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万見
- PDB-3k9b: Crystal structure of human liver carboxylesterase 1 (hCE1) in cov... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3k9b
タイトルCrystal structure of human liver carboxylesterase 1 (hCE1) in covalent complex with the nerve agent Cyclosarin (GF)
要素Liver carboxylesterase 1
キーワードHYDROLASE / organophosphorus nerve agent / Alternative splicing / Disulfide bond / Endoplasmic reticulum / Glycoprotein / Polymorphism / Serine esterase
機能・相同性
機能・相同性情報


cholesterol ester hydrolysis involved in cholesterol transport / methylumbelliferyl-acetate deacetylase / methylumbelliferyl-acetate deacetylase activity / regulation of bile acid secretion / sterol esterase / sterol ester esterase activity / medium-chain fatty acid metabolic process / carboxylesterase / Physiological factors / carboxylesterase activity ...cholesterol ester hydrolysis involved in cholesterol transport / methylumbelliferyl-acetate deacetylase / methylumbelliferyl-acetate deacetylase activity / regulation of bile acid secretion / sterol esterase / sterol ester esterase activity / medium-chain fatty acid metabolic process / carboxylesterase / Physiological factors / carboxylesterase activity / regulation of bile acid biosynthetic process / cellular response to cholesterol / positive regulation of cholesterol metabolic process / reverse cholesterol transport / Phase I - Functionalization of compounds / carboxylic ester hydrolase activity / cholesterol biosynthetic process / negative regulation of cholesterol storage / Aspirin ADME / cellular response to low-density lipoprotein particle stimulus / positive regulation of cholesterol efflux / Metabolism of Angiotensinogen to Angiotensins / cholesterol metabolic process / lipid catabolic process / lipid droplet / epithelial cell differentiation / cholesterol homeostasis / response to toxic substance / endoplasmic reticulum lumen / endoplasmic reticulum / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Carboxylesterase type B, active site / Carboxylesterases type-B serine active site. / Carboxylesterase type B, conserved site / Carboxylesterases type-B signature 2. / Carboxylesterase, type B / Carboxylesterase family / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold ...: / Carboxylesterase type B, active site / Carboxylesterases type-B serine active site. / Carboxylesterase type B, conserved site / Carboxylesterases type-B signature 2. / Carboxylesterase, type B / Carboxylesterase family / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
cyclohexyl (S)-methylphosphonofluoridoate / Liver carboxylesterase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Hemmert, A.C. / Redinbo, M.R.
引用ジャーナル: Mol.Pharmacol. / 年: 2010
タイトル: Human carboxylesterase 1 stereoselectively binds the nerve agent cyclosarin and spontaneously hydrolyzes the nerve agent sarin.
著者: Hemmert, A.C. / Otto, T.C. / Wierdl, M. / Edwards, C.C. / Fleming, C.D. / MacDonald, M. / Cashman, J.R. / Potter, P.M. / Cerasoli, D.M. / Redinbo, M.R.
履歴
登録2009年10月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年1月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年11月27日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Liver carboxylesterase 1
B: Liver carboxylesterase 1
C: Liver carboxylesterase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)175,7436
ポリマ－175,2033
非ポリマー5403
水1,18966
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Liver carboxylesterase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,5812
ポリマ－58,4011
非ポリマー1801
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
B: Liver carboxylesterase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,5812
ポリマ－58,4011
非ポリマー1801
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
C: Liver carboxylesterase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,5812
ポリマ－58,4011
非ポリマー1801
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.610, 179.880, 200.060
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Liver carboxylesterase 1 / Acyl coenzyme A:cholesterol acyltransferase / ACAT / Monocyte/macrophage serine esterase / HMSE / ...Acyl coenzyme A:cholesterol acyltransferase / ACAT / Monocyte/macrophage serine esterase / HMSE / Serine esterase 1 / Brain carboxylesterase hBr1 / Triacylglycerol hydrolase / TGH / Egasyn / Retinyl ester hydrolase / REH


分子量: 58400.957 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CES1, CES2, SES1 / プラスミド: pBAK
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): SF21 / 参照: UniProt: P23141, carboxylesterase
#2: 化合物 ChemComp-WW2 / cyclohexyl (S)-methylphosphonofluoridoate / Cyclosarin


分子量: 180.157 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H14FO2P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 66 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.93 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 10% PEG 3350, 0.3 M Li2SO4, 0.1 M Citrate pH 5.5, 0.1 M NaCl, 0.1 M LiCl, 5% Glycerol, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2008年3月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→48 Å / Num. all: 37436 / Num. obs: 36488 / % possible obs: 97.5 % / Observed criterion σ(I): 2.1 / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 53.94 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.131 / Rsym value: 0.131 / Net I/σ(I): 13.6
反射 シェル解像度: 3.1→3.2 Å / 冗長度: 6.2 % / Rmerge(I) obs: 0.481 / Mean I/σ(I) obs: 4.5 / Num. unique all: 2206 / Rsym value: 0.481 / % possible all: 94.5

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
CNS精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
XDSデータスケーリング
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1MX1

1mx1


解像度: 3.1→48 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / FOM work R set: 0.756
Isotropic thermal model: anisotropic overall temperature factors
交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 4.5 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.299 3643 9.7 %Random
Rwork0.266 ---
all0.2697 36488 --
obs0.2697 36488 97.5 %-
溶媒の処理Bsol: 53.94 Å2
原子変位パラメータBiso max: 136.48 Å2 / Biso mean: 49.194 Å2 / Biso min: 1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--9.642 Å20 Å20 Å2
2--11.399 Å20 Å2
3----1.758 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→48 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11155 0 30 66 11251
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.704
LS精密化 シェル解像度: 3.1→3.3 Å /
Rfactor%反射
Rfree0.296 -
Rwork0.268 -
obs-94 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2gfc.par
X-RAY DIFFRACTION3CNS_TOPPAR:water_rep.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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