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- PDB-3kb7: Crystal structure of Polo-like kinase 1 in complex with a pyrazol... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3kb7
タイトルCrystal structure of Polo-like kinase 1 in complex with a pyrazoloquinazoline inhibitor
要素Serine/threonine-protein kinase PLK1
キーワードTRANSFERASE / PROTEIN KINASE / ATP-binding / Cell cycle / Cell division / Kinase / Mitosis / Nucleotide-binding / Nucleus / Phosphoprotein / Polymorphism / Serine/threonine-protein kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


Mitotic Telophase/Cytokinesis / regulation of protein localization to cell cortex / Mitotic Metaphase/Anaphase Transition / synaptonemal complex disassembly / Golgi inheritance / Activation of NIMA Kinases NEK9, NEK6, NEK7 / homologous chromosome segregation / mitotic nuclear membrane disassembly / polo kinase / protein localization to nuclear envelope ...Mitotic Telophase/Cytokinesis / regulation of protein localization to cell cortex / Mitotic Metaphase/Anaphase Transition / synaptonemal complex disassembly / Golgi inheritance / Activation of NIMA Kinases NEK9, NEK6, NEK7 / homologous chromosome segregation / mitotic nuclear membrane disassembly / polo kinase / protein localization to nuclear envelope / Phosphorylation of Emi1 / nuclear membrane disassembly / metaphase/anaphase transition of mitotic cell cycle / synaptonemal complex / female meiosis chromosome segregation / Phosphorylation of the APC/C / anaphase-promoting complex binding / outer kinetochore / positive regulation of ubiquitin protein ligase activity / double-strand break repair via alternative nonhomologous end joining / microtubule bundle formation / mitotic chromosome condensation / Polo-like kinase mediated events / regulation of mitotic spindle assembly / Golgi Cisternae Pericentriolar Stack Reorganization / centrosome cycle / regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / sister chromatid cohesion / regulation of mitotic cell cycle phase transition / positive regulation of ubiquitin-protein transferase activity / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / mitotic spindle pole / mitotic G2 DNA damage checkpoint signaling / regulation of anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / establishment of mitotic spindle orientation / positive regulation of proteolysis / mitotic cytokinesis / mitotic sister chromatid segregation / spindle midzone / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in cell cycle and proliferation / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / protein localization to chromatin / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / centriole / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / regulation of mitotic cell cycle / Condensation of Prophase Chromosomes / AURKA Activation by TPX2 / regulation of cytokinesis / mitotic spindle organization / RHO GTPases Activate Formins / establishment of protein localization / centriolar satellite / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / protein destabilization / kinetochore / positive regulation of protein localization to nucleus / spindle / spindle pole / G2/M transition of mitotic cell cycle / Separation of Sister Chromatids / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / double-strand break repair / mitotic cell cycle / microtubule cytoskeleton / peptidyl-serine phosphorylation / midbody / microtubule binding / protein kinase activity / regulation of cell cycle / protein ubiquitination / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / magnesium ion binding / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Polo-like kinase 1, catalytic domain / Second polo-box domain / First polo-box domain / POLO box domain superfamily / POLO box duplicated region / POLO box domain / POLO box domain profile. / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 ...Polo-like kinase 1, catalytic domain / Second polo-box domain / First polo-box domain / POLO box domain superfamily / POLO box duplicated region / POLO box domain / POLO box domain profile. / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-071 / L(+)-TARTARIC ACID / Serine/threonine-protein kinase PLK1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Bossi, R.T. / Bertrand, J.A.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2010
タイトル: Identification of 4,5-dihydro-1H-pyrazolo[4,3-h]quinazoline derivatives as a new class of orally and selective Polo-like kinase 1 inhibitors
著者: Beria, I. / Ballinari, D. / Bertrand, J.A. / Borghi, D. / Bossi, R.T. / Brasca, M.G. / Cappella, P. / Caruso, M. / Ceccarelli, W. / Ciavolella, A. / Cristiani, C. / Croci, V. / De Ponti, A. / ...著者: Beria, I. / Ballinari, D. / Bertrand, J.A. / Borghi, D. / Bossi, R.T. / Brasca, M.G. / Cappella, P. / Caruso, M. / Ceccarelli, W. / Ciavolella, A. / Cristiani, C. / Croci, V. / De Ponti, A. / Fachin, G. / Ferguson, R.D. / Lansen, J. / Moll, J.K. / Pesenti, E. / Posteri, H. / Perego, R. / Rocchetti, M. / Storici, P. / Volpi, D. / Valsasina, B.
履歴
登録2009年10月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年5月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年4月3日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase PLK1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,3244
ポリマ－35,6601
非ポリマー6643
水1,35175
1
A: Serine/threonine-protein kinase PLK1
ヘテロ分子

A: Serine/threonine-protein kinase PLK1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,6478
ポリマ－71,3192
非ポリマー1,3286
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_645y+1,x-1,-z1
Buried area2300 Å2
ΔGint-86 kcal/mol
Surface area28270 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.352, 67.352, 154.109
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-387-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase PLK1 / Polo-like kinase 1 / PLK-1 / Serine/threonine-protein kinase 13 / STPK13


分子量: 35659.547 Da / 分子数: 1 / 断片: kinase domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PLK1 / 細胞株 (発現宿主): H5
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P53350, polo kinase
#2: 化合物 ChemComp-071 / 8-{[2-methoxy-5-(4-methylpiperazin-1-yl)phenyl]amino}-1-methyl-4,5-dihydro-1H-pyrazolo[4,3-h]quinazoline-3-carboxamide


分子量: 448.521 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H28N8O2
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-TLA / L(+)-TARTARIC ACID / L-酒石酸


分子量: 150.087 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6O6
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 75 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.53 % / Mosaicity: 0.3 °
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 1.2M Na/K tartrate, 25mM Zn acetate, 0.1M MES, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-3 / 波長: 1.071568 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2007年5月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.071568 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→58.328 Å / Num. obs: 14659 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.121 / Rsym value: 0.121 / Net I/σ(I): 12.3
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2.5-2.645.40.5831.31110020710.583100
2.64-2.85.30.4271.81075720140.427100
2.8-2.995.30.2922.6990718550.292100
2.99-3.235.30.193.9928717550.19100
3.23-3.545.30.1226852516170.122100
3.54-3.955.20.0987.2759914710.09899.9
3.95-4.565.10.0699.5664713090.06999.8
4.56-5.594.70.05312.6530211240.05399.6
5.59-7.915.10.04813.645308890.04899.9
7.91-77.154.60.0428.725395540.04299.9

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation3 Å58.33 Å
Translation3 Å58.33 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALA3.2.25データスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
DNAデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: In-house available PLK1 crystal structure

解像度: 2.5→58.32 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.929 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.839 / WRfactor Rfree: 0.268 / WRfactor Rwork: 0.193 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.901 / SU B: 5.905 / SU ML: 0.136 / SU R Cruickshank DPI: 0.405 / SU Rfree: 0.317 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.416 / ESU R Free: 0.326 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.30317 736 5 %RANDOM
Rwork0.20769 ---
obs0.21211 14616 99.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 65.63 Å2 / Biso mean: 30.807 Å2 / Biso min: 6.85 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.7 Å20.85 Å20 Å2
2--1.7 Å20 Å2
3----2.55 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→58.32 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2353 0 44 75 2472
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0222451
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6572.0043307
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3635287
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.73622.5108
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.44415441
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.4891522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1180.2362
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021828
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2340.21137
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.320.21647
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1650.2125
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0920.22
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2540.234
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1130.24
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6781.51491
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.17322351
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.81231079
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.7714.5956
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.565 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.379 57 -
Rwork0.268 980 -
all-1037 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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