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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3k33 | ||||||
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タイトル | Crystal structure of the Phd-Doc complex | ||||||
要素 |
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キーワード | TOXIN/ANTITOXIN / Phd / Doc / Fic / toxin / antitoxin / intrinsic disorder / allostery / transcription regulation / ribosome inhibitor / TOXIN-ANTITOXIN COMPLEX | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 killing by virus of host cell by post-segregational killing / symbiont-mediated suppression of host translation / toxin sequestering activity / DNA-binding transcription repressor activity / protein-DNA complex / regulation of translation / sequence-specific DNA binding / non-specific serine/threonine protein kinase / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity ...killing by virus of host cell by post-segregational killing / symbiont-mediated suppression of host translation / toxin sequestering activity / DNA-binding transcription repressor activity / protein-DNA complex / regulation of translation / sequence-specific DNA binding / non-specific serine/threonine protein kinase / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / negative regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity / DNA binding / ATP binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Enterobacteria phage P1 (ファージ) unidentified (未定義) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å | ||||||
データ登録者 | Loris, R. / Garcia-Pino, A. | ||||||
引用 | ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2010 タイトル: Allostery and intrinsic disorder mediate transcription regulation by conditional cooperativity. 著者: Garcia-Pino, A. / Balasubramanian, S. / Wyns, L. / Gazit, E. / De Greve, H. / Magnuson, R.D. / Charlier, D. / van Nuland, N.A. / Loris, R. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3k33.cif.gz | 142.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb3k33.ent.gz | 110 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3k33.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/k3/3k33 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/k3/3k33 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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2 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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詳細 | The biological unit is a heterooctamer consisting of a linear array with architecture Phd-Phd-Doc-Phd-Phd-Doc-Phd-Phd |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 13603.252 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Enterobacteria phage P1 (ファージ) 遺伝子: doc / プラスミド: pET21b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q06259 | ||||||
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#2: タンパク質 | 分子量: 8143.076 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Enterobacteria phage P1 (ファージ) 遺伝子: phd / プラスミド: pET21b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q06253 #3: タンパク質・ペプチド | | 分子量: 1039.273 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) unidentified (未定義) / 発現宿主: unidentified (未定義) #4: 化合物 | #5: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.9 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4 詳細: 100 mM Sodium acetate pH 4.5, 20 mM CaCl2 and 35-40% v/v MPD, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.0K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7B / 波長: 0.934 Å |
検出器 | タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年4月19日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.934 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.4→42 Å / Num. obs: 19121 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 10.9 % / Rmerge(I) obs: 0.085 / Rsym value: 0.085 / Net I/σ(I): 23.2 |
反射 シェル | 解像度: 2.4→2.49 Å / Rmerge(I) obs: 0.224 / Mean I/σ(I) obs: 10.8 / Rsym value: 0.224 / % possible all: 97.8 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB entry 3DD7 解像度: 2.4→41.825 Å / SU ML: 1.76 / σ(F): 0.16 / 位相誤差: 25.34 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 61.973 Å2 / ksol: 0.297 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.4→41.825 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ | Selection details: chain E |