

B: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,9596
ポリマ－72,8982
非ポリマー1,0614
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555x+1/2,y+1/2,z1
Buried area3110 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area27850 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)194.164, 47.637, 81.281
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 108.040, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
111chain A and (resseq 677:846 or resseq 851:955 )A677 - 846
121chain A and (resseq 677:846 or resseq 851:955 )A851 - 955
211chain B and (resseq 677:844 or resseq 852:955 )B677 - 844
221chain B and (resseq 677:844 or resseq 852:955 )B852 - 955

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要素

#1: タンパク質 Receptor tyrosine-protein kinase erbB-3 / c-erbB3 / Tyrosine kinase-type cell surface receptor HER3


分子量: 36449.207 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 698-1019 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ERBB3, ErbB3/HER3, HER3 / プラスミド: pFASTBacHTa
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): Sf9 / 参照: UniProt: P21860, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 30 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.75 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 5mM AMP-PNP, 2mM MgCl2, 1mM DTT, 1mM TCEP, 0.1M Tris pH8.5, 0.2M lithium sulfate, 25% w/v PEG 3350 supplemented with 0.2% w/v 1,2- Diaminocyclohexane sulfate, 0.2% w/v Diloxanite Furoate, 0. ...詳細: 5mM AMP-PNP, 2mM MgCl2, 1mM DTT, 1mM TCEP, 0.1M Tris pH8.5, 0.2M lithium sulfate, 25% w/v PEG 3350 supplemented with 0.2% w/v 1,2- Diaminocyclohexane sulfate, 0.2% w/v Diloxanite Furoate, 0.2% w/v Fumaric Acid, 0.2% w/v Spermine, 0.2% w/v Sulfaguanidine, 0.02M Hepes sodium pH 6.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年4月5日 / 詳細: KOHZU: Double Crystal Si(111)
放射モノクロメーター: KOHZU Double crystal, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. all: 17822 / Num. obs: 17502 / % possible obs: 98.2 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 62.94 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.101 / Χ2: 1 / Net I/σ(I): 6.9
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.553 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique all: 1618 / Χ2: 0.725 / % possible all: 93

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 53.3 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.8 Å46.46 Å
Translation2.8 Å46.46 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.1.1位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
HKL-2000データ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: inactive EGFR kinase domain

解像度: 2.797→46.463 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.46 / σ(F): 1.93 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.283 894 5.12 %
Rwork0.241 --
obs0.243 17472 98.2 %
all-17792 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 61.617 Å2 / ksol: 0.323 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 158.72 Å2 / Biso mean: 71.101 Å2 / Biso min: 20 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--27.573 Å20 Å20.72 Å2
2--16.173 Å2-0 Å2
3---11.4 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.797→46.463 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4533 0 64 30 4627
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0044691
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8336377
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05702
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003800
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.9241767
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A2123X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.016
12B2123X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.016
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 6

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.797-2.9730.3721430.332562270548
2.973-3.2020.3771470.3082741288851
3.202-3.5240.3031450.262781292652
3.524-4.0340.2781470.2232807295452
4.034-5.0810.2611540.2032804295852
5.081-46.470.2441580.2332883304153

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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