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- PDB-3k6d: Crystal structure of Xenopus laevis T-cadherin EC1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3k6d
タイトルCrystal structure of Xenopus laevis T-cadherin EC1
要素T-cadherin
キーワードCELL ADHESION / T-cadherin
機能・相同性
機能・相同性情報


calcium-dependent cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / cell-cell adhesion mediated by cadherin / adherens junction organization / catenin complex / cell-cell junction assembly / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / side of membrane / adherens junction / cell morphogenesis / beta-catenin binding ...calcium-dependent cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / cell-cell adhesion mediated by cadherin / adherens junction organization / catenin complex / cell-cell junction assembly / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / side of membrane / adherens junction / cell morphogenesis / beta-catenin binding / cell migration / cadherin binding / calcium ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cadherin prodomain like / Cadherin prodomain / Cadherin prodomain like / Cadherin / Cadherins / Cadherin conserved site / Cadherin domain signature. / Cadherin repeats. / Cadherin domain / Cadherin-like ...Cadherin prodomain like / Cadherin prodomain / Cadherin prodomain like / Cadherin / Cadherins / Cadherin conserved site / Cadherin domain signature. / Cadherin repeats. / Cadherin domain / Cadherin-like / Cadherins domain profile. / Cadherin-like superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Shapiro, L. / Ciatto, C.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / : 2010
タイトル: T-cadherin structures reveal a novel adhesive binding mechanism
著者: Ciatto, C. / Bahna, F. / Zampieri, N. / Vansteenhouse, H.C. / Katsamba, P.S. / Ahlsen, G. / Harrison, O.J. / Brasch, J. / Jin, X. / Posy, S. / Vendome, J. / Ranscht, B. / Jessell, T.M. / Honig, B. / Shapiro, L.
履歴
登録2009年10月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年3月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: T-cadherin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,8632
ポリマ-10,7971
非ポリマー651
1,838102
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.910, 78.910, 62.577
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number98
Space group name H-MI4122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-201-

ZN

21A-101-

HOH

31A-106-

HOH

41A-116-

HOH

51A-138-

HOH

61A-142-

HOH

71A-173-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 T-cadherin / LOC495024 protein


分子量: 10797.280 Da / 分子数: 1 / 断片: EC1 domain: UNP residues 136-233 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: cdh13, LOC495024 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5XHE3
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 102 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.47 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 50mM Zn acetate, 20 % PEG 3350, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD
詳細: Horizontal focusing sagitally bent second mono crystal
放射モノクロメーター: Cryogenically cooled double crystal Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→30 Å / Num. obs: 17500 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 13.4 % / Biso Wilson estimate: 24.52 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.039 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル解像度: 1.8→1.9 Å / Rmerge(I) obs: 0.209 / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
HKL-2000データ収集
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.8→27.902 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.787 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射
Rfree0.285 1736 9.93 %
Rwork0.227 --
obs0.227 17486 99.88 %
溶媒の処理Bsol: 68.29 Å2 / ksol: 0.378 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 66.01 Å2 / Biso mean: 31.143 Å2 / Biso min: 3.08 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.86 Å20 Å2-0 Å2
2--0.86 Å20 Å2
3----1.72 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→27.902 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数760 0 1 102 863
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealWeight
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.9161
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0171
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.1141
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.2931
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0081
X-RAY DIFFRACTIONf_nbd_refined4.1121
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RworkNum. reflection RworkRefine-IDTotal num. of bins used% reflection obs (%)
1.8-1.8190.273494X-RAY DIFFRACTION3290
1.819-1.8390.262499X-RAY DIFFRACTION3290
1.839-1.860.239473X-RAY DIFFRACTION3290
1.86-1.8820.236512X-RAY DIFFRACTION3290
1.882-1.9050.246474X-RAY DIFFRACTION3291
1.905-1.9290.249498X-RAY DIFFRACTION3290
1.929-1.9540.227492X-RAY DIFFRACTION3290
1.954-1.9810.213503X-RAY DIFFRACTION3290
1.981-2.010.252482X-RAY DIFFRACTION3290
2.01-2.0390.243485X-RAY DIFFRACTION3290
2.039-2.0710.232496X-RAY DIFFRACTION3290
2.071-2.1050.236497X-RAY DIFFRACTION3290
2.105-2.1420.247511X-RAY DIFFRACTION3290
2.142-2.1810.207473X-RAY DIFFRACTION3290
2.181-2.2220.23488X-RAY DIFFRACTION3291
2.222-2.2680.227500X-RAY DIFFRACTION3290
2.268-2.3170.231483X-RAY DIFFRACTION3290
2.317-2.3710.226502X-RAY DIFFRACTION3291
2.371-2.430.216495X-RAY DIFFRACTION3291
2.43-2.4960.246484X-RAY DIFFRACTION3290
2.496-2.5690.228492X-RAY DIFFRACTION3290
2.569-2.6520.238504X-RAY DIFFRACTION3290
2.652-2.7470.237493X-RAY DIFFRACTION3291
2.747-2.8570.23495X-RAY DIFFRACTION3290
2.857-2.9870.273485X-RAY DIFFRACTION3290
2.987-3.1440.223502X-RAY DIFFRACTION3290
3.144-3.3410.218486X-RAY DIFFRACTION3291
3.341-3.5980.202497X-RAY DIFFRACTION3289
3.598-3.9590.203484X-RAY DIFFRACTION3290
3.959-4.530.173488X-RAY DIFFRACTION3289
4.53-5.6990.2497X-RAY DIFFRACTION3290
5.699-27.9020.238486X-RAY DIFFRACTION3288

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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