[日本語] English
万見
- PDB-3k5p: Crystal structure of amino acid-binding ACT: D-isomer specific 2-... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3k5p
タイトルCrystal structure of amino acid-binding ACT: D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase catalytic domain from Brucella melitensis
要素D-3-phosphoglycerate dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / NIAID / SSGCID / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease / brucellosis / coccobacillus
機能・相同性
機能・相同性情報


2-oxoglutarate reductase / phosphoglycerate dehydrogenase / phosphoglycerate dehydrogenase activity / NAD binding
類似検索 - 分子機能
: / : / AHAS small subunit-like ACT domain / ACT domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases NAD-binding signature. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 3. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site 1 / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site / ACT domain profile. / ACT domain ...: / : / AHAS small subunit-like ACT domain / ACT domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases NAD-binding signature. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 3. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site 1 / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site / ACT domain profile. / ACT domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD binding domain / ACT-like domain / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / Alpha-Beta Plaits / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
D-3-phosphoglycerate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Brucella melitensis biovar Abortus (ウシ流産菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of amino acid-binding ACT: D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase catalytic domain from Brucella melitensis
著者: Edwards, T.E. / Abendroth, J. / Smith, E.R. / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID)
履歴
登録2009年10月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年11月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32021年10月13日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: D-3-phosphoglycerate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,3735
ポリマ－45,0341
非ポリマー3384
水3,711206
1
A: D-3-phosphoglycerate dehydrogenase
ヘテロ分子

A: D-3-phosphoglycerate dehydrogenase
ヘテロ分子

A: D-3-phosphoglycerate dehydrogenase
ヘテロ分子

A: D-3-phosphoglycerate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)181,49020
ポリマ－180,1374
非ポリマー1,35316
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_665-x+1,-y+1,z1
crystal symmetry operation7_554y,x,-z-1/31
crystal symmetry operation10_664-y+1,-x+1,-z-1/31
Buried area18160 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area59850 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)97.891, 97.891, 189.215
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number180
Space group name H-MP6222

-
要素

#1: タンパク質 D-3-phosphoglycerate dehydrogenase


分子量: 45034.262 Da / 分子数: 1 / 変異: Val244Asp mutation clearly visible in structure / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Brucella melitensis biovar Abortus (ウシ流産菌)
株: biovar abortus 2308 / 遺伝子: BMEII0813 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q2YK82, phosphoglycerate dehydrogenase
#2: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 206 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.67 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 28 mg/mL protein in 25 mM Hepes pH 7, 0.3 M NaCl, 10% glycerol against Cryo Full condition B3: 50% PEG 400, 5% PEG 1000, 10% glycerol, 0.1 M MES pH 6.0, crystal tracking ID 204157b3, VAPOR ...詳細: 28 mg/mL protein in 25 mM Hepes pH 7, 0.3 M NaCl, 10% glycerol against Cryo Full condition B3: 50% PEG 400, 5% PEG 1000, 10% glycerol, 0.1 M MES pH 6.0, crystal tracking ID 204157b3, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E+ SUPERBRIGHT / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2009年10月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→38.683 Å / Num. obs: 29302 / % possible obs: 97.5 % / 冗長度: 17.3 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Χ2: 1.069 / Net I/σ(I): 33.2
反射 シェル解像度: 2.15→2.23 Å / 冗長度: 7.7 % / Rmerge(I) obs: 0.554 / Mean I/σ(I) obs: 3.28 / Num. unique all: 2412 / Χ2: 1.022 / % possible all: 82

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 56.08 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation3 Å38.69 Å
Translation3 Å38.69 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.1.4位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2p9c

2p9c


解像度: 2.15→38.683 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.943 / WRfactor Rfree: 0.201 / WRfactor Rwork: 0.169 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.87 / SU B: 8.331 / SU ML: 0.099 / SU R Cruickshank DPI: 0.191 / SU Rfree: 0.164 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.191 / ESU R Free: 0.164 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.216 1485 5.1 %RANDOM
Rwork0.182 ---
obs0.184 29249 97.52 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 78.41 Å2 / Biso mean: 33.332 Å2 / Biso min: 15.81 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.61 Å20.31 Å20 Å2
2--0.61 Å20 Å2
3----0.92 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→38.683 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3028 0 22 206 3256
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0223139
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3851.9724257
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.65411
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.74723.835133
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.21615535
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.7151524
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0860.2497
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0212347
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6761.52000
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.24723224
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.16131139
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.5614.51026
LS精密化 シェル解像度: 2.149→2.205 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.278 73 -
Rwork0.193 1685 -
all-1758 -
obs--81.16 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.92590.1789-1.6393.43850.72985.0239-0.16220.0714-0.33170.00740.0447-0.06710.79630.04760.11740.2378-0.01050.00240.012-0.02250.08626.358616.70631.9451
21.5437-0.3819-0.32411.42550.60330.79120.0166-0.06390.1790.05970.0206-0.0386-0.0831-0.0226-0.03720.09190.04710.04810.1369-0.02240.10378.049832.4838-26.6988
32.8464-0.8869-0.34372.48280.18420.7702-0.0759-0.1487-0.19720.10020.0210.2046-0.00470.05630.05490.1010.04120.0850.1553-0.02460.1162-0.845122.0701-20.8603
40.3975-0.03650.1370.9520.66990.9440.038-0.0193-0.03090.11870.0021-0.11910.05180.1036-0.04010.128-0.0354-0.00450.09870.00410.109228.030131.936311.1999
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A8 - 108
2X-RAY DIFFRACTION2A109 - 221
3X-RAY DIFFRACTION3A222 - 291
4X-RAY DIFFRACTION4A292 - 412

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る