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- PDB-3k3p: Crystal Structure of the Apo Form of D-Alanine:D-Alanine Ligase (... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3k3p
タイトルCrystal Structure of the Apo Form of D-Alanine:D-Alanine Ligase (DDl) from Streptococcus mutans
要素D-alanine--D-alanine ligase
キーワードLIGASE / D-alanyl-alanine synthetase / ATP-binding / Cell shape / Cell wall biogenesis/degradation / Magnesium / Manganese / Metal-binding / Nucleotide-binding / Peptidoglycan synthesis
機能・相同性
機能・相同性情報


D-alanine-D-alanine ligase / D-alanine-D-alanine ligase activity / peptidoglycan biosynthetic process / cell wall organization / regulation of cell shape / ATP binding / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
D-alanine--D-alanine ligase/VANA/B/C, conserved site / D-alanine--D-alanine ligase / D-alanine--D-alanine ligase, N-terminal domain / D-ala D-ala ligase N-terminus / D-alanine--D-alanine ligase signature 1. / D-alanine--D-alanine ligase signature 2. / D-alanine--D-alanine ligase, C-terminal / D-ala D-ala ligase C-terminus / Rossmann fold - #20 / ATP-grasp fold, A domain ...D-alanine--D-alanine ligase/VANA/B/C, conserved site / D-alanine--D-alanine ligase / D-alanine--D-alanine ligase, N-terminal domain / D-ala D-ala ligase N-terminus / D-alanine--D-alanine ligase signature 1. / D-alanine--D-alanine ligase signature 2. / D-alanine--D-alanine ligase, C-terminal / D-ala D-ala ligase C-terminus / Rossmann fold - #20 / ATP-grasp fold, A domain / ATP-grasp fold, subdomain 1 / Pre-ATP-grasp domain superfamily / ATP-grasp fold, B domain / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile. / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / Dna Ligase; domain 1 / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
D-alanine--D-alanine ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Streptococcus mutans (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.23 Å
データ登録者Lu, Y.
引用ジャーナル: Protein Pept.Lett. / 年: 2010
タイトル: Crystal structure of the Apo form of D-Alanine:D-Alanine ligase (DDl) from Streptococcus mutans.
著者: Lu, Y. / Xu, H. / Zhao, X.
履歴
登録2009年10月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年9月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22019年10月16日Group: Advisory / Data collection / Database references / カテゴリ: citation / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title
改定 1.32023年11月1日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: D-alanine--D-alanine ligase
B: D-alanine--D-alanine ligase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,8492
ポリマ－84,8492
非ポリマー00
水2,702150
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3120 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area26290 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.502, 79.502, 109.400
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number145
Space group name H-MP32

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要素

#1: タンパク質 D-alanine--D-alanine ligase / D-alanylalanine synthetase / D-Ala-D-Ala ligase


分子量: 42424.273 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus mutans (バクテリア)
株: UA159 / 遺伝子: ddl / プラスミド: pET28a(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P95803, D-alanine-D-alanine ligase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 150 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.72 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.05M magnesium sulfate, 0.05M HEPES, 1.2M lithium sulfate, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: SEALED TUBE / タイプ: OXFORD DIFFRACTION ENHANCE ULTRA / 波長: 1.54056 Å
検出器タイプ: OXFORD ONYX CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年12月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54056 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.23→68.85 Å / Num. obs: 37656 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.092 / Rsym value: 0.092 / Net I/σ(I): 16.3
反射 シェル解像度: 2.23→2.35 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.605 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Num. unique all: 5526 / Rsym value: 0.605 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
CrysalisProデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2I87

2i87


解像度: 2.23→17.58 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.916 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.256 / ESU R Free: 0.212 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.248 1921 5.1 %RANDOM
Rwork0.196 ---
obs0.199 37611 99.94 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 63.52 Å2 / Biso mean: 29.139 Å2 / Biso min: 9.97 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.23→17.58 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4930 0 0 150 5080
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0230.0225001
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.931.9916766
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg75625
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.46125.577208
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.94315909
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.7281520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1250.2804
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.023648
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2150.22232
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3130.23421
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1490.2232
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2270.242
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1220.26
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.171.53156
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.10525118
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.15531845
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.7524.51648
LS精密化 シェル解像度: 2.23→2.287 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.334 141 -
Rwork0.242 2628 -
all-2769 -
obs--99.71 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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