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万見
- PDB-3k9k: Transposase domain of Metnase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3k9k
タイトルTransposase domain of Metnase
要素Histone-lysine N-methyltransferase SETMAR
キーワードTRANSFERASE / transposase / Chromatin regulator / DNA damage / DNA repair / DNA-binding / Methyltransferase / Nucleus / Phosphoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of chromosome organization / mitotic DNA integrity checkpoint signaling / [histone H3]-lysine36 N-dimethyltransferase / DNA topoisomerase binding / histone H3K36 dimethyltransferase activity / positive regulation of DNA topoisomerase (ATP-hydrolyzing) activity / nucleic acid metabolic process / single-stranded DNA endodeoxyribonuclease activity / DNA double-strand break processing / histone H3K36 methyltransferase activity ...negative regulation of chromosome organization / mitotic DNA integrity checkpoint signaling / [histone H3]-lysine36 N-dimethyltransferase / DNA topoisomerase binding / histone H3K36 dimethyltransferase activity / positive regulation of DNA topoisomerase (ATP-hydrolyzing) activity / nucleic acid metabolic process / single-stranded DNA endodeoxyribonuclease activity / DNA double-strand break processing / histone H3K36 methyltransferase activity / DNA catabolic process / histone H3K4 methyltransferase activity / replication fork processing / positive regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / condensed chromosome / DNA integration / double-strand break repair via nonhomologous end joining / site of double-strand break / single-stranded DNA binding / methylation / double-stranded DNA binding / endonuclease activity / cell population proliferation / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / nucleolus / protein homodimerization activity / DNA binding / zinc ion binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Transposase, type 1 / Mos1 transposase, HTH domain / Transposase (partial DDE domain) / HTH domain in Mos1 transposase / Pre-SET domain / Pre-SET motif / Pre-SET domain profile. / N-terminal to some SET domains / Post-SET domain / Post-SET domain profile. ...Transposase, type 1 / Mos1 transposase, HTH domain / Transposase (partial DDE domain) / HTH domain in Mos1 transposase / Pre-SET domain / Pre-SET motif / Pre-SET domain profile. / N-terminal to some SET domains / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain superfamily / SET domain / SET domain profile. / SET domain / Ribonuclease H-like superfamily/Ribonuclease H / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Ribonuclease H superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone-lysine N-methyltransferase SETMAR
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.55 Å
データ登録者Goodwin, K.D. / He, H. / Imasaki, T. / Lee, S.-H. / Georgiadis, M.M.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2010
タイトル: Crystal structure of the human Hsmar1-derived transposase domain in the DNA repair enzyme Metnase.
著者: Goodwin, K.D. / He, H. / Imasaki, T. / Lee, S.H. / Georgiadis, M.M.
履歴
登録2009年10月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年7月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32019年7月17日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42024年2月21日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase SETMAR
B: Histone-lysine N-methyltransferase SETMAR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,0712
ポリマ－57,0712
非ポリマー00
水1,856103
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Histone-lysine N-methyltransferase SETMAR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,5351
ポリマ－28,5351
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
B: Histone-lysine N-methyltransferase SETMAR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,5351
ポリマ－28,5351
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.990, 82.990, 289.779
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase SETMAR / SET domain and mariner transposase fusion gene-containing protein / Metnase / Hsmar1 / Histone- ...SET domain and mariner transposase fusion gene-containing protein / Metnase / Hsmar1 / Histone-lysine N-methyltransferase / Mariner transposase Hsmar1


分子量: 28535.418 Da / 分子数: 2 / 変異: N566R, G569R, A649W / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SETMAR / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q53H47, histone-lysine N-methyltransferase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 103 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細AUTHORS STATE THAT THE DNA USED FOR THE STUDIES ENCODES A GLU FOR POSITION 438, WHICH MIGHT BE A ...AUTHORS STATE THAT THE DNA USED FOR THE STUDIES ENCODES A GLU FOR POSITION 438, WHICH MIGHT BE A NATURAL VARIANT.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.26 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8
詳細: NH4OAc, CaCl2, PEG4000, pH 8.0, vapor diffusion, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 1.107203 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年11月15日
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock high-resolution double-crystal monochromator, LN2 cooled first crystal, sagittal focusing 2nd crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.107203 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.55→50 Å / Num. obs: 20325 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 11.1 % / Rmerge(I) obs: 0.058 / Rsym value: 0.039 / Net I/σ(I): 11.3
反射 シェル解像度: 2.55→2.64 Å / 冗長度: 8.4 % / Rmerge(I) obs: 0.727 / % possible all: 99.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.4_4精密化
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
HKL-3000データ収集
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
AMoRE位相決定
DENZOデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.55→35.872 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU ML: 2.43 / σ(F): 1 / 位相誤差: 30.11 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2908 943 4.83 %
Rwork0.2312 --
obs0.234 19518 96.35 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 61.344 Å2 / ksol: 0.333 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.5041 Å20 Å20 Å2
2---4.5041 Å2-0 Å2
3---9.0082 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.55→35.872 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3510 0 0 103 3613
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073608
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0284893
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.2471334
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.071510
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005637
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.55-2.68430.38861300.33142334X-RAY DIFFRACTION87
2.6843-2.85240.32791320.29472510X-RAY DIFFRACTION94
2.8524-3.07250.38771350.27772595X-RAY DIFFRACTION97
3.0725-3.38150.33311250.25132661X-RAY DIFFRACTION98
3.3815-3.87030.26681280.21992716X-RAY DIFFRACTION99
3.8703-4.87430.26331390.19522791X-RAY DIFFRACTION100
4.8743-35.87550.26071540.2172968X-RAY DIFFRACTION99
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2dna-rna_rep.paramdna-rna.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4ion.paramion.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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