[日本語] English
万見
- PDB-3k0y: Crystal structure of Putative TOXIN related protein (YP_001303978... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3k0y
タイトルCrystal structure of Putative TOXIN related protein (YP_001303978.1) from Parabacteroides distasonis ATCC 8503 at 2.16 A resolution
要素Putative TOXIN related protein
キーワードTOXIN / Putative TOXIN related protein / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2 / unknown function
機能・相同性
機能・相同性情報


NigD-like, C-terminal beta sandwich domain / NigD-like N-terminal OB domain / NigD-like, C-terminal beta sandwich domain / NigD-like, C-terminal domain superfamily / NigD-like N-terminal OB domain / NigD-like C-terminal beta sandwich domain / NigD-like N-terminal OB domain / NigD-like, N-terminal domain superfamily / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Immunoglobulin-like ...NigD-like, C-terminal beta sandwich domain / NigD-like N-terminal OB domain / NigD-like, C-terminal beta sandwich domain / NigD-like, C-terminal domain superfamily / NigD-like N-terminal OB domain / NigD-like C-terminal beta sandwich domain / NigD-like N-terminal OB domain / NigD-like, N-terminal domain superfamily / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Immunoglobulin-like / Beta Barrel / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Uncharacterized protein
類似検索 - 構成要素
生物種Parabacteroides distasonis ATCC 8503 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.16 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of Putative TOXIN related protein (YP_001303978.1) from Parabacteroides distasonis ATCC 8503 at 2.16 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2009年9月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年10月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Author supporting evidence / Refinement description / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence / software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.32019年7月17日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42023年2月1日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Putative TOXIN related protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,6153
ポリマ－25,7861
非ポリマー8292
水1,00956
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.722, 71.722, 102.566
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
詳細ANALYTICAL SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A MONOMER AS A SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE IN SOLUTION.

-
要素

#1: タンパク質 Putative TOXIN related protein


分子量: 25785.793 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Parabacteroides distasonis ATCC 8503 (バクテリア)
株: ATCC 8503 / DSM 20701 / NCTC 11152 / 遺伝子: BDI_2637 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: A6LF92
#2: 化合物 ChemComp-2PE / NONAETHYLENE GLYCOL / 3,6,9,12,15,18,21,24-オクタオキサヘキサコサン-1,26-ジオ-ル


分子量: 414.488 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H38O10 / コメント: 沈殿剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 56 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THIS CONSTRUCT (RESIDUE 26-253) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG ...THIS CONSTRUCT (RESIDUE 26-253) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

-
試料調製

結晶
IDマシュー密度 (Å3/Da)溶媒含有率 (%)解説
12.9558.35THE STRUCTURE WAS PHASED BY MAD METHOD AT 2.46 A RESOLUTION AND REFINED AT 2.16 A RESOLUTION AGAINST A DATASET COLLECTED FROM A DIFFERENT CRYSTAL.
2
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.79
詳細: 5.0000% polyethylene glycol 3000, 44.0000% polyethylene glycol 400, 0.1M MES pH 5.79, VAPOR DIFFUSION,SITTING DROP,NANODROP, temperature 277K, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
,0.911621
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンSSRL BL9-210.97911
シンクロトロンSSRL BL11-120.97835,0.97876
,0.91162
検出器
タイプID検出器日付詳細
MARMOSAIC 325 mm CCD1CCD2009年7月31日Flat collimating mirror, toroid focusing mirror
MARMOSAIC 325 mm CCD2CCD2009年2月23日Flat mirror (vertical focusing)
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Double crystal monochromatorMADMx-ray1
2Single crystal Si(111) bent monochromator (horizontal focusing)MADMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979111
20.978351
30.978761
反射解像度: 2.16→39.559 Å / Num. obs: 16892 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 52.236 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.032 / Net I/σ(I): 19.28
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obsDiffraction-ID% possible all
2.16-2.240.6881.8946032891,299.5
2.24-2.330.4662.7886230881,299.3
2.33-2.430.3183.6858629861,299.7
2.43-2.560.2414.9943432601,299.6
2.56-2.720.1527.5896830971,299.5
2.72-2.930.08712.6916331571,299.4
2.93-3.220.04820.8909031381,299.6
3.22-3.690.02535.1923331721,299.4
3.69-4.640.01848.7916931521,299.5
4.64-39.5590.01754.9909131561,298.3

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.5.0053精密化
PHENIX精密化
MolProbity3beta29モデル構築
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
XDSデータ削減
SHARP位相決定
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.16→39.559 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 10.948 / SU ML: 0.129 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.189 / ESU R Free: 0.167 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORDS CONTAIN RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORDS CONTAIN RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 4. PEG-400 (2PE) FRAGMENTS FROM THE CRYSTALLIZATION SOLUTION ARE MODELED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.235 853 5.1 %RANDOM
Rwork0.203 ---
obs0.205 16861 99.85 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 92.69 Å2 / Biso mean: 50.118 Å2 / Biso min: 24.05 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.48 Å2-0.74 Å20 Å2
2---1.48 Å20 Å2
3---2.21 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.16→39.559 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1580 0 23 56 1659
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0221656
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021073
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5961.942256
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8532627
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5045199
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.01625.36682
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.14815250
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.405154
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0980.2243
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0211840
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02323
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9221.5992
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.211.5399
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.67821606
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.2413664
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.5294.5648
LS精密化 シェル解像度: 2.16→2.216 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.291 62 -
Rwork0.253 1160 -
all-1222 -
obs--100 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 51.45 Å / Origin y: 19.065 Å / Origin z: 5.97 Å
111213212223313233
T0.1886 Å2-0.0875 Å2-0.0951 Å2-0.1817 Å20.0382 Å2--0.0666 Å2
L2.3937 °21.5787 °20.8588 °2-3.7006 °2-0.0071 °2--1.3899 °2
S0.1345 Å °0.072 Å °-0.0036 Å °0.0284 Å °-0.1037 Å °-0.1479 Å °0.1042 Å °0.0812 Å °-0.0309 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A34 - 87
2X-RAY DIFFRACTION1A97 - 234
3X-RAY DIFFRACTION1A248 - 253

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る