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- PDB-3jz2: Crystal structure of human thrombin mutant N143P in E* form -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3jz2
タイトルCrystal structure of human thrombin mutant N143P in E* form
要素
  • Thrombin heavy chain
  • Thrombin light chain
キーワードHYDROLASE / Serine protease / Acute phase / Blood coagulation / Cleavage on pair of basic residues / Disease mutation / Disulfide bond / Gamma-carboxyglutamic acid / Glycoprotein / Kringle / Protease / Secreted / Zymogen
機能・相同性
機能・相同性情報


cytolysis by host of symbiont cells / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin-activated receptor signaling pathway / thrombin / negative regulation of astrocyte differentiation / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / regulation of blood coagulation / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / Defective F8 cleavage by thrombin ...cytolysis by host of symbiont cells / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin-activated receptor signaling pathway / thrombin / negative regulation of astrocyte differentiation / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / regulation of blood coagulation / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / Defective F8 cleavage by thrombin / Platelet Aggregation (Plug Formation) / ligand-gated ion channel signaling pathway / negative regulation of platelet activation / positive regulation of collagen biosynthetic process / negative regulation of blood coagulation / positive regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / regulation of cytosolic calcium ion concentration / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Gamma-carboxylation of protein precursors / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / fibrinolysis / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / negative regulation of proteolysis / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / Peptide ligand-binding receptors / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / Regulation of Complement cascade / acute-phase response / Cell surface interactions at the vascular wall / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / lipopolysaccharide binding / growth factor activity / positive regulation of insulin secretion / platelet activation / response to wounding / Golgi lumen / positive regulation of protein localization to nucleus / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / blood coagulation / positive regulation of protein phosphorylation / heparin binding / regulation of cell shape / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / positive regulation of cell growth / : / blood microparticle / G alpha (q) signalling events / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor ligand activity / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / serine-type endopeptidase activity / positive regulation of cell population proliferation / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. ...Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Niu, W. / Chen, Z. / Bush-Pelc, L.A. / Bah, A. / Gandhi, P.S. / Di Cera, E.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2009
タイトル: Mutant N143P reveals how Na+ activates thrombin
著者: Niu, W. / Chen, Z. / Bush-Pelc, L.A. / Bah, A. / Gandhi, P.S. / Di Cera, E.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2009
タイトル: Structural identification of the pathway of long-range communication in an allosteric enzyme
著者: Gandhi, P.S. / Chen, Z. / Mathews, F.S. / Di Cera, E.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004
タイトル: Molecular dissection of Na+ binding to thrombin
著者: Pineda, A.O. / Carrell, C.J. / Bush, L.A. / Prasad, S. / Caccia, S. / Chen, Z. / Mathews, F.S. / Di Cera, E.
履歴
登録2009年9月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年10月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32021年10月13日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thrombin light chain
B: Thrombin heavy chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,4497
ポリマ－33,8602
非ポリマー5905
水2,090116
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3670 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area12650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.890, 57.890, 119.770
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number78
Space group name H-MP43

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Thrombin light chain


分子量: 4096.534 Da / 分子数: 1 / 変異: N143P / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: F2
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P00734, thrombin
#2: タンパク質 Thrombin heavy chain


分子量: 29763.234 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: F2
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P00734, thrombin
#3: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 116 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.5 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.1M imidazole and 7% PEG 8000, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: SEALED TUBE / タイプ: OTHER / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2009年8月16日
放射モノクロメーター: mirror / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→40 Å / Num. all: 15452 / Num. obs: 14942 / % possible obs: 96.7 % / Observed criterion σ(F): -1 / Observed criterion σ(I): -1 / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.076 / Net I/σ(I): 19
反射 シェル解像度: 2.4→2.44 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.408 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique all: 595 / % possible all: 77.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
MOLREPfrom CCP4位相決定
REFMAC5.5.0088精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PEB entry 3BEI

3bei


解像度: 2.4→25.3 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.911 / SU B: 15.999 / SU ML: 0.171 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): -3 / σ(I): -3 / ESU R: 0.338 / ESU R Free: 0.25 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24649 747 5 %RANDOM
Rwork0.18906 ---
obs0.19194 14167 96.84 %-
all-14629 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 33.721 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→25.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2234 0 38 116 2388
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0222318
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4311.9763122
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5665270
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.67723.148108
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.76415406
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.3191520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0960.2324
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0211754
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6571.51364
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.25122197
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.7823954
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.9494.5925
LS精密化 シェル解像度: 2.401→2.463 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.438 48 -
Rwork0.3 851 -
obs--78.93 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.77232.1533-2.91879.3563-2.04635.2063-0.1189-0.1102-0.2285-0.3399-0.0551-0.68770.23890.24770.1740.21080.0191-0.07760.1655-0.07890.265115.96553.791-9.9923
23.012-1.25090.25129.3923-1.21122.208-0.0110.1305-0.4044-0.40960.0350.48930.2083-0.3074-0.02410.0943-0.051-0.06260.1246-0.01720.1156.17064.8887-10.6939
31.68360.81910.24522.45640.60371.88110.0071-0.2319-0.04540.25950.0502-0.07230.243-0.0742-0.05730.07670.0103-0.00410.09980.01650.063119.656512.63457.5358
41.38421.6910.04873.97720.6391.933-0.0113-0.273-0.0290.27250.0223-0.05750.1256-0.1241-0.01090.18490.0323-0.03770.17370.05280.10218.65844.175711.1441
52.1731.4830.59765.52040.31862.89090.0424-0.1943-0.09160.15970.0767-0.4249-0.00520.2849-0.11910.0350.02740.00980.1091-0.01540.063528.061513.3533.8828
62.6772.812-1.08364.6051-1.64432.3917-0.18040.28550.028-0.40220.23420.00750.0987-0.0042-0.05370.2054-0.0304-0.010.140.01760.042221.946719.0259-14.6506
71.89841.04510.98366.31190.84711.39480.0231-0.13960.18110.46230.08920.1849-0.3035-0.1286-0.11220.20660.0660.04430.1214-0.03720.126812.077624.4083-0.3828
89.16742.76551.69994.80491.20822.48650.298-0.29281.0050.3034-0.2840.4867-0.4444-0.4912-0.0140.24270.05930.06530.1317-0.00550.182814.931630.4184-2.776
90.73521.31340.180510.70026.61794.87080.0124-0.27930.4103-0.956-0.49121.1446-0.8789-0.26960.47880.49690.3276-0.11440.6795-0.2570.3896.34824.43033.5146
101.4515-0.04961.30922.16741.70135.3733-0.0510.02690.062-0.1466-0.00240.0492-0.10860.07420.05350.0842-0.01010.00830.06490.00730.059216.778416.6941-5.2913
111.3774-1.20532.72069.6686-6.05646.9423-0.2466-0.39960.16511.00510.30270.7494-0.8392-0.7722-0.05610.48780.11940.14710.3971-0.09180.268810.094630.44056.7321
123.80540.2887-2.44554.3172-0.18273.73930.05320.09730.1492-0.2749-0.0483-0.731-0.03250.4002-0.00490.0808-0.00160.03720.1582-0.0090.174729.924718.7533-4.4102
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 7
2X-RAY DIFFRACTION2A8 - 14
3X-RAY DIFFRACTION3B16 - 60
4X-RAY DIFFRACTION4B61 - 82
5X-RAY DIFFRACTION5B83 - 121
6X-RAY DIFFRACTION6B122 - 130
7X-RAY DIFFRACTION7B131 - 175
8X-RAY DIFFRACTION8B176 - 186
9X-RAY DIFFRACTION9B187 - 193
10X-RAY DIFFRACTION10B194 - 217
11X-RAY DIFFRACTION11B219 - 225
12X-RAY DIFFRACTION12B226 - 245

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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