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- PDB-3jym: Crystal Structure of the 3 FKBP domains of wheat FKBP73 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3jym
タイトルCrystal Structure of the 3 FKBP domains of wheat FKBP73
要素FK506-binding protein (FKBP) from wheat
キーワードISOMERASE / KBP- binding domain five-stranded anti-parallel -sheet and an -helix crossing this sheet / Structural Genomics / Israel Structural Proteomics Center / ISPC
機能・相同性
機能・相同性情報


: / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P3 isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P6 isomerase activity / peptidylprolyl isomerase / calmodulin binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Chitinase A; domain 3 - #40 / Tetratricopeptide repeat / Chitinase A; domain 3 / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. ...: / Chitinase A; domain 3 - #40 / Tetratricopeptide repeat / Chitinase A; domain 3 / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
70 kDa peptidyl-prolyl isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Triticum aestivum (コムギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / PHASER / 解像度: 2.28 Å
データ登録者Dym, O. / Breiman, A. / Israel Structural Proteomics Center (ISPC)
引用ジャーナル: J.STRUCT.FUNCT.GENOM. / 年: 2010
タイトル: Crystal structure of the three FK506 binding protein domains of wheat FKBP73: evidence for a unique wFK73_2 domain
著者: Unger, T. / Dym, O. / Albeck, S. / Jacobovitch, Y. / Bernehim, R. / Marom, D. / Pisanty, O. / Breiman, A.
履歴
登録2009年9月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年6月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FK506-binding protein (FKBP) from wheat
B: FK506-binding protein (FKBP) from wheat


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,4832
ポリマ－82,4832
非ポリマー00
水00
1
A: FK506-binding protein (FKBP) from wheat


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,2421
ポリマ－41,2421
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: FK506-binding protein (FKBP) from wheat


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,2421
ポリマ－41,2421
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)186.956, 31.012, 68.978
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.59, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 FK506-binding protein (FKBP) from wheat


分子量: 41241.625 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Triticum aestivum (コムギ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q43207

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.16 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.2M NaNitrat 0.1M Bis Tris pH=6.5 20% PEG 3500, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 292K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.9334 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2007年9月5日
放射モノクロメーター: Diamond / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9334 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.28→46.63 Å / Num. obs: 36745 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.077 / Rsym value: 0.059 / Net I/σ(I): 21
反射 シェル解像度: 2.28→2.34 Å / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.484 / Mean I/σ(I) obs: 3.36 / Rsym value: 0.433 / % possible all: 95.4

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.2.0019 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: PHASER / 解像度: 2.28→46.63 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.889 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.828 / SU B: 8.314 / SU ML: 0.213 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.342 / ESU R Free: 0.294 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.34327 1834 5 %RANDOM
Rwork0.26992 ---
all0.27 35360 --
obs0.27355 34900 98.59 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 33.451 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.15 Å20 Å2-0.04 Å2
2--1.38 Å20 Å2
3----0.24 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.28→46.63 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4726 0 0 0 4726
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0350.0224819
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.811.9826498
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg10.1565602
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.13826.422204
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg22.54615895
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.6491510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.2320.2725
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0130.023552
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2550.22034
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.330.23088
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1970.2164
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2280.259
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2020.24
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.6891.53165
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.59724862
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it431974
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.8814.51636
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.279→2.338 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.412 123 -
Rwork0.294 2444 -
obs--95.29 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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